Організація дихального ланцюга

Основні переносники електронів вбудовані у внутрішню мембрану мітохондрій та організовані у 4 комплекси. Компоненти комплексів розташовані в строго певній послідовності, у порядку зростання їх окисно-відновних потенціалів (редокс-потенціалів). Величина редокс-потенціалу пов'язана із зміною вільної енергії. Її виражають у вольтах; чим вона менша (негативніша), тим менша спорідненість речовини до електронів. Чим більша спорідненість, тим більший відновлювальний потенціал.

I комплекс– НАДН-дегідрогеназа– складається з кількох поліпептидних ланцюгів.

У I комплекс входять дві простетичні групи: ФМН та FeS (залізо-сірчані білки). Атоми заліза у цих білках (негемовое залізо) зібрані у кілька груп, про залізо-сірчаних центрів. Відомі 3 типи FeS-центрів (FeS, Fe2S2, Fe4S4), в якому атом заліза пов'язаний з атомом сірки залишками цистеїну або неорганічної сірки.

На I комплекс протони та електрони від субстратів (ізоцитрат, малат та ін.) транспортує головний первинний акцептор водню – НАД-залежна дегідрогеназа (відновлена ​​форма НАДН+Н+). НАДН+Н+ - два електрони та один протон переносяться на ФМН простетичну групу I комплексу з утворенням ФМНН2. Другий протон поглинається із матриксу. З ФМНН2 електрони та протони транспортуються на FeS. Від залізо-сірчаних центрів електрони та протони переносяться на кофермент Q (убіхінон).

II комплекс– сукцинат-фумарат-дегідрогеназа. Складається з 2 простетичних груп: ФАД та FeS. На ФАД електрони та протони відщеплюються від субстрату – сукцинат, причому ФАД відновлюється в ФАДН2. Потім протони і електрони передаються FeS, з FeS вони транспортується на убихинон.

Убіхінон- (всюдисущий хінон) або кофермент Q. Це небілковий переносник. Він є жиророзчинною сполукою. Структура КоQ подібна до вітамінів К, Е.

Молекули убихинона розрізняються довжиною вуглеводневої ланцюга, яка у ссавців містить 10 ізопреноїдних ланок і позначається як Q10.

Убіхінон виконує колекторну функцію, приєднуючи ē і протони від НАДН-дегідрогенази (I комплекс), сукцинат-фумаратдегідрогенази (II комплекс) і ФАД-залежних дегідрогеназ, він оборотно відновлюється в гідрохіноні (QН2).

Зміст убихинона значно перевищує кількість інших компонентів ЦПЭ. Наприклад, на 1 молекулу НАД + припадає 50 молекул КоQ.

Від убихинона походить транспорт тільки електронів на цитохроми.

Цитохроми.

Виявлено у 1886р. Мак-Мунном, вивчені в 1925г. Девідом Кейліном.

Цитохроми – це складні білки-гемопротеїни, які як простетична група містятьгем.

Відомо близько 30 різних цитохромів.

Їх різноманіття обумовлено:

- Відмінністю бічних ланцюгів у структурі гема;

- Відмінністю в структурі поліпептидних ланцюгів;

- Відмінністю у способі зв'язку поліпептидних ланцюгів з гемом.

Залежно від здатності поглинати світло в різній частині спектра, всі цитохроми діляться на групи а, в, с. Усередині кожної групи окремі види з унікальними спектральними властивостями позначають цифровими індексами (в, в1, в2 і т.д.)

Цитохроми мають низку особливостей:

1. Цитохроми в ЦПЕ розташовуються в порядку зростання окисно-відновного потенціалу (редокс-потенціалу);

2. Залізо в цитохромах здатне змінювати свій ступінь окислення, тому цитохроми ЦПЕ транспортують тільки електрони.

УУ транспорті двох електронів беруть участь дві молекули кожного виду цитохромів, тому що одна молекула цитохрому може переносити лише один електрон.

У ЦПЕ беруть участь 5 типів цитохромів-а, а3, в, с, с1. За винятком цитохрому, всі цитохроми знаходяться у внутрішній мембрані мітохондрій у вигляді складних білкових комплексів.

III комплекс -QН2-дегідрогеназаскладається з 2 типів цитохромів (в1 і в2), цитохрому с1 і FeS. Всередині комплексу електрони передаються від цитохромів на FeS-центри, потім на цитохром с1. З цитохрому с1 електрони транспортуються на цитохром С. Це периферичний водорозчинний мембранний білок з молекулярною масою 12500Д, що має один поліпептидний ланцюг зі 100 амінокислотних залишків та молекулу гема, ковалентно пов'язану з поліпептидом. Від цитохрому С електрони переносяться на IV комплекс.

IV комплекс –цитохромоксидазавходять два цитохроми типу аа3, кожен з яких має центр зв'язування з киснем. Цитохроми а і а3 мають у своїй структурі гем А, який відрізняється від гема цитохромів с і с1. Він містить формальну групу замість однієї з метильних груп та вуглеводневий ланцюг замість однієї з вінільних груп.

Інша особливість комплексу аа3 - наявність у ньому іонів міді, пов'язаних з білковою частиною в так званих CuA-центрах. Перенесення електронів комплексом а-а3 включає реакції:

Cu + Cu 2+ + ē

Fe 2+ Fe 3+ + ē

Комплекс цитохромів а-а3 транспортує електрони безпосередньо на молекулярний кисень, активуючи його:

У активованого кисню з'являються дві вільні валентності, до яких приєднуються 2 протони Н+ від первинних акцепторів водню: НАД-залежний дегідрогеназ, ФАД-залежний дегідрогеназ; сукцинат-фумарат-дегідрогенази (II комплекс) через убіхінон (QН2).

---