Функції білків у рослинній клітині

Структурна. Білки входять до складу всіх мембран, що оточують і пронизують клітину, та органел. Елементи цитоскелета (мікротрубочки, мікрофіламентів) складаються із скорочувальних білків. До складу клітинних стінок входить структурний екстенсин білок. У поєднанні з ДНК білок становить тіло хромосом, а поєднанні з РНК - тіло рибосом. Розчини низькомолекулярних білків входять до складу рідких фракцій клітин.
Ферментативна (каталітична). Усі біологічні реакції в клітині протікають за участю особливих біологічних каталізаторів - ферментів, а будь-який фермент - білок.
Транспортна. Білки беруть участь у перенесенні речовин через мембрани (білки-переносники човникового типу та енергозалежні, іонні канали; аквапорини – «водяні пори»).
Захисна. У клітинах рослин, стійких до дії патогенів синтезуються специфічніімунні білки, які є: а) інгібіторами ферментів грибів-патогенів, або б) ферментами, що викликають руйнування клітин міцелію грибів-паразитів (глюконази) , хітінази); в) у плазмалему клітин стійких до хвороб рослин вбудовані особливі білки-лектини, які специфічно пов'язують (склеюють)клітини патогенних бактерій та грибів, запобігаючи подальшому їх поширенню. В умовах стресу в рослинах посилюється синтез специфічних стресорних білків, що мають підвищену стійкість до впливу певних стресорів, наприклад, білки теплового шоку, кріопротекторні білки.
Рецепторна. У мембрани рослинної клітини вбудовані молекули складних білків, головним чином глікопротеїнів, які відіграють роль рецепторів, що вибірково сприймають сигнали із зовнішнього середовища, а також внутрішнього середовища рослинного організму.
Запасна. У насінні відкладаютьсязапасні білки, що використовуються при проростанні насіння.

Класифікація білків

Прості білки (протеїни ) поділяють по розчинності їх у певних розчинниках:

Альбуміни розчиняються у воді.
Глобуліни - білки, розчинні в слабких розчинах нейтральних солей.
Проламіни добре розчинні в 60-80%-ном етанолі, характерні виключно для насіння злаків, вони бідні незамінними амінокислотами, але містять багато проліну та глутамінової кислоти
Глютелини добро розчиняються в лужних розчинах (0,2-2,0% NаОН. Запасні білки рослин, що містяться в насінні злаків, спільно з проламінами становлять клейковину - комплекс запасних білків злакових культур.
Гістони - білки лужного характеру, відіграють важливу роль у структурі хроматину (до 40-50% від маси хромосом, містять багато основних амінокислот - арг, ліз)

Складні білки (застаріла назва протеїди) класифікують за хімізмом небілкової (простетичної) частини молекули.

Ліпопротеїни – простетичною групою є різні жироподібні речовини. Входять до складу клітинних мембран.
Металопротеїни - комплекси іонів металів з білками. У складі металопротеїнів часто зустрічаються: Cu, Fe, Zn, Mo, Mn, Ni, Se, Ca та ін.
Глікопротеїни - містять вуглеводний компонент. Входять до складу мембран (рецепторна функція, захисна – лектини, реакція аглютинації).
Нуклеопротеїни - з'єднання білків з нуклеїновими кислотами (рибосоми, хромосоми).
.Хромопротеїни - складні білки, у яких небілковою частиною виявляються забарвлені сполуки, наприклад, Fe-порфіринові структури; «жовті дихальні ферменти», (флавінові дегідрогенази, до складуяких входять забарвлені коферменти ФАД - флавінаденіндінуклеотид і ФМН - лавінаденінмононуклеотид; гемоглобін крові та ін.

Ферменти

Ферменти або ензими ( від латів. fermentum,— закваска) - специфічні каталізатори білкової природи, що прискорюють перебіг біохімічних реакцій та відіграють найважливішу роль в обміні речовин.

Загальні ( 1-2)і специфічні (3-6)властивості ферментів

Вони не витрачаються в процесі каталізу і не входять до складу кінцевих продуктів реакції, виходять із реакції у первісному вигляді.
Вони не можуть порушити реакції, що суперечать законам термодинаміки, тобто, вони прискорюють ті реакції, які можуть протікати без них.
За хімічною природою усі ферменти – білки.
Ефективність ферментів значно вища порівняно з каталізаторами небіологічної природи. 1 мольFe за 1 хв розкладає 10 -5 моль Н2О2, а каталаза, що містить атомFe - 10 5 моль.)
Регульованість. Активність ферментів, швидкість ферментативних реакцій регулюється залежно від потреб самої клітини.
Специфіка. Вони мають вибірковість дії на субстрати, тобто на ті речовини, перетворення яких вони каталізують. Специфіка ферментів може бути абсолютною (уреаза) або відносною (протеази). Специфічність є основою міжнародної класифікації ферментів.

Будова ферментів

Ферменти є глобулярними білками, їх молекули можуть бути як простими, і складними білками. У першому випадку ферменти називаютьоднокомпонентними, а в другому -двокомпонентними. Білкова частина двокомпонентних ферментів називаєтьсяапоферментом, а небілковий компонент -коферментом. З'єднання білкової частини та небілкової частини ферменту може здійснюватися за рахунок іонних, водневих зв'язків, гідрофобних взаємодій, рідше – за допомогою ковалентних зв'язків. Як коферменти можуть служити похідні нуклеотидів і вітамінів (НАДФ, ФАД, ФМН, АТФ, УТФ та ін), метали (Fe, Cu, Mg, Mn, Zn, Mo ) , а також ін. з'єднання небілкової природи, наприклад, ліпоєва кислота, глутатіон.

Кофактори (активатори) - речовини небілкової природи (часто метали -К, Са, Mg, Mn, Zn, Mo, Cl ), посилюють каталітичну активність ферментів, стабілізуючи структуру білкової частини ферменту.Інгібітори - речовини, що пригнічують активність ферментів; вони частково чи повністю перешкоджають утворенню фермент-субстратного комплексу (отрути, лікарські препарати, іони важких металів та ін.).

В ході ферментативної реакції здійснюється контакт між ферментом (E) і субстратом (S), утворюються проміжні фермент-субстратні комплекси (ES). Область ферментативної молекули, в якій відбувається зв'язування, і перетворення субстрату називаєтьсяактивним центром. Активний центр розташований у заглибленні на поверхні молекули ферменту.