Білки, Наука, FANDOM powered by Wikia

Білки— складні високомолекулярні природні органічні речовини, побудовані з амінокислот, з'єднаних пептидними зв'язками. Послідовність амінокислот у білку визначена геном та зашифрована у генетичному коді. Хоча це генетичне кодування визначають 22 "стандартні" амінокислоти, розташування їх у білку (протеїні) дає можливість створення незліченної кількості різних протеїнів. Білки можуть працювати спільно для того, щоб досягти певної функції, і вони часто зв'язуються для того, щоб сформувати стабілізований комплекс.

Зміст

Історія вивчення

Назва «протеїн» (синонім «білку») походить від грецьк. πρώτα; («прота»), тобто «головним чином важливості». Спочатку білки були описані та набули назву лише у 1838 році. Однак їхня центральна роль в організмах не була визнана до 1926 року, коли американський хімік Джеймс Самнер (згодом — лауреат Нобелівської премії) показав, що уреаза ензиму була білком.

Структура білка

Молекули білків є лінійними полімерами, що складаються з 22 основних L-α-амінокислот (які є мономерами) і, в деяких випадках, з модифікованих основних амінокислот (правда модифікації відбуваються вже після синтезу білка на рибосомі). Для позначення амінокислот у науковій літературі використовуються одно-або трилітерні скорочення.

При утворенні білка внаслідок взаємодії α-аміногрупи (-NH2) однієї амінокислоти з α-карбоксильною групою (-СООН) іншої амінокислоти утворюються пептидні зв'язки. Кінці білка називають С-і N-кінцем (залежно від того, яка з груп кінцевої амінокислоти вільна: -COOH або -NH2 відповідно). При синтезі білка на рибосомі нові амінокислоти приєднуються доC-кінцю, тому назва пептиду або білка дається шляхом перерахування амінокислотних залишків, починаючи з N-кінця.

Білки довжиною від 2 до 100 амінокислотних залишків часто називаютьпептидами, при більшій мірі полімеризації -протеїнами, хоча цей поділ дуже умовно.

Послідовність амінокислот у білку відповідає інформації, що міститься в гені даного білка. Ця інформація представлена ​​у вигляді послідовності нуклеотидів, причому одній амінокислоті відповідає одна або кілька послідовностей з трьох нуклеотидів - так званих триплетів або кодонів. Те, яка амінокислота відповідає даному кодону в мРНК, визначається генетичним кодом, який може дещо відрізнятися у різних організмів.

Гомологічні білки (що виконують одну функцію і імовірно мають загальне еволюційне походження, наприклад, гемоглобіни) різних організмів мають у багатьох місцях ланцюга різні амінокислотні залишки, звані варіабельними, на протилежність інваріантним, загальним залишкам. За рівнем гомології можлива оцінка еволюційної відстані між таксонами.

Прості та складні білки

Виділяють прості білки (протеїни) та складні білки (протеїди). Прості білки містять лише амінокислоти, пов'язані в ланцюжок. Складні білки також мають неамінокислотні групи. Ці додаткові групи у складі складних білків називаються «простетичними групами». Багато білків еукаріотів, наприклад, мають полісахаридні ланцюги, які допомагають білку приймати потрібну конформацію і надають додаткової стабільності. Дисульфідні містки також відіграють роль як елементи, необхідні при прийнятті білком правильної 3-х мірної форми, і є головним компонентом складних білків. Але важливо зауважити, що вЗдебільшого тільки еукаріоти здатні на синтезування складних білків (протеїдів), оскільки прокаріоти не мають достатньо компартменталізації для створення додаткових змін, присутніх у складних білках, і навіть якщо це можуть робити в периплазматичному просторі, то це трапляється або рідко, або неефективно.

Рівні структури білка

Крім послідовності (первинної структури), вкрай важлива тривимірна структура білка, яка формується у процесі фолдингу (від англ. folding, тобто згортання). Показано, що незважаючи на великі розміри молекул, природні білки мають лише одну конформацію, що втратили структуру білки втрачають свої властивості.

Виділяють чотири рівні структури білка:

  • Первинна структура— послідовність амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі.
  • Вторинна структура— локальне впорядкування фрагмента поліпептидного ланцюга, стабілізоване водневими зв'язками та гідрофобними взаємодіями. Нижче наведено деякі поширені типи вторинної структури білків:
  • α-спіралі — щільні витки навколо довгої осі молекули, один виток становлять 4 амінокислотні залишки, спіраль стабілізована водневими зв'язками між H та O пептидних груп, що віддаляються один від одного на 4 ланки. Спіраль може бути побудована виключно з одного типу амінокислот стереоізомерів (L або D), хоча вона може бути як лівозакрученою, так і правозакрученою, в білках переважає правозакручена. Спіраль порушують електростатичні взаємодії глутамінової кислоти, лізину, аргініну, прилеглі аспарагін, серин, треонін і лейцин можуть стерично заважати утворенню спіралі, пролін викликає вигин ланцюга і також порушує α-спіралі.
  • π-спіралі;
  • $3_$-спіралі;
  • β-листи (складчасті шари) — кілька зигзагоподібних поліпептидних ланцюгів, у яких водневі зв'язки утворюються між різними ланцюгами, а не всередині одного, як має місце в α-спіралі. Ці ланцюги зазвичай направлені N-кінцями у різні боки (антипаралельна орієнтація). Для утворення листів важливі невеликі розміри R-груп амінокислот, зазвичай переважають гліцин і аланін.
  • невпорядковані фрагменти.
Третинна структура – ​​просторова будова поліпептидного ланцюга – взаємне розташування елементів вторинної структури, стабілізована взаємодією між бічними ланцюгами амінокислотних залишків. У стабілізації третинної структури беруть участь:
  • ковалентні зв'язки (між двома цистеїнами - дисульфідні містки);
  • іонні (електростатичні) взаємодії (між протилежно зарядженими амінокислотними залишками);
  • водневі зв'язки;
  • гідрофобні взаємодії.
Четвертинна структура - субодинична структура білка. Взаємне розташування кількох поліпептидних ланцюгів у складі єдиного білкового комплексу.

  • Тримірну структуру білка- набір просторових координат, що становлять білок атомів.
  • Cубодиничну (доменну) структуру білка- послідовність ділянок білка, що мають відому функцію або певну тривимірну структуру.
  • Гідрофобне ядро, що забезпечує згортання білка.

Властивості

Денатурація

Біосинтез білка

Функції білків в організмі

Так як і інші біологічні макромолекули (полісахариди, ліпіди) та нуклеїнові кислоти, білки – необхідні компоненти всіх живих організмів, і беруть участь у кожному внутрішньому.процесі клітини. Вони є обов'язковими компонентами у харчуванні людини і тварин, тому що не всі необхідні амінокислоти можуть синтезуватися в організмі, і повинні надходити з їжі. Через процес травлення тварини розкладають поглинені білки з допомогою ферментів (також білкової природи) на вільні амінокислоти, які можна використовуватиме синтезування необхідних протеїнів.

Білки здійснюють обмін речовин та енергетичні перетворення. Білки входять до складу клітинних структур - органел або секретуються у позаклітинний простір.

Структурна функція Структурні білки, такі як колаген та еластин забезпечують фіброзну основу сполучних тканин у тварин. Білки входять до складу клітинних мембран. Також білки формують цитоскелет, що забезпечує підтримку форми клітини та бере участь у внутрішньоклітинному транспорті. Каталітична функція Ферменти (ензими), які є каталізаторами хімічних реакцій в організмі. Відомо кілька тисяч ферментів, серед них, наприклад, пепсин, розщеплює білки в процесі травлення. Захисна функція Білки, що становлять імунну систему, захищають організм від патогенів шляхом генерації імунної відповіді. Приклади – антитіла (імуноглобуліни), нейтралізуючі бектрії, віруси або чужорідні білки, фібриногени та тромбіни, що беруть участь у згортанні крові. Регуляторна функція Поліпептидні (білкові) гормони та цитокіни. Приклади – інсулін, який регулює концентрацію глюкози в крові та фактор некрозу пухлин, який передає сигнали запалення. Транспортна функція Транспортні білки, такі як гемоглобін, який переносить кисень з легень до інших тканин та вуглекислий газ від тканин до легень. Енергетична функція Як запасне джерело енергії. При повному розщепленні 1 г білка виділяється17,6 кДж енергії. Запасна (резервна) функція білків До таких білків відносяться так звані резервні білки, що є джерелами живлення для розвитку плода; білки яйця (овальбуміни) та основний білок молока (казеїн) також виконують, головним чином, поживну функцію. Ряд інших білків безсумнівно використовують у організмі як джерело амінокислот, які у своє чергу є попередниками біологічно активних речовин, регулюючих процеси метаболізму. Рецепторна функція У мембрану клітини вбудовані білки, здатні змінювати свою третинну структуру у відповідь дію чинників довкілля. Так відбувається прийом сигналів із зовнішнього середовища та передача інформації в клітину. Моторна та скорочувальні функції Цілий клас моторних білків бере участь у скороченні м'язів (міозин), активному та спрямованому внутрішньоклітинному транспорті (кінезин, дінеїн).