Фібрилярний білок - Велика Енциклопедія Нафти та Газа
Фібрилярний білок
Багато білків утворюють волокна, навиті один на одного або укладені плоским шаром; вони виконують опорну чи захисну функцію, скріплюючи біологічні структури та надаючи їм міцність. Головним компонентом хрящів і сухожиль є фібрилярний білок колаген, що має дуже високу міцність на розрив. Вироблена шкіра є майже чистим колагеном. [31]
Досліди стосувалися так званого гідротермічного скорочення білка фібрилярного колагену ( прилад Рудакова дозволяє проводити досліди як в повітряному термостаті, так і в різних термостатованих середовищах, у тому числі і у водній), при різних навантаженнях. Цей ефект певною мірою обернений вивченому нами пізніше самоподовженню діацетату целюлози і пов'язаний з плавленням колагенових ниток. [32]
Актин добре розчинний у воді, в'язкість розчинів невелика. У присутності солей полімеризується, утворюючи полімер F-актин (фібрилярний білок); при цьому в'язкість підвищується. [34]
Більшість евроцієвих - сапрофіти на різних субстратах рослинного та тваринного походження, у тому числі широко поширені ґрунтові гриби, наприклад пологи змерицелла (Emericella), сарторія (Sartorya), талароміцес (Talaromyces) та багато інших. Кератинофільні евроцієві утворюють кератиполітичні ферменти і тому можуть розвиватися на субстратах, що містять кератин (нерозчинний фібрилярний білок) - на пір'ї, волоссі, копитах, рогах (деякі Gymnoascaceae), беручи участь у їх розкладанні. [35]
Можливі та інших. типи спіралей. Усі названі вторинні структури притаманні глобулярних білків. Фібрилярний білок, з якого будуються довгі орієнтирів, волокна, утворює спіралі іншого виду. Вторинну (і третинну)структуру білка досліджують за допомогою рентгенівського структурного аналізу, що дозволяє визначити становище всіх атомів у молекулі. Труднощі тут пов'язані з тим, що не кожен білок можна отримати у вигляді кристалів необхідного розміру. Зазвичай структура білка в расавор мало відрізняється від структури в кристалі, це пов'язано з тим, що Кристали містять багато води. Проте в цілому питання про відповідність структури білка в розчині та кристалі залишається відкритим. Зміст а - і р-структур сильно різниться для разл, білків. [36]
Інше найважливіше природне волокно – шерсть – теж побудоване з фібрилярного білка кератину. Той самий білок служить основою пташиного пір'я. У шкірі міститься фібрилярний білок колаген. [37]
Ідея ця не нова. Вона запозичена у природи. Солями кальцію зміцнила природа м'який фібрилярний білок (кератин, колаген), створивши шкіру, роги, волосся, пазурі, кістки, зуби, хрящі, які надають певної форми живому організму. Природа зуміла знайти найкращий спосіб армування, не відкритий нами досі. Зчеплення та орієнтація кристалів солей настільки досконалі, що, наприклад, кістка міцніша не тільки колагену, в якому укладено апатит [мінерал складу Ca10Rz (РО4) 6, де R - С1 або F], але і найчистішого апатиту. Чому це відбувається, ми поки що не знаємо, але, мабуть, тому, що завдяки гарному зв'язку між кристалами апатиту та м'яким колагеном тріщини, які могли б розвиватися у кристалі під навантаженням, блокуються. При цьому міцність кристалів може наблизитися до їхньої теоретичної міцності. [38]
До основних типів сполучної тканини, багатої еластином, але містить також невелику кількість колагену, відносяться жовта еластична тканина зв'язок і еластичний шар сполучної тканини в стінках великихартерій. Пружні артеріальні стінки допомагають розподіляти кров, що нагнітається серцем, по кровоносних судинах і згладжувати пульсові коливання тиску крові, створювані скороченнями серця. До складу еластичної сполучної тканини входить фібрилярний білок, який по ряду властивостей нагадує колаген, але за деякими властивостями сильно відрізняється від нього. [40]
Передбачається, що модифікована мала форма, існування якої досі не доведено, перебуває у рівновазі з субодиницями і має конформацію, що забезпечує її лінійну агрегацію у велику форму. Ізоцитрат і цитрат сприяють зсуву рівноваги вправо, а АТФ і малонілкофермент А зсувають рівновагу у бік малої форми. З точки зору регуляції обміну речовин здається дуже ймовірним, що цей довгий фібрилярний білок може виконувати також якусь структурну функцію. [41]
У ряді випадків певні поворотні ізомери стабілізуються силами меяшолекулярної взаємодії. Особливо важливими є водневі зв'язки, що завжди виникають між ланцюгами поліамідів і поліпептидів, а також внутрішньомолекулярні водневі зв'язки в цих ланцюгах. Перебудова в розташуванні водневих зв'язків призводить в деяких випадках до стійкої поворотної ізомерії - до появи кількох модифікацій, що мають різні властивості. Йдеться, очевидно, про явище, подібне до спостерігається у разі гуттаперчі (стор. Важливий приклад такого роду дає кератин - нерозчинний фібрилярний білок вовни, волосся і рогів ссавців. Як і в разі гуттаперчі, при розтягуванні тут відбувається зміна рентгенографічної картини, -форми кератину в J3 - форму.Справжній період, мабуть, є деякою величиною, кратною цьому значенню.Зворотне розтягування кератину супроводжується переходомвнутрішньомолекулярних водневих зв'язків у міжмолекулярні. Схема рис. 58 є спрощеною та неточною. [42]
Однією з важливих функцій білків є участь у освіті структурного каркаса організму. Якщо рослин основним матеріалом для будівництва каркаса служить целюлоза, то тварин організмів тієї ж мети використовуються фібрилярні білки. Павуки прядуть свою осінню павутину з білків волокон, личинки комах з таких же волокон роблять нитки кокона. Луска риб та рептилій переважно складається з білка кератину. Волосся, пір'я, роги, копита, кігті тварин і нігті на пальцях у людини - все це та сама видозмінена луска, і всі ці утворення складаються з кератину. Шкіра своєю міцністю та пружністю зобов'язана кератину, що міститься в ній у великій кількості. Внутрішні підтримуючі тканини: хрящі, зв'язки, сухожилля і навіть органічний каркас кісток – все побудовано, головним чином, з білкових молекул, таких як колаген та еластин. М'язи також складаються із складного фібрилярного білка, назва якого актоміозин. [43]
ДЕРЯБА, дрозд-деряба (Turdus viscivorus), птах роду дроздових. Поширена в Європі, Півн. Краснояр-ська, у Криму, на Кавказі, у Порівн. Пов'язані походженням із сем. Різці верх, щелепи збільшені і мають гострий, як бритва, ріжучий край, розвинені ікла, задні зуби дрібні та частково редуковані. Кишечник короткий, шлунок розтяжний, має вигляд довгого рукава та пристосований до одноразового прийому великого обсягу рідкої їжі. Харчуються тільки кров'ю ссавців (головним чином копитних) та птахів, відомі випадки нападу на людину. Одночасно випивають 20 – 40 мл крові; ранка довго кровоточить через наявність у слині антикоагулюючого ферменту. Можуть переносити і бути зберігачами збудника сказу та ін.захворювань людини та свійських тварин; нанесені ними ранки нерідко запалюються, що сяужиг причиною загибелі худоби. Численний великий десмодус, або звичайний вампір (Desmodus rotundus), може завдавати серйозних збитків тваринництву. ДЕСМОЗЙН, амінокислота, що входить до складу білка фібрилярного еластину . Забезпечує поперечну зшивку молекул білка, утворюючи ковалентні містки між поліпептидними ланцюгами, що обумовлює еластичність, а також нерозчинність еластину у воді та лугу. Аналогічну роль грає ізодесмо-зин. Утворюється внаслідок ферментативної модифікації включеного в лоліпептидний ланцюг лізину. Найбільш поширені в епітеліальних тканинах. [44]