Області застосування протеаз - реферат, курсова робота, диплом, 2017

Повну версію цього документаз таблицями, графіками та малюнкамиможназавантажити з нашого сайту безкоштовно! Посилання для завантаження файлу знаходиться внизу сторінки.

Замовити оригінальну роботу

Посиланнядля вставки в сайти та блоги:

Подвійна радіальна імунодифузія за Ухтерлоном: принци, проведення, визначення титру, застосування. Проста лінійна імунодифузія за Уденом. Проста радіальна імунодифузія по Манчіні. Нефелометрія. Імунодот та імуноспот. Області застосування методів.

Область дослідження ензимопатології. Ензімодіагностика – постановка діагнозу захворювання при визначенні активності ферментів у біологічних рідинах людини. Області застосування ензимотерапії. Основні ферменти, що використовуються при діагностиці.

Наукова класифікація, біологічний опис, місця поширення вересу, особливості його культивування та сфери застосування. Характеристика різновидів ялівцю віргінського, багатоплідного, козацького, китайського, лежачого та твердого.

КАЗАНСЬКИЙ ДЕРЖАВНИЙ ТЕХНОЛОГІЧНИЙ УНІВЕРСИТЕТ

Кафедра промислової біотехнології

ОБЛАСТИ ЗАСТОСУВАННЯ ПРОТЕАЗ

Виконав: студент гр. 50-11

Перевірив: Сироткін О.С.

- Ведення -.

Найважливішою властивістю білків є їхня каталітична активність. Речовини білкової природи, які здатні каталітично прискорювати хімічні реакції, називають ферментами.

Роль ферментів у життєдіяльності тварин, рослин та мікроорганізмів колосальна. Завдяки каталітичної функції різноманітні ферменти забезпечують швидке протікання в організмі чи поза його великої кількості хімічних реакцій. В даний час убіологічних об'єктах виявлено кілька тис. індивідуальних ферментів, а кілька сотень із них виділено та вивчено. Підраховано, що одна жива клітина може містити до тисячі різних ферментів, кожен з яких прискорює ту чи іншу хімічну реакцію.

Будучи виділені з організму, ферменти не втрачають здатність здійснювати каталітичну функцію. На цьому засновано їх практичне застосування у хімічній, харчовій, легкій та фармацевтичній промисловості. p align="justify"> Особливе значення для хімічного виробництва має специфічність ферментів: адже до 80% витрат у виробництві багатьох хімічних речовин припадає на відділення домішок, що виникли в результаті побічних реакцій. Крім того, ферменти дозволяють здійснювати ряд процесів, виконання яких звичайними методами органічного синтезу залишається поки невирішеною проблемою.

Протеази відносять до класу птид-гідролаз - ферментів, що прискорюють реакції гідролізу білків, пттидів та інших сполук, що містять птидні зв'язки. Далі докладно розглядаються основні сфери застосування протеаз у різних галузях промисловості.

1.Основні сфери застосування протеаз

У поєднанні з амілазою протеїнази, що виділяються з грибів, що належать до родуAspergillus, застосовують у хлібокарній промисловості. Будучи додані у кількості 20-50 г на 1 т борошна, вони покращують якість та аромат хліба, прискорюють дозрівання тіста на 30%, скорочують витрату цукру на виробництво вищих сортів булочних виробів удвічі, збільшують пористість м'якушів та об'єм хліба на 20%.

У кулінарії застосування птид-гідролаз (протелін і проназа) для обробки м'яса перед його приготуванням різко покращує якість м'ясних страв.

У м'ясній промисловості протеолітичні ферменти застосовують для прискореннядозрівання м'яса та підвищення виходу м'яса 1-го ґатунку з 15% до 40%.

У молочній промисловості використання протеаз прискорює дозрівання сирів удвічі та знижує їхню собівартість на 10%.

У шкіряному та хутряному виробництві для прискорення зняття волосся зі шкір та розм'якшення шкіряної сировини застосовують препарати протеїназ (протелін та протофрадин), які є позаклітинними протеазами стрептоміцетів. При цьому час, необхідний для здійснення необхідних процесів скорочується в кілька разів, сортність та якість вовни та шкір підвищується, а умови праці в цій галузі виробництва різко покращуються.

У текстильній промисловості процес розшліхтування тканин ферментними препаратами класу протеаз грибного походження прискорюється в 7-10 разів; ці ж препарати служать видалення серицина при розмотуванні коконів тутового шовкопряда у виробництві натурального шовку.

Застосування в побутовій хімії

Протеази рослинного походження, що витримують нагрівання до 90С без помітної втрати активності, є компонентами пральних порошків та миючих засобів. Деякі протеази разом із глюкозооксидазой і каталазою додають у зубну пасту - вони забезпечують їх антимікробну дію і захист зубів від карієсу.

2. Застосування протеаз у легкій промисловості.

У ферментативних процесах шкіряного та хутряного виробництва найчастіше використовуються ферменти, що належать до класу протеаз. Найбільш широко застосовуються такі ферменти.

Виділяється підшлунковою залозою у вигляді трипсиногену, активується автокаталітично при рН 7-9 або ентерокіназою, що виробляється слизовою оболонкою тонких кишок. Трипсин не є ферментом первинної дії, тобто. або зовсім не розщеплює нативні білки, або діє на них слабко таповільно. Білки, денатуровані нагріванням, оброблені кислотами, солями, лугами і іпсином, легко піддаються дії трепсину.

Трипсин гідролізує зв'язки (птідні, амідні, складноефірні), в яких карбоксильна група належить основним амінокислотам лізину і аргініну.

Трипсин грає основну роль при пом'якшенні голя панкреатином та його препаратами у шкіряному виробництві.

Фермент шлункового соку, що виділяється клітинами слизової оболонки шлунка у вигляді неактивного іпсиногену, активується автокаталітично в присутності соляної кислоти, перетворюючись на іпсин. Пепсин є ферментом первинного впливу, тобто. розщеплює майже всі нативні білки, гідролізуючи при тривалій дії близько 30% птидних зв'язків, проте, діє повільніше, ніж інші протеїнази. Пепсин гідролізує зв'язки амінокислот, що містять ароматичні кільця у боковому ланцюзі та вільні карбоксильні групи.

Пепсин не діє на кератин, протаміни та продукти гідролізу білків із низькою молекулярною масою. Розчини іпсину піддаються повільному автолізу. У процесах шкіряного та хутряного виробництва не використовується, проте застосовується для обробки колагеновмісних відходів з метою їх подальшого розчинення.

Фермент, що знаходиться у вигляді катепсиногену у всіх тваринних тканинах. У найбільших кількостях міститься в численні, селезінці та нирках. Разом з ним є природний активатор зоокіназу, який можна відокремити від катепсину. Катепсин діє сполуки, містять ароматичну амінокислоту, і розщеплює птптіди з N-кінця птидного зв'язку. Зазвичай катепсин каталізує гідроліз білків при автолізі. У нейтральному середовищі він неактивний, оптимальний рН дії 4-5.

Після смерті тварини у тканинах, у тому числі вшкіряну та хутряну сировину, накопичуються молочна та інші кислоти, тобто. утворюється кисле середовище. В результаті цього катепсин набуває здатності каталітичного впливу на гідроліз тканинних білків. Це необхідно враховувати при первинній обробці сировини, зокрема необхідно своєчасно його консервувати.

Це специфічний фермент, що розщеплює нативний колаген на спеціди без утворення амінокислот. Інші білки не розщеплює.

Колагеназа діє на колаген сильніше, ніж на синтетичні типи, побудовані за типом колагену. Виділяється із культур різних бактерій.

2.1 Застосування протеїназ у шкіряному виробництві

Відмотування шкіряної сировини

Для прискорення відмотки у виробництві часто використовують загострювачі – хімічні речовини, що сприяють обводненню. Прискорити обводнення можуть гідролітичні ферменти6 протеази, глікозидази, ліпази. Особливо ефективна дія ферментних препаратів при відмотуванні сировини, консервованої із застосуванням сушіння та містить велику кількість жиру.

Широке застосування у шкіряному виробництві знаходять протеолітичні ферменти: кислі, нейтральні та лужні протеази. Внаслідок дії протеаз відбувається часткове поділ структурних елементів дерми, що сприяє поліпшенню обводнення та полегшує подальше зневолошування шкур.

Зневолошування є найбільш трудомістким підготовчим процесом шкіряного виробництва. Існуючі неферментні методики зневолення не повністю задовольняють промисловість. У зв'язку з цим найбільш продуктивно зневолошування за допомогою ферментів, оскільки при цьому вдається зберегти волосся, що знімається, прискорити в 2-3 рази процес і спростити очищення стічних вод, завдяки відсутності в них сірковмісних речовин.

Зневоліючого ефекту можна досягти, руйнуючи корінь волосся шляхом розриву дисульфідних зв'язків, а також рахуванням речовин, що вистилають волосяну сумку, що сприяє вільному виходу з неї волосся. Тривалість процесу визначається швидкістю проникнення ферменту до компонентів волосяної сумки - складних білків та білково-вуглеводистих комплексів. У зв'язку з цим ферментативному зневоліванню, як правило, передує лужна або ферментативна відмотування, що сприяє підвищенню проникності дерми для великих молекул ферментів. Різні види субстратів (білки, вуглеводи, жири) викликають необхідність використання композицій ферментних препаратів. Композиції можуть містити суміші ферментних препаратів, що мають протеолітичну, ліполітичну і глікозидазну активність, а також різні спеціальні компоненти (ПАР, антисептики, активатори, регулятори рН і т.д.).

М'якшення полягає в нетривалій обробці голя ферментним препаратом у водному середовищі при 37-38 С. в результаті чого, гоміло набуває м'якості пластичність, повітропроникність; лицьовий шар стає гладким та шовковистим.

Як м'яч на шкіряних заводах широко використовується ферментативний препарат тваринного походження - технічний панкреатин у вигляді порошку, що отримується з підшлункової залози.

Панкреатин містить ряд протеолітичних ферментів - протеїназ і пттідаз, основним з яких є протеїназа - трипсин. Завдяки дії протеолітичних ферментів при пом'якшенні відбувається видалення шляхом гідролітичного розщеплення продуктів часткового розпаду колагену, кератину та міжволоконних білків, що залишилися у голі після зоління та знезолювання.

Обробка дубленого шкіряного напівфабрикату

Часто дубленийнапівфабрикат вимагає переробки через розбіжності у структурі топографічних ділянок, фізико-механічних властивостях і фарбуванні, і навіть через складок і заломів, які утворилися під час транспортування і зберіганні. Для цього проводять ферментативну обробку дубленого напівфабрикату з використанням кислих протеаз із оптимумом активності при рН 4,5-5. Перед ферментативною обробкою напівфабрикат промивають для видалення незв'язаних сполук хрому, які інактивують ферменти, що застосовуються. Шкіри, що зазнали ферментативної обробки в кислому середовищі, мають м'якший гриф, ніжну лицьову поверхню та інтенсивне забарвлення.

2.2 Ферментативні процеси хутряного виробництва

Відмотка хутряної сировини

В останні роки запропоновано багато методик відмотування хутряних шкірок за допомогою ферментних препаратів. Для ефективнішого на міжволоконні речовини шкіряної тканини хутряних шкір доцільно використовувати ферментні препарати, мають кілька різних активностей. Необхідний комплекс ферментних властивостей мають препарати мальтавоморин П2х, Пп10х, Г10х. Так обробка шкірок кролика зазначеними препаратами дозволяє не тільки скоротити тривалість циклу відмотувальних процесів за рахунок швидшого обводнення, але й значно зменшити кількість порваних шкірок при подальшому метрені.

Знежирення хутряної сировини

Після відмотування на волосяному покриві хутряних шкурок міститься значна кількість ліпідів, забруднень білкової та вуглеводної природи. Ферментативний метод знежирення ґрунтується на гідролітичному розщепленні жиру під дією ліполітичних ферментів. Ферментні препарати на їх основі, як правило, містять поряд з ліпазами ферменти іншої активності, наприклад, протеазу і глікозидазу.

Розроблено методики знежирення із застосуванням протеаз та ПАР. Ефект знежирення в даному випадку обумовлений тим, що протеази сприяють розщепленню мембран жирових клітин, в результаті чого натуральний жир під дією ПАР емульсує. Так, у процесах миття та знежирення овчин використовуються ферментні препарати протеолітичної дії – протосубтилін Г3х (лужна протеаза).

Завантажити роботу: Області застосування протеаз

Перейти до списку рефератів, курсових, контрольних та дипломів з дисципліни Біологія, природознавство, КСЄ

---