Оксидоредуктази - Студопедія
КЛАСИФІКАЦІЯ ТА НОМЕНКЛАТУРА ФЕРМЕНТІВ
Сучасна класифікація ферментів розроблена Міжнародним біохімічним союзом (1961). В її основу покладено тип каталізованої реакції та механізм. Усі ферменти ділять на шість класів: I. Оксидоредуктази. ІІ. Трансферази. ІІІ. Гідролази. IV. Ліази. V. Ізомерази. VI. Лігази.
Кожен фермент має кодовий номер за класифікацією ферментів: перша цифра характеризує клас реакції, друга – підклас, третя – підпідклас, четверта цифра вказує порядковий номер ферменту у його підпідкласі. Назва ферменту складається з двох частин: у першій частині – назва субстрату (або субстратів), у другій – тип каталізованої реакції.
Оксидоредуктази
Оксидоредуктази каталізують окислювально-відновні реакції та поділяються на 5 основних підкласів:
Оксидази. Каталізують видалення водню з субстрату, використовуючи при цьому як акцептор водню тільки кисень. Оксидази містять мідь, продуктом реакції є вода (виняток становлять реакції, що каталізуються уриказою та моноаміноксидазою, в результаті яких утворюється Н2О2).
Загальна схема процесу така:
Як субстрати оксидаз можуть виступати феноли, поліфеноли, аміни. Прикладами ферментів класу оксидаз є фенолаза, цитохром-оксидаза, моноаміноксидаза, уріказа.
Фенолаза (катехолоксидаза, тирозиназа) – мідьвмісний фермент з широкою специфічністю. Він каталізує перетворення монофенолу (у присутності о-дифенолу) на орто-хінон. Мідь міститься також в уриказі, що каталізує окислення сечової кислоти в алантоїн, і в моноаміноксидазі, що окислює адреналін та тирамін у мітохондріях.
Цитохромоксидаза – гемопротеїн, якийслужить кінцевим компонентом дихального ланцюга та здійснює перенесення електронів на кінцевий акцептор – кисень. Цей фермент інгібується оксидом вуглецю (II), ціанідами та сірководнем. Фермент містить дві молекули гему, у кожній з яких атом заліза може переходити зі стану Fe 2+ у стан Fe 3+ і назад у ході окислення та відновлення, а також два атоми Сu, кожен із яких взаємодіє з одним з гемів.
Аеробні дегідрогенази. Каталізують видалення водню з суб-страту, використовуючи як акцептор водню не тільки кисень, а й штучні акцептори (наприклад, метиленовий синій). Ці дегідрогенази відносяться до флавопротеїнів.
В результаті реакції утворюється пероксид водню, а не вода:
Як кофермент дегідрогенази містять ФАД (флавінаденін-динуклеотид) або ФМН (флавінмононуклеотид). Багато флавопротеїнових ферментів містять кілька іонів металів.
До ферментів групи аеробних дегідрогеназ відносяться: дегідрогеназа L-амінокислот (оксидаза L-амінокислот), що каталізує окисне дезамінування природних L-амінокислот, і ксантіндегідрогеназа (ксантиноксидаза), що каталізує окиснення ксантину в сечову кислоту. Молібденвмісний фермент ксантиноксидаза відіграє важливу роль у катаболізмі пуринових основ.
Анаеробні дегідрогенази. Каталізують видалення водню з субстрату, але не здатні використовувати кисень як акцептор.
ОЗагальна схема процесу наступна:
Анаеробні дегідрогенази поділяються залежно від природи коферменту на кілька груп.
НАД + -залежні (піридинзалежні, первинні) дегідрогенази, що містять як кофермент НАД + або НАДФ + . Загалом НАД + -залежні дегідрогенази каталізуютьокислювально-відновлювальні реакції специфічних (наприклад, гліколізу) та загальних шляхів катаболізму (наприклад, циклу Кребса, дихального ланцюга).
Загальна схема процесу така:
Прикладом НАД + -залежних дегідрогеназ можуть служити лактатдегідрогеназа, алкогольдегідрогеназа, глутаматдегідрогеназа та ін. Наприклад, 1.1.1.27 L-лактат: НАД + -оксидоредуктаза (лактатдегідрогеназа) каталізує взаємоперетворення лактату
Піруват L - Лактат
ФАД-і ФМН-залежні анаеробні дегідрогенази (флавін-залежні дегідрогенази). Первинні флавінзалежні дегідрогенази переносять відновлювальні еквіваленти від субстрату безпосередньо на дихальний ланцюг. До них відносяться, наприклад, 1.3.99.1 сукцинатдегідрогеназа (СДГ), ацил-КоА-дегідрогеназа та мітохондріальна гліцерол-3-фосфат-дегідрогеназа:
Вторинна ФМН-залежна НАДН-дегідрогеназа - компонент дихального ланцюга, що переносить електрони від НАДН до більш електропозитивних компонентів:
Ще одна функція флавінзалежних дегідрогеназ – каталізоване дигідроліпоїлдегідрогеназою дегідрування відновленого ліпоату (проміжного продукту при окисному декарбоксилюванні пірувату та a-кетоглутарату). При цьому внаслідок низького значення окисно-відновного потенціалу системи ліпоату переносником водню від відновленого ліпоату до НАД є флавопротеїн (ФАД).
Цитохроми, за винятком цитохромоксидази, класифікуються як анаеробні дегідрогенази. У дихальному ланцюгу вони є переносниками електронів від флавопротеїнів до цитохромоксидази. Цитохроми є гемопротеїнами, у яких атом заліза переходить зі стану Fe 2+ Fe 3+ і назад в процесі окислення та відновлення. Крім дихального ланцюга цитохроми є в ендоплазматичномуретикулумі (цитохроми Р-450 та b-5).
Гідропероксидази. До них належать ферменти пероксидаза і каталаза.
Пероксидаза – фермент, що каталізує окислення пероксидом водню різних органічних сполук – фенолів, амінів, аскорбінової кислоти, цитохрому С. Пероксидаза виявлена в рослинах, молоці, лейкоцитах, тромбоцитах, а також у тканинах, в яких відбувається метаболізм ейкозу. Фермент містить протогем, який на відміну гемових груп більшості гемопротеїнів слабко пов'язані з апоферментом.
Реакція, що каталізується пероксидазою, має складний характер; сумарна реакція виглядає так:
В еритроцитах глутатіонпероксидаза, що містить як простетичну групу селен, каталізує розкладання Н2О2 і гідропероксидів ліпідів відновленим глутатіоном і, таким чином, захищає ліпіди мембран і гемоглобін від окислення пероксидами.
Каталаза - це гемопротеїн, що містить 4 гемові групи. Поряд з пероксидазною активністю каталаза здатна використовувати одну молекулу Н2О2 як донора електронів, а іншу – як акцептор електронів. В організмі каталаза в основному розкладає пероксид водню, що утворюється при дії аеробних дегідрогеназ:
Каталаза міститься в крові, кістковому мозку, мембранах слизових оболонок, нирках та печінці.
У багатьох тканинах, включаючи і печінку, виявлені мікротільця – пероксисоми, які багаті на аеробні дегідрогенази та каталазу. Біологічно вигідно групувати в одному місці як ферменти, що призводять до утворення Н2О2, так і ферменти, що розкладають цю сполуку.
До ферментів, що каталізують утворення Н2О2, крім пероксисомних ферментів, належать також мітохондріальні та мікросомні.Системи транспорту електронів.
Оксигенази.
Ферменти цієї групи каталізують включення кисню в молекулу субстрату, яке відбувається в дві стадії:
1) кисень зв'язується з активним центром ферменту;
2) відбувається реакція, в результаті якої пов'язаний кисень відновлюється або переноситься на субстрат.
Оксигенази не відносяться до ферментів, що каталізують реакції, що забезпечують клітину енергією; вони беруть участь у синтезі та деградації багатьох типів метаболітів, токсинів та ксенобіотиків. Оксигенази поділяються на 2 підгрупи.
Монооксигенази (гідроксилази). Ці ферменти каталізують включення до субстрату лише одного з атомів молекули кисню. Інший атом кисню відновлюється до води; навіщо необхідний додатковий донор електронів (косубстрат):
Природа косубстрату може бути різною. Багато оксигенази використовують НАДФН2. У цьому випадку сумарне рівняння реакції можна записати як
До подібних систем відносяться мікросомні цитохром-Р-450 містять монооксигеназні системи, що беруть участь у метаболізмі багатьох лікарських речовин шляхом їх гідроксилювання. Вони знаходяться в мікросомах печінки разом з цитохромом Р-450 та цитохромом b-5. Відновниками цих цитохромів є НАДН та НАДФН. Цитохроми окислюються субстратами в результаті серії ферментативних реакцій, що становлять так званий гідроксилазний цикл:
Лек – лікарська речовина
До лікарських речовин, метаболізм яких йде за участю аналізованих систем, відносяться, наприклад, морфін та бензпірен. Багато лікарських речовин (наприклад, фенобарбітал) здатні індукувати синтез мікросомних ферментів та цитохрому Р-450. Цитохром Р-450 є одночасно гемо- та флавопротеїном, причомуфлавінові нуклеотиди виступають як другий донор електронів. Цитохром Р-450 у печінці здійснює гідроксилювання ліпофільних сполук, що утворюються як побічні продукти або потрапляють в організм ззовні (такі речовини об'єднують під загальною назвою «ксенобіотики»). Введення в їх молекули гідроксильних груп підвищує гідрофільність цих речовин, знижує токсичність та полегшує їх виведення з організму.
Діоксигенази (справжні оксигенази). Ці ферменти каталізують включення до молекули субстрату обох атомів молекули кисню:
Прикладом служать залізовмісні ферменти 1.13.11.5 гомогентизатдіоксигеназа і 1.13.11.6 3-гідроксиантранілатдіоксигеназа, а також деякі ферменти, що містять гем, зокрема триптофандиоксигеназа (триптофанпірролаза).
Чи не знайшли те, що шукали? Скористайтеся пошуком: