Принципи класифікації білків
Існує кілька класифікацій білків. В основі їх лежать різні принципи: за ступенем складності (прості та складні);за формою молекул (глобулярні та фібрилярні білки);по розчинності в окремих розчинниках (водорозчинні, розчинні у слабких сольових розчинах - альбуміни, спирторозчинні - проламіни, розчинні в лугах - глютеліни), за функціями, наприклад запасні білки, скелетні і т.д.
За хімічним складом білки діляться на 2 класи - прості (при гідролізі розпадаються тільки на амінокислоти), складні (при гідролізі дають не тільки амінокислоти, а й інші структури - простетичні групи). Прості білки за розчинністю та просторовою будовою поділяють на глобулярні та фібрилярні. Глобулярні мають кулясту форму молекули, розчинні у воді та сольових розчинах. До цієї групи відносяться всі ферменти та більшість інших БАБ, крім структурних. Серед глобулярних білків можна виділити альбуміни, глобуліни, протаміни та гістони. Фібрилярні білки характеризуються волокнистою структурою, поділяються на розчинні та нерозчинні. До першої підгрупи відносяться міозин, актин, фібриноген, до другої – склеропротеїни (протеноїди – кератини, еластини, колагени). Складні білки - НП, МП, ДП, ФП, ХП, ЛП. Такий поділ білків умовний, оскільки багато простих білків також містять небілковий компонент.
Класифікація білків за біологічними функціями. Здатність до специфічних взаємодій.
Білки виконують у клітинах безліч біологічних функцій. За ознакою подібності виконуваних білками функцій їх можна розділити такі великі групи:
Загальна характеристика групи простих білків. Білки глобулярні та фібрилярні. Відмінності та властивості.
Прості білки - білки, які побудовані з залишків α-амінокислот і при гідроліз розпадаються тільки на амінокислоти.
Прості білки по розчинності у воді та сольових розчинах умовно поділяються на кілька груп: протаміни, гістони, альбуміни, глобуліни, проламіни, глютеліни.
Глобулярні білки відрізняються кулястою формою молекули (еліпсоїд обертання), розчинні у воді та у розведених сольових розчинах. Хороша розчинність пояснюється локалізацією на поверхні глобули заряджених амінокислотних залишків, оточених гідратною оболонкою, що забезпечує гарний контакт із розчинником. До цієї групи відносяться всі ферменти та більшість інших біологічно активних білків, крім структурних.
Фібрилярні білки характеризуються волокнистою структурою, що практично не розчиняються у воді. Діляться на розчинні та нерозчинні. До першої підгрупи відносяться міозин, актин, фібриноген, до другої – склеропротеїни (протеноїди – кератини, еластини, колагени). Складні білки - НП, МП, ДП, ФП, ХП, ЛП. Такий поділ білків умовний, оскільки багато простих білків також містять небілковий компонент.
Складні білки. Поділ по простетичних групах.
Багато білків, крім поліпептидних ланцюгів, містять у своєму складі не білкову частину, приєднану до білка слабкими або ковалентними зв'язками. Небілкова частина може бути представлена іонами металів, органічними молекулами з низькою або високою молекулярною масою. Такі білки називають "складні білки". Міцно пов'язана з білком небілкова частина зветься простетичної групи.
-фосфопротеїни (фосфорна кислота)
-глікопротеїни (вуглеводні залишки)
Хромопротеїни.
Хромопротеїни (від грец. chroma -фарба) складаються з простого білка та пов'язаного з ним забарвленого небілкового компонента. Розрізняють гемопротеїни (містять як простетичну групу залізо), магнійпорфірини та флавопротеїни (містять похідні ізоаллоксазину). Хромопротеїни наділені низкою унікальних біологічних функцій: вони беруть участь у таких фундаментальних процесах життєдіяльності, як фотосинтез, дихання клітин та цілісного організму, транспорт кисню та діоксиду вуглецю, окислювально-відновлювальні реакції, світло- та сприйняття кольорів та ін.
Хлорофіл, гемоглобін, міоглобін.