Роль соляної кислоти у травленні
У порожнині шлунка хлористоводнева кислота: 1) стимулює секреторну активність залоз шлунка; 2) сприяє перетворенню пепсиногену на пепсин шляхом відщеплення інгібуючого білкового комплексу; 3) створює оптимальну кислотність для дії протеолітичних ферментів шлункового соку; 4) викликає денатурацію та набухання білків (що сприяє їх розщепленню ферментами); 5) забезпечує антибактеріальний ефект секрету; 6) бере участь у здійсненні механізму переходу їжі зі шлунка в дванадцятипалу кишку, подразнюючи хеморецептори її слизової оболонки; 7) бере участь у регуляції секреції шлункових та підшлункових залоз, стимулюючи утворення гастроінтестинальних гормонів (гастрину, секретину); 8) збуджує секрецію ферменту ентерокінази ентероцитами слизової оболонки дванадцятипалої кишки; 9) бере участь у створажуванні молока; 10) стимулює моторну активність шлунка.
Ферменти шлункового соку та його роль травленні.
У порожнині шлунка під впливом протеолітичних ферментів здійснюється початковий гідроліз білків до альбумоз і пептонів. Протеолітичні ферменти шлункового соку мають активність у широкому діапазоні коливань рН з оптимумом дії при рН 1,5-2,0 і 3,2-4,0. Це забезпечує гідроліз білків в умовах значних коливань концентрації соляної кислоти в шлунковому соку, у шарах їжі, що належать до слизової оболонки шлунка, та у глибині вмісту шлунка.
У шлунковому соку представлені сім видів пепсиногенів, об'єднаних загальною назвою пепсини. Утворення пепсинів здійснюється з неактивних попередників - пепсиногенів, що знаходяться у клітинах шлункових залоз у вигляді гранул зимогену. У просвіті шлунка пепсиноген активується НС1 шляхомвідщеплення від нього інгібуючого білкового комплексу. Надалі в ході секреції шлункового соку активація пепсиногену здійснюється аутокаталітично під дією пепсину, що вже утворився.
При оптимальній величині рН середовища пепсин здійснює гідроліз білків, розриваючи в білковій молекулі пептидні зв'язки, утворені групами феніламіну, тирозину, триптофану та інших амінокислот. В результаті цього білкова молекула розпадається на пептони та пептиди. Пепсин забезпечує гідроліз основних білкових речовин, особливо колагену – основного компонента волокон сполучної тканини.
До основних пепсинів шлункового соку належать такі.
Пепсин А- група ферментів, що гідролізують білки при оптимумі рН 1,5-2,0. Частина пепсиногену (близько 1%) переходить у кровоносне русло, звідки внаслідок невеликого розміру молекули ферменту проходить через клубочковий фільтр у нирках та виділяється із сечею (уропепсиноген). Визначення вмісту уропепсину в сечі використовується у лабораторній практиці для характеристики протеолітичної активності шлункового соку.
Гастриксин (пепсин С), що гідролізує білки при оптимумі рН 3,2-3,5. Пепсин В (парапепсин) розщеплює желатину та білки сполучної тканини. При рН 56 і вище протеолітична дія ферменту послаблюється.
Реннін (пепсин Д, хімозин)розщеплює казеїн молока в присутності іонів Са 2+ .
Шлунковий сік містить ряд непротеолітичних ферментів. Серед них - шлункова ліпаза, що розщеплює жири, які знаходяться в їжі в емульгованому стані (жири молока), на гліцерин та жирні кислоти при рН 59-79. У немовлят шлункова ліпаза розщеплює до 59% жиру молока. У шлунковому соку дорослих людей ліпази мало. Тому основна кількість жирівперетравлюється в тонкому кишечнику.
Клітинами поверхневого епітелію слизової оболонки шлунка виробляєтьсялізоцим(муромідаза). Лізоцим зумовлює бактерицидні властивості шлункового соку.
Уреазарозщеплює сечовину у шлунку при рН 8,0. Аміак, що звільняється при цьому, нейтралізує соляну кислоту і запобігає надмірній кислотності хімусу, що надходить зі шлунка в дванадцятипалу кишку.