Трансамінування - Велика Енциклопедія Нафти та Газа, стаття, сторінка 1
Трансамінування
Трансамінування, виявлене спочатку в м'язах, відбувається і у всіх інших тварин тканинах і властиво будь-якій живій клітині. Біологічне трансамінування каталізується особливими ферментами - трансаміназами. [1]
Трансамінування – основний шлях біосинтезу а-аміно кислот з а-оксокислот. Донором аміногрупи служить а-аміно кислота, що є в клітинах у достатній кількості мулу надлишку, а її акцептором - а-оксокислота. Амінокислота npi при цьому перетворюється на а-оксокислоту, а а-оксокислота - на а-ами нокислоту з відповідною будовою радикалів. У ітоп трансамінування представляє оборотний процес взаємо обміну аміно- та оксогруп. [2]
Трансамінування є важливим процесом перетворення амінокислот в організмі. У цій реакції відбувається оборотне перенесення - аміногрупи амінокислоти на кетокислоту без проміжного відщеплення аміаку. Реакція протікає найбільш активно, коли один із субстратів представлений дикарбоновою аміно-або кетокислотою. Процес трансамінування каталізується ферментами - амінотрансферазами, коферментом яких є піридоксальфосфат. Процес активно протікає в печінці, серцевому м'язі, скелетних м'язах, нирках, насінниках та інших органах. У сироватці крові активність амінотрансферазу дуже низька. При порушенні цілісності клітинних мембран аміно-трансферази проникають із тканин у кров. [3]
Біологічне трансамінування включає широке коло реакцій. [4]
Неферментативне трансамінування було вивчене Лонгене-кером і Снеллом [22], які показали, що піридоксаль сприяє трансамінування 2-кетоглутарової кислоти в глутамінову кислоту в присутності аланіну або фенілаланіну. Повторні досліди з аланіномпідтвердили, що реакція постійно призводить до глутамінової кислоти (5 - 7% і.) [5]
Шляхом трансамінування утворюються амінокислоти, які можуть бути синтезовані шляхом прямого амінування аміаком; з трансамінування пов'язане також розщеплення деяких амінокислот. [6]
Реакції трансамінування та дезамінування цієї амінокислоти у тваринному організмі протікають повільно. [7]
Реакції трансамінування мають надзвичайно важливе біологічне значення, оскільки вони є можливим способом, що забезпечує зв'язок між вуглеводами і білками. [8]
Реакції трансамінування є оборотними і, як з'ясувалося пізніше, універсальними всім живих організмів. Теоретично реакції трансамінування можливі між будь-якою аміно- та кетокислотою, проте найбільш інтенсивно вони протікають у тому випадку, коли один із партнерів представлений дикарбоновою аміно- або кетокислотою. У тканинах тварин та у мікроорганізмів доведено існування реакцій трансамінування між монокарбоновими аміно- та кетокислотами. Донорами NH2 - rpynnbi можуть також служити не тільки а -, а й 3 -, у - і со-аміногрупи ряду амінокислот. Майстра доведено, крім того, трансамінування глутаміну і аспарагіну з кетокислотами в тканинах тварин. [9]
Реакції трансамінування були вивчені в системі, що містить ПАЛФ, іони важких металів та субстрати. У роботі [47] було визначено індивідуальні константи швидкості стадії освіти альди-мину. [10]
Процес трансамінування обумовлений подальшим перетворенням альдиміну I за участю полярного зв'язку між а-вуглецевим атомом і атомом водню. Наявність СН-кислотного центру і відповідно рухомого атома водню створює умови для протікання ряду прототропних таутомерних перетворень. [11]
Під трансамінуванням (переамінуванням) мають на увазі реакції міжмолекулярного перенесення аміногрупи від амінокислоти на а-кетокислоту без проміжного утворення аміаку. Щонайменше 11 амінокислот здатні вступати в реакції трансамінування. Основними кетокислотами, що беруть участь у трансамінуванні, є піруват, ЩУК та а-кетоглутарат. Трансамінування каталізують ферменти амінотрансферази (трансамінази), які містяться в цитозолі та мітохондріях клітин. У процесі каталізу піридоксальфосфат оборотно зв'язує аміногрупу, перетворюючись на піридоксамінфосфат. Схема реакції трансамінування між глутаміновою кислотою та піруватом (фермент - глутамат-піруват-амінотрансфераза або аланінамінотрансфераза, АлАТ): глутамат піруват - а-кетоглутарат аланін. [12]
Під трансамінуванням мають на увазі реакції міжмолекулярного перенесення аміногрупи (NH2-) від амінокислоти на а-кетокислоту без проміжного утворення аміаку. Вперше реакції трансамінування (колишня назва переамінування) були відкриті в 1937 р. радянськими вченими А.Є. Браунштейном та М.Г. Крицман щодо дезамінування глутамінової кислоти в м'язової тканини. Було помічено, що при додаванні до гомогенату м'язів глутамінової та піро-виноградної кислот утворюються а-кетоглутарова кислота та аланін без проміжного вільного аміаку; додавання аланіну та а-кетоглу-тарової кислоти призводило до утворення відповідно піровиноград-ної та глутамінової кислот. [13]
При трансамінуванні видаляється аміногрупа, утворюється напівальдегід метил мал оната, який перетворюється на метилма-лоніл - СоА, який потім перетворюється на сукциніл - СоА, далі ця сполука вступає в цикл трикарбонових кислот. [14]
Особливу роль трансамінування грає у процесахдезамінування більшості амінокислот, що супроводжуються перетворенням a - NH2 - rpynnbi в аміак. [15]