Транспортна РНК

70-90Н вторинна стр-ра- конюшинний лист CCA 3' const для всіх tRNA до кінцевого аденозину приєднує акту наявність тиміну, псевдоурідіна-псі, дігіроурідіна ДГУ в D-петлі - захист від рибонуклеаз ? довгоживучі Різноманітність первинних структур tРНК - 61+1 - за кількістю кодонів + формілметіонінова tРНК, у кіт антикодон такий же, як у метіонінової tРНК. Різноманітність третинних структур - 20 (за кількістю амінокислот) рекогніція - утворення ковалентного зв'язку м-у tРНК та актом аміноацил-тРНК-синтетази приєднують акти до тРНК

Функція тРНК полягає у перенесенні амінокислот з цитоплазми до рибосом, у яких відбувається синтез білків. тРНК, що зв'язують одну амінокислоту, називаються ізоакцепторними. Загалом у клітині одночасно існує 64 різних тРНК. Кожна тРНК спарується лише зі своїм кодоном. Кожна тРНК розпізнає свій власний кодон без амінокислоти. Зв'язані з тРНК амінокислоти хімічно модифікували, після чого аналізували поліпептид, що вийшов, який містив модифіковану амінокислоту. Цистеїніл-тРНКCys (R=CH2-SH) відновлювали до аланіл-тРНКCys (R=CH3). Більшість тРНК, незалежно від їх нуклеотидної послідовності, мають вторинну структуру у формі конюшинного листа через наявність у ній трьох шпильок.

Особливості структури тРНК

На 3'-кінці молекули завжди знаходяться чотири неспарені нуклеотиди, причому три з них - це обов'язково ССА. 5'- і 3'-кінці ланцюга РНК утворюють акцепторне стебло. Ланцюги утримуються разом завдяки комплементарному спарювання семи нуклеотидів 5'-кінця з сімома нуклеотидами, що знаходяться поблизу 3'-кінця. 2. У всіх молекул є шпилька T?C, що позначається так тому, що вона містить два незвичайні залишки: рибо-тимідин (Т) і псевдоурідін (?). Шпилька складається здволанцюгового стебла з п'яти спарених основ, включаючи пару G-C, і петлі завдовжки сім нуклеотидів. Тринуклеотид Т?С завжди розташований в одному і тому ж місці петлі. 3. В антикодоновій шпильці стебло завжди представлене сім'ю спарен- ними підставами. Триплет, комплементарний родинному кодону, - антикодон - знаходиться в петлі, що складається з семи нуклеотидів. З 5'-кінця антикодон фланкують інваріантний залишок ура- цилу і модифікований цитозин, а до його 3'-кінця примикає модифікований пурин, як правило <аденин. 4. Ще одна шпилька складається з стебла довжиною три-чотири пари нуклеотидів і петлі вар- ірующего розміру, що часто містить урацил у відновленій формі - дигідроурацил (DU). Найбільш сильно варіюють нуклеотидні послідовності стебел, число нуклеотидів між антикодоновим стеблом і стеблом Т?С (варіабельна петля), а також розмір петлі і локалізація залишків дигідроурацилу в DU-петлі. [Сінгер, 1998].

Третинна структура тРНК

Приєднання амінокислот до тРНК

амінокислот
Для того, щоб амінокислота могла утворювати поліпептидний ланцюг, вона повинна приєднатися до тРНК за допомогою ферменту аміноацил-тРНК-синтетази. Цей фермент утворює ковалентний зв'язок між карбоксильною групою амінокислоти та гідроксильною групою рибози на 3'-кінці тРНК за участю АТФ. Аміноацил-тРНК-синтетазу дізнається специфічний кодон не через наявність антикодону на тРНК, а за наявності специфічного сайту впізнавання на тРНК. Загалом у клітині є 21 різних аміноацил-тРНК-синтетаз. Приєднання відбувається у дві стадії: 1. Карбоксильна група амінокислоти приєднується до афосфату АТФ. Отриманий нестабільний аміноацил-аденилат стабілізується, зв'язуючись з ферментом. 2. Перенесення аміноацильної групи аміноацил-аденілату на2' або 3'-OH-групу кінцевої рибози тРНК Деякі аміноацил-тРНК-синтетази складаються з одного поліпептидного ланцюга, інші - з двох або чотирьох ідентичних ланцюгів, кожна молекулярною масою від 35 до 115 кДа. Деякі димерні та тетрамерні ферменти складаються із субодиниць двох типів. Чіткої кореляції між розміром молекули ферменту чи характером його субодиничної структури та специфічністю немає. Специфічність ферменту визначається його міцним зв'язуванням з акцепторним кінцем тРНК, DU-дільницею та варіабельною петлею. Деякі ферменти, мабуть, не розпізнають антикодоновий триплет та каталізують реакцію аміноацетилювання навіть при зміненому антикодоні. Однак окремі ферменти виявляють знижену активність по відношенню до таких модифікованих тРНК і при заміні антикодону приєднують не ту амінокислоту.

70-90н вторинна стр-ра- конюшинний лист CCA 3' const для всіх tRNA до кінцевого аденозину приєднує акту наявність тіміну, псевдоурідіна-псі, дігіроурідіна ДГУ в D-петлі - захист від рибонуклеаз ? довгоживучі Різноманітність первинних структур tРНК - 61+1 - за кількістю кодонів + формілметіонінова tРНК, у кіт антикодон такий же, як у метіонінової tРНК. Різноманітність третинних структур - 20 (за кількістю амінокислот)

Є два види тРНК, що зв'язують метіонін тРНКFMet і тРНКMMet у прокаріотів і, тРНКIMetі тРНКMMet - у еукаріотів. До кожної тРНК додається метіонін за допомогою відповідних аміноацил-тРНК-синтетез. метіонін приєднаний до тРНКFMet і тРНКIMet формується ферментом метіоніл-тРНК-трансформілазою до Fmet-тРНКFMet. тРНК навантажені формілметіоніном дізнаються ініціаторний кодон AUG.

На жаль, список літератури відсутній.