В основі зв’язування субстрату – індукована взаємодія
Послідовна модель сприймає, що субстрат надає більш пряме впливом геть форму ферменту. У відсутності субстрату фермент існував би більш менш повністю в T-формі, яка має дуже низьку спорідненість до субстрату. Так як субстрат входить в активний центр, як зазвичай шляхом випадкового зіткнення, окремі частини молекули ферменту білка самостійно охоплюють субстрат, забезпечуючи хорошу взаємодію. Це відомо як індукована взаємодія. Процес індукованої взаємодії сприяє переходу субодиниці, з якою зв'язався субстрат в R-конформацію.
Зміна конформації однієї субодиниці індукує зміни структури іншої
Одна субодиниця тепер була перетворена на R-форму, але інші - все ще в T-стані. Зазначимо, що ці субодиниці пов'язані одна з одною та взаємодіють одна з одною. Якщо ми приймаємо, що перехід однієї субодиниці зі стану вказує вплив на перехід у стан інших субодиниць, ми говоримо про позитивну кооперативність у дії субстрату, оскільки більша кількість субодиниць, ймовірно, перейде в стан з більш високою спорідненістю до субстрату. Ця зміна для інших субодиниць може відбуватися до зв'язування субстрату або просто полегшувати індуковану взаємодію при наближенні молекули субстрату.
Інгібітори та активатори.Вплив алостеричних ефекторів можна також легко пояснити. Активатор подібний до своєї дії субстрату тільки вже при зв'язуванні з іншим центром на субодиниці, тоді як інгібітор буде робити фермент жорсткішим, і ускладнює індуковану взаємодію при переході від Т до R.
Негативна субстратна кооперативність.Негативна субстратна кооперативність трапляється не часто, але це відбувається у деяких ферментів. Симетрична модель не може пояснити негативну субстратну кооперативність, оскільки на основі закону мас, що діють, важко пояснити переміщення R T рівноваги в бік високої спорідненості. Послідовна модель пояснює це дуже легко. Потрібно лише прийняти, що взаємодія між субодиницями - таке, що перетворення однієї з них у R-форму викликану індукованою взаємодією робить це важчим для інших субодиниць.
Яка гіпотеза є правильною?
Існування негативної кооперативності дає право припустити, що послідовна гіпотеза реальніша. З іншого боку, існування сумішей Т і R субодиниць веде до набагато складнішої рівноваги. Деякі дослідження, використовуючи швидкі методи вимірювання швидкості реакції, припускають, що функція деяких ферментів краще пояснюється позицією симетричної моделі. Певною мірою гіпотеза симетрії може бути розглянута як окремий випадок послідовної, в якому T/R комбінації можуть існувати лише протягом дуже короткого часу.
Ферменти нерівномірно розподілені всередині клітин
Хімічні реакції, які каталізуються ферментами, є матеріальною основою процесів життєдіяльності. Клітина представляє приклад високоорганізованої структури з вираженою спеціалізацією її частин. Спеціалізовані функції цих елементів забезпечуються спеціальними наборами ферментів. У свою чергу, клітинна спеціалізація, характерна для багатоклітинних організмів, також пов'язана зі специфічними наборами ферментів. Основні субклітинні структури та ензиматичний статус тісно пов'язані з особливими функціями клітин, такими якздатність до отримання енергії та синтезу білків. Структурні елементи, властиві всім клітинам називають органелами клітини. Вони певному сенсі можуть зрівнятися з органами організму, оскільки вони, як і органи мають завдання. Відповідно до цього ферменти розподілені нерівномірно по клітині. Вони пов'язані з певними структурами клітини, забезпечуючи їхню функціональну специфічність. Між цими структурами існує тісний взаємозв'язок. Подібні відносини можна порівняти з великим заводом, в якому окремі цехи виконують спеціальні завдання, однак кожен із них у своїй діяльності залежить від іншого. Багато ферментів тісно пов'язані зі структурними білками у цьому відсіку клітини. У деяких випадках навряд чи можна розрізнити білок ферменту та структурний білок. Жорстка фіксація ферментів до структурних утворень клітини характерна не для одного, а для цілої групи ферментів, які каталізують ланцюг метаболічних перетворень. І тут втручання у структуру призводить до втрати учасників ланцюга чи повної втрати функцій органел. Такі ферментні «ансамблі» називають поліферментними комплексами, якщо вони каталізують ланцюг хімічних реакцій, що ведуть до утворення важливого продукту (наприклад, поліферментний комплекс дегідрогеназу піровиноградної кислоти або синтетазу жирної кислоти) або метаболонами, якщо йдеться про об'єднання ферментів, що каталізують важливий метаболічний процес ( гліколітичних ферментів або метаболон ферментів циклу трикарбонових кислот). Утворення таких ферментних ансамблів багато в чому полегшує як каталіз (знімається обмежує вплив дифузії на швидкість процесу), а й механізми регуляції. Наведені вище механізми регуляції впливають не так на окремі ферменти цього ансамблю, але в всю структурукомплексу. Внутрішньоклітинні мембранні структури дозволяють розділити клітину на окремі відсіки – компартменти. Такий спосіб організації процесів створює передумови до створення нових механізмів регуляції.