Загальні властивості каталізаторів
1. Каталізатори самі не викликають хімічну реакцію, а лише прискорюють реакцію, яка протікає і без них.
2. Не впливають на енергетичний результат реакції.
3. У оборотних реакціях каталізатори прискорюють як пряму, так і зворотну реакцію, причому в ОДИННОМУ ступені, з чого випливає, що каталізатори:
а) НЕ ВПЛИВАЮТЬ на НАПРЯМОК оборотної реакції, яка визначається тільки співвідношенням концентрацій вихідних речовин (субстратів) і кінцевих продуктів;
б) НЕ ВПЛИВАЮТЬ на ПОЛОЖЕННЯ РІВНОВАГИ оборотної реакції, а лише прискорюють його досягнення.
Особливості ферментів як біологічних каталізаторів
Ферменти мають всі загальними властивостями звичайних каталізаторів. Але, порівняно із звичайними каталізаторами, усі ферменти є білками. Тому вони мають особливості, що відрізняють їх від звичайних каталізаторів. Ці особливості ферментів, як біологічних каталізаторів, іноді називають загальними властивостями ферментів. До них відносяться:
1. Висока ефективність дії. Ферменти можуть прискорювати реакцію в 108-1012 разів (приклади дивіться в посібнику «Ферменти», стор.7-8).
2. Висока вибірковість ферментів до субстратів (субстратна специфічність) і типу каталізованої реакції (специфічність дії) (дивіться приклади у посібнику "Ферменти", стор. 14-15);
3. Висока чутливість ферментів до неспецифічних фізико-хімічних факторів середовища – температури, рН, іонної сили розчину тощо. (дивіться посібник "Ферменти" стор.10, 12-13);
4. Висока чутливість до хімічних реагентів;
5. Висока та вибіркова чутливість до фізико-хімічних впливів тих чи інших хімічних речовин, які завдяки цьому можуть взаємодіяти з ферментом, покращуючи або ускладнюючи його роботу(про активаторів та інгібіторів дивіться посібник "Ферменти", с. 27-36).
Будова ферментів
Субстратом (S) називають речовину, хімічні перетворення якої продукт (Р) каталізує фермент (Е). Та ділянка поверхні молекули ферменту, яка безпосередньо взаємодіє з молекулою субстрату, називається АКТИВНИМ ЦЕНТРОМ ФЕРМЕНТУ.
АКТИВНИЙ ЦЕНТР ФЕРМЕНТУ
Активний центр ферменту утворений із залишків амінокислот, що знаходяться у складі різних ділянок поліпептидного ланцюга або різних поліпептидних ланцюгів, просторово зближених. Утворюється лише на рівні третинної структури білка-ферменту.
У його межах розрізняють АДСОРБЦІЙНА ДІЛЬНИЦЯ (центр) і КАТАЛІТИЧНА ДІЛЬНИЦЯ (центр). Крім того, поза активним центром ферменту зустрічаються особливі функціональні ділянки; кожен із новачків позначають терміном АЛОСТЕРИЧНИЙ ЦЕНТР.
КАТАЛІТИЧНИЙ ЦЕНТР - це область (зона) активного центру ферменту, яка бере участь у хімічних перетвореннях субстрату. Формується він за рахунок радикалів двох, іноді трьох амінокислот, розташованих у різних місцях поліпептидного ланцюга ферменту, але просторово зближених між собою за рахунок вигинів цього ланцюга. Наприклад, каталітичний центр "серин-гістидинових" ферментів формується за рахунок радикалів амінокислот серину та гістидину. Якщо фермент є складним білком, то формуванні каталітичного центру нерідко бере участь простетична група молекули ферменту (кофермент). Коферментну функцію виконують всі водорозчинні вітаміни і жиророзчинний вітамін K. (Докладніше про коферментну функцію вітамінів: посібник "Ферменти", стор.11).
АДСОРБЦІЙНИЙ ЦЕНТР - це ділянка активного центру молекули ферменту, де відбувається сорбція (зв'язування) молекули субстрату.Він формується одним, двома, найчастіше трьома радикалами амінокислот, які зазвичай розташовані поруч із каталітичним центром. Головна його функція – зв'язування молекули субстрату та передача цієї молекули каталітичному центру у найбільш зручному положенні (для каталітичного центру). Ця сорбція відбувається ТІЛЬКИ ЗА РАХУНОК СЛАБИХ ТИПІВ ЗВ'ЯЗКІВ і тому Є Зворотній. У міру формування цих зв'язків відбувається конформаційна перебудова адсорбційного центру, яка призводить до більш тісного зближення субстрату та активного центру ферменту, більш точної відповідності між їх просторовими конфігураціями. Така відповідність - не заздалегідь "готова", а формується в ході взаємодії - американський вчений Кошленд поклав в основу теорії ІНДУКУВАНОЇ ВІДПОВІДНОСТІ (або «НАВІДЕНОЇ» ВІДПОВІДНОСТІ), яка подолала обмеженість існуючої раніше теорії КЛЮЧА І ЗАМ .
Очевидно, що саме структура адсорбційного центру визначає субстратну специфічність ферменту, тобто вимоги ферменту до молекули хімічної речовини, щоб вона могла стати для нього відповідним субстратом.
Деякі речовини, що мають відповідні характеристики (тобто схожі на субстрат), можуть також зв'язуватися з адсорбційним центром ферменту. Але якщо в їхній молекулі немає такого хімічного зв'язку, на який може впливати каталітичний центр даного ферменту, то хімічних перетворень цієї речовини не станеться. Займаючи активний центр ферменту, такі молекули блокують його роботу, тобто є Зворотними інгібіторами даного ферменту (оборотними, тому що пов'язані з ферментом слабкими типами зв'язків). Підвищуючи концентрацію субстрату, їх можна витіснити з адсорбційного центру.Тому такі інгібітори називають конкурентними. Вони конкурують із справжнім субстратом даного ферменту за володіння його адсорбційним центром.
АЛОСТЕРИЧНИМИ ЦЕНТРАМИ називають такі ділянки молекули ферменту поза його активним центром, які здатні зв'язуватися СЛАБИМИ ТИПАМИ ЗВ'ЯЗКІВ (означає - оборотно) з тією чи іншою речовиною (лігандом). Причому таке зв'язування призводить до конформаційної перебудови молекули ферменту, яка поширюється і на активний центр, полегшуючи, або ускладнюючи (сповільнюючи) його роботу. Відповідно такі речовини називаються АЛОСТЕРИЧНИМИ АКТИВАТОРАМИ або АЛОСТЕРИЧНИМИ ІНГІБІТОРАМИ даного ферменту.
Термін " аллостерический " (тобто " має іншу просторову структуру " ) виник у зв'язку з тим, що це ефектори зі своєї просторової зміни зовсім не схожі на молекулу субстрату даного ферменту (і тому що неспроможні зв'язуватися з активним центром ферменту). Було зроблено висновок, що й алостеричний центр не схожий за своєю структурою активний центр ферменту.
Алостеричні центри знайдено не у всіх ферментів. Вони мають ті ферменти, робота яких може змінюватися під дією гормонів, медіаторів та інших біологічно активних речовин. Деякі штучно синтезовані ліки мають біологічну активність тому, що їх молекули комплементарні алостеричному центру деяких ферментів організму.
Розрізняють два основних види специфічності ферментів: СУБСТРАТНУ СПЕЦИФІЧНІСТЬ і СПЕЦИФІЧНІСТЬ ДІЇ.
Це здатність ферменту каталізувати перетворення лише одного певного субстрату або групи подібних за будовою субстратів. Визначається структурою адсорбційної ділянки активного центру ферменту.
Розрізняють 3 типи субстратноїспецифічності:
1) АБСОЛЮТНА субстратна специфічність - це здатність ферменту каталізувати перетворення лише одного, строго певного субстрату.
2) ВІДНОСНА субстратна специфічність - здатність ферменту каталізувати перетворення кількох, подібних за будовою, субстратів.
3) СТЕРЕОСПЕЦИФІЧНІСТЬ - здатність ферменту каталізувати перетворення певних стереоізомерів.
Наприклад, фермент оксидаза L-амінокислот здатний окислювати всі амінокислоти, але які стосуються лише L-ряду. Таким чином, цей фермент має відносну субстратну специфічність і стереоспецифічність одночасно.
Специфічність дії – це здатність ферменту каталізувати лише певний тип хімічної реакції.
Відповідно до специфічності дії всі ферменти поділяються на 6 класів. Класи ферментів позначаються латинськими цифрами. Назва кожного класу ферментів відповідає цій цифрі.