Амінокислоти характер бокового радикала - Довідник хіміка 21
Хімія та хімічна технологія
Амінокислоти характер бічного радикалу
Таким чином, і механізм каталітичної дії, і специфічність до субстрату ферментів можна пояснити згортанням поліпептидного ланцюга і положенням на ній радикалів. Характер зсідання білкового ланцюга в трипсині показаний на рис. 21-20. Цей фермент побудований з одного безперервного поліпептидного ланцюга, що включає 223 амінокислоти. (У нумерацію амінокислот на малюнку внесені зміни-перепустки та вставки, щоб привести її у відповідність до нумерації в хімотрипсині та еластазі.) Молекула трипсину має приблизно сферичну форму діаметром 45 А і чашоподібне поглиблення з одного боку для активного центру. На рис. 21-20 атоми аспарагінової кислоти, гістидину та серину в активному центрі зображені чорними кружками. Білковий ланцюг, що підлягає розриву, зображений кольоровими кружками з чорними обідками, а стрілка вказує положення розривається зв'язку. Жирні сині штрихові лінії з двох кінців субстрату вказують, що його ланцюг розтягується на значну довжину в обох напрямках. Кишеню специфічності для радикала R зображено точковими синіми лініями в правій нижній частині малюнка, і оскільки ілюструється молекулою є трипсин, в кишеню вставлена аргінінова бічна ланцюг, притягується негативним зарядом аспарагінової кислоти 189 в нижній частині кишені.[C.323]
Амінокислоти, що входять до складу білків, розрізняються за характером бічного ланцюга — К. У багатьох амінокислотах бічний ланцюг нейтральний, наприклад, у гліціні НгНСН СООН (К відповідає атому водню), в аланіні Н2МСН(СНз)СООН (Я = СНд), але в трьох амінокислотах - аргініні, лізині та гістидині бічний радикал має основний характер[C.99]
У застосуванні доолігопептидам взятий з ужитку термін денатурація, що означає для білків розпорядження їх глобулярної конформації, застосовний менше, ніж термін розпорядження або перетворення спіралі на невпорядковані клубки. Бічні радикали, що мають основний або кислий характер, стабілізують а-спіральні конформації в розчині при тих значеннях pH, коли функціональна група бічного радикала знаходиться в неіонізованій формі. Однак зміна pH призводить до втрати впорядкованості. Вивчення поведінки полі (-амінокислот) у спіралегенних розчинниках дозволило отримати точну інформацію про вплив добавок розчинників, що руйнують водневий зв'язок (наприклад, галогенооцтових кислот), оскільки зміна впорядкованої конформації у бік невпорядкованості може бути надійно простежена за допомогою спектроскопічних[C.432]
Міжмолекулярні взаємодії в системі вода-амінокислота, як відомо, визначають розчинність цвіттерліту та здатність вступати в різні біологічні перетворення [1]. Характер взаємодії амінокислот з водою визначається будовою бічного радикалу та розмірами молекул [2]. Термохімічні дослідження розчинення біологічно активних речовин у воді дозволяють отримати відомості про термодинамічні властивості розчинів амінокислот та вплив гідрофільної та гідрофобної складових гідратації на зміну структури розчинника. У літературі представлені чисельні значення теплоти розчинення окремих амінокислот [3, 4]. У [5] наведено результати термохімії розчинення цистеїну у воді. Дана робота є продовженням дослідження термодинамічних характеристик розчинення амінокислот як об'єктивних показників взаємодій, що протікають у розчині. Як об'єкт дослідження обрано малорозчинну (0.179 моль/кгпри 473 К) ароматична амінокислота фенілаланін, для якої[C.97]
Дивитися сторінки, де згадується термінАмінокислоти характер бічного радикалу :[c.510] [c.99] Біоорганічна хімія (1991) - [c.320]