Аналіз крові Ревмопроби, Залізо, тироксин, Ромашки-Клуб - портал корисної інформації Екатеринбург,

С-реактивний білок (СРБ) у сироватці

Зміст СРБ у сироватці в нормі - менше 5 мг/л.СРБ визначається в сироватці при різних запальних та некротичних процесах і є показником гострої фази їх перебігу. Свою назву він отримав через здатність преципітувати С-полісахарид клітинної стінки пневмокока. СРБ посилює рухливість лейкоцитів. Зв'язуючись з Т-лімфоцитами, він впливає на їхню функціональну активність, ініціюючи реакції преципітації, аглютинації, фагоцитозу та зв'язування комплементу. Підвищення СРБ у крові починається через 14-24 год з початку запалення і зникає під час реконвалесценції. СРБ синтезується в печінці та складається з 5 кільцевих субодиниць. У присутності кальцію СРБ пов'язує ліганди у полісахаридах мікроорганізмів та викликає їх елімінацію.

Ревматоїдний артрит також супроводжується підвищенням СРБ (маркер активності процесу), водночас його визначення не може допомогти у диференціальній діагностиці між ревматоїдним артритом та ревматичним поліартритом [McCarty D.J., Koopman W.J., 1993]. Концентрація СРБ знаходиться у прямій залежності від активності анкілозуючого спондиліту. При ВКВ (особливо у разі відсутності серозиту) величина СРБ зазвичай не підвищена.

При інфаркті міокарда СРБ підвищується через 18-36 год після початку захворювання, до 18-20-го дня знижується і до 30-40-го дня приходить до норми. При рецидивах інфаркту СРБ знову зростає. При стенокардії він залишається у межах норми [Медведєв В.В., Волчек Ю.З., 1995].

СРБ є одним з пухлиноіндукованих маркерів. Синтез його посилюється у відповідь появу в організмі пухлин різних локалізацій. Підвищення рівня СРБ відзначається при раку легені, передміхурової залози, шлунка,яєчників та інших пухлин. Незважаючи на свою неспецифічність, СРБ спільно з іншими онкомаркерами може бути тестом для оцінки прогресування пухлини та рецидиву захворювання.

Підвищення рівня С-реактивного білка характерно для ревматизму, гострих бактеріальних, грибкових, паразитарних і вірусних інфекцій, ендокардиту, ревматоїдного артриту, туберкульозу, перитоніту, інфаркту міокарда, станів після тяжких операцій, злоякісних новоутворень.

Ревматоїдний фактор (РФ) у сироватці

Рівень України у сироватці при визначенні методом нефелометрії в нормі - менше 14 МО/мл.РФ - аутоантитіла IgG, IgM або IgA, що реагують з Fc-фрагментом IgG. Він утворюється в результаті стимуляції агрегованим модифікованим IgG або за рахунок впливу екзогенного антигену, що перехресно реагує, при порушенні імунорегуляції. Комплекс IgG+ревматоїдний фактор не фагоцитується, відкладається у периваскулярному просторі, стимулюючи клітинно-опосередковані цитотоксичні реакції, що призводить до виникнення запалення.

Найбільше клінічне значення має визначення Україна IgM, яке виконують за допомогою латекс-аглютинації (частки латексу, навантажені IgG людини) або реакції Ваалера-Розе (еритроцити барана, навантажені IgG кролика). Реакція Ваалера-Розе – менш чутливий, але специфічніший метод визначення України при ревматоїдному артриті. Для визначення України використовують також методи нефелометрії та імуноферментний метод (дозволяє визначати РФ, що відноситься до різних класів імуноглобулінів – G, М, А).

Підвищення рівня України в крові характерне для ревматоїдного артриту (до 90% хворих); Залежно від титру України від тривалості захворювання не виявлено.Виявлення України за наявності відповідної клінічної картини підтверджує діагноз ревматоїдного артриту, але можливі його серонегативні форми. Підвищення титру України визначається не раніше ніж через 6-8 тижнів після клінічних проявів. Негативний результат дослідження не завжди дозволяє відкинути діагноз [McCarty DJ, Koopman WJ, 1993].

РФ може бути виявлений у низьких титрах при інфекційному мононуклеозі, гострих запальних процесах, системному червоному вовчаку з ураженням суглобів, синдромі Шегрена, саркоїдозі, гепатиті (табл. 7.44).

Таблиця 7.44. Частота виявлення Україна IgM при різних захворюваннях та у здорових осіб [Насонова В.А., Бунчук Н.В., 1997]

Антистрептолізин-О (АСЛО) у сироватці

Рівень АСЛО у сироватці у дорослих у нормі - менше 200 МО/мл; у дітей - до 150 МО/мл.АСЛО - антитіла проти стрептококового гемолізину-О. АСЛО - маркер гострої стрептококової інфекції. Рівень АСЛО підвищується у гострий період інфекції (7-14-й день) та знижується в період реконвалесценції та одужання. У клінічній практиці визначення АСЛО використовують для спостереження динамікою ревматичного процесу. Титр АСЛО підвищується у 80-85% хворих із ревматичною лихоманкою. Діагностичне значення має стійке підвищення активності АСЛО. До 3-го тижня захворювання на ревматизм титр значно підвищується, досягаючи максимуму до 6-7-го тижня. За сприятливого перебігу процесу до 4-8-го місяця активність АСЛО знижується до норми. Під впливом терапії, що проводиться, ці терміни можуть скоротитися. Відсутність зниження активності антистрептолізину-0 до 6 місяця захворювання дозволяє припустити можливість рецидиву. Стійке та тривале підвищення активності після ангіни може бути провісником ревматичногопроцесу. У 10-15% випадків ревматизму підвищення активності АСЛО не визначається [Семенкова О.М., 1988].

Підвищення АСЛО знаходять у деяких хворих із ревматоїдним артритом, проте рівень його підвищення при цьому захворюванні нижчий, ніж при ревматизмі. При виділенні (3-гемолітичних стрептококів групи А підвищені титри АСЛО виявляються у 40-50% бактеріоносіїв.

Збільшення титрів АСЛО виявляється у половини хворих на гострий гломерулонефрит, що розвивається після стрептококової піодермії.

Підвищення рівня АСЛО характерне для ревматизму, гострої стрептококової інфекції: ангіни, скарлатини, піодермії, гнійних запальних процесів, хронічного тонзиліту, гострого нефриту, гломерулонефриту.

Діагностика анемій:

Залізо у сироватці

транспорт електронів (цитохроми, залізосеропротеїди);
транспорт та депонування кисню (гемоглобін, міоглобін);
участь у формуванні активних центрів
кисливо-відновних ферментів (оксидази, гідроксилази, СОД та ін.);
транспорт та депонування заліза (трансферин, гемосидерин, феритин).

Таблиця 4.55. Зміст заліза в сироватці гаразд [Тиц У., 1986]

Обмін заліза

Гомеостаз заліза в організмі забезпечується насамперед регуляцією його всмоктування у зв'язку з обмеженою здатністю організму до виділення цього елемента.

Існує виражена зворотна залежність між забезпеченістю організму людини залізом та його всмоктуванням у травному тракті. Всмоктування заліза залежить від таких причин:

віку, забезпеченості організму залізом;
стани шлунково-кишкового тракту;
кількості та хімічних форм надходить заліза;
кількості та форм інших компонентів їжі.

Для оптимального всмоктування заліза потрібна нормальна секреція шлункового соку. Прийом соляної кислоти сприяє засвоєнню заліза при ахлоргідрії. Аскорбінова кислота, що відновлює залізо і утворює з ним хелатні комплекси, підвищує доступність цього елемента, як і інші органічні кислоти. Іншим компонентом їжі, що покращує всмоктування заліза, є "фактор тваринного білка". Покращують всмоктування заліза прості вуглеводи: лактоза, фруктоза, сорбіт, а також такі амінокислоти, як гістидин, лізин, цистеїн, що утворюють із залізом хелати, що легко всмоктуються. Всмоктування заліза знижують такі напої як кава і чай, а також поліфенольні сполуки, які міцно пов'язують цей елемент.

Тому чай застосовують для профілактики підвищеного засвоєння заліза у хворих на таласемію. Великий вплив на засвоєння заліза мають різні захворювання. Воно посилюється при недостатності заліза, при анеміях (гемолітичній, апластичній, перніціозній), гіповітамінозі В6 та гемохроматозі, що пояснюється посиленням еритропоезу, виснаженням запасів заліза та гіпоксією.

Сучасні уявлення про всмоктування заліза в кишечнику відводять центральну роль двом видам трансферину - мукозному та плазмовому. Мукозний апотрансферин секретується ентероцитами в просвіт кишечника, де він завантажується залізом, після чого проникає в ентероцит. У ньому він звільняється від заліза, після чого повертається до смугастої облямівки і вступає в новий цикл. Джерелом мукозного трансферину є не сам ентероцит, а печінка, з якої цей білок надходить у кишечник із жовчю. На базальній стороні ентероциту мукозний трансферин віддає залізо своєму плазмовому аналогу.

У цитозолі ентероциту деякекількість заліза входить у феритин, більшість його втрачається при злущуванні клітин слизової оболонки, що відбувається кожні 3-4 дні, і лише невелика частина феритину перетворюється на плазму крові. Перед включенням у феритин або трансферин двовалентне залізо перетворюється на тривалентне. Найбільш інтенсивне всмоктування заліза відбувається в проксимальних відділах тонкої кишки (у дванадцятипалої і худої) і відсутня в клубовій кишці.

Регуляція всмоктування заліза досягається з допомогою синтезу мукозного трансферрину, концентрація якого у ентероцитах при дефіциті заліза зростає. Плазмовий трансферин доставляє залізо до тканин, що мають специфічні рецептори. Включенню заліза в клітину передує зв'язування трансферину специфічними мембранними рецепторами, при втраті яких, наприклад, у зрілих еритроцитів, клітина втрачає здатність поглинати цей елемент.

Кількість заліза, що надходить у клітину, прямо пропорційно числу мембранних рецепторів. У клітці відбувається вивільнення заліза із трансферину. Потім плазмовий апотрансферин повертається до циркуляції. Підвищення потреби клітин у залозі при їх швидкому зростанні чи синтезі гемоглобіну веде до індукції біосинтезу рецепторів трансферину, і, навпаки, у разі підвищення запасів заліза у клітині число рецепторів її поверхні знижується. Залізо, вивільнене з трансферину всередині клітини, зв'язується з феритином, який дставляє залізо в мітохондрії, де воно включається до складу гему. Крім синтезу гему, двовалентне залізо використовується в мітохондріях для синтезу залізосерних центрів.

В організмі людини відбувається постійний перерозподіл заліза. У кількісному відношенні найбільше значення має метаболічний цикл: плазма > червоний кістковий мозок ->еритроцити -" плазма. Крім того, функціонують цикли: плазма - феритин, гемосидерин - плазма і плазма - міоглобін, залізовмісні ферменти - плазма. Всі ці три цикли пов'язані між собою через залізо плазми (трансферрин), За рахунок розпаду гемоглобіну на добу вивільняється близько 21-24 мг заліза, що у багато разів перевищує надходження заліза з травного тракту (1-2 мг/добу). .

Більше 95% заліза надходить у плазму із системи мононуклеарних фагоцитів, які поглинають шляхом фагоцитозу більше 10" старих еритроцитів на добу [Авцин А.П., 1990]. Залізо, що надійшло в клітини мононуклеарних фагоцитів, або швидко повертається в циркуляцію Проміжний обмін заліза в першу чергу пов'язаний з процесами синтезу і розпаду гемоглобіну, в яких центральну роль відіграє система мононуклеарних фагоцитів.

Таким чином, концентрація заліза в сироватці залежить від резорбції в шлунково-кишковому тракті, накопичення в кишечнику, селезінці та кістковому мозку, від синтезу та розпаду гемоглобіну та його втрати організмом.

Таблиця 4.56. Найважливіші захворювання, синдроми, ознаки дефіциту та надлишку заліза в організмі людини [Авцин А.П., 1990]