Аргінін структура - Довідник хіміка 21
Хімія та хімічна технологія
Аргінін структура
На всіх стадіях розрахунку при аналізі коротких і довгих ділянок Послідовності ми керувалися виключно енергією (внутрішньомолекулярних взаємодій валентно-непов'язаних атомів. Розглядаючи щоразу велику кількість варіантів, ми також постійно прагнули знайти і відібрати для наступного рахунку такі структури, в яких реалізовувалося б максимальну кількість взаємоузгоджених один з одним контактів між бічними ланцюгами, елементами основного ланцюга і між першими і іншими.У цьому зв'язку цікаві результати теоретичного аналізу, що стосується конформаційних станів бічних ланцюгів полярних амінокислотних залишків. всіх, що є в послідовності секретину, орієнтовані в самих низькоенергетичних просторових структурах молекули у зовнішнє середовище, тобто автоматично прийняли положення, найвигідніші з точки зору міжмолекулярних взаємодій гормону з водою, що не враховувалося в розрахунку. У той же час ці положення не забезпечують утворення ефективних дисперсійних внутрішньомолекулярних взаємодій бічних ланцюгів залишків Arg, що, начебто, свідчить про незадовільність структури з погляду. що враховуються в розрахунку внутрішньомолекулярних взаємодій. Насправді суперечність тут здається і знайдені конформації (Секретина оптимальні щодо всіх видів взаємодій.[c.383]
Інший вельми специфічний тип білок-білкової взаємодії представлений пригніченням трипсину маленьким білковим інгібітором з підшлункової залози бика. Останній білок складається з 58 амінокислотних залишків, що утворюють дуже компактнуструктуру, що містить три дисульфідні зв'язки. Внаслідок такої компактності білок не дуже чутливий до протеолітичної атаки. Бічний радикал Lys-15, однак, повністю експонований і є ділянкою взаємодії з трипсином, а також його інгібування. Звичайний каталітичний механізм дії серинових протеїназ, представником яких є трипсин, передбачає утворення нековалентного комплексу, за яким слідує ацилювання Ser-195 ферменту карбонільною групою лізину або аргініну та вивільнення першого продукту реакції. Завершує процес деацілювання ацилферменту.[c.563]
Як видно, у структурі граміцидину 8 є 2 залишки орнітину (Орн), похідні амінокислоти аргініну та 2 залишки неприродних В-ізомерів фенілаланіну. Стрілки вказують напрямок синтезу від КН,-груп до СООН-груп кожного залишку, і внаслідок циклічності граміцидин 8 не має кінця.[c.77]
Абсолютною специфічністю дії називають здатність ферменту каталізувати перетворення лише єдиного субстрату. Будь-які зміни (модифікації) у структурі субстрату роблять його недоступним для дії ферменту. Прикладами таких ферментів можуть служити аргіназа, що розщеплює в природних умовах (в організмі) аргінін, уреаза, що каталізує розпад сечовини та ін.[c.142]
Трипсин гідролізує пептидні зв'язки, що утворюються основними амінокислотами, тобто зв'язки, в яких беруть участь залишки лізину та аргініну. Пептидні зв'язки Ліз-Про та Арг-Про стійкі до гідролізу. Часткову стійкість до трипсинового гідролізу мають також деякі інші пептидні зв'язки, наприклад у структурі. .. Ліз-Ліз-Х. зв'язок Ліз-Ліз або зв'язки в пептидах Арг-Арг, Арг-Ліз та Ліз-Арг. Скупчення основних амінокислот у певних ділянках пептиду.обумовлює часткову стійкість його до гідролізу. Те саме справедливо і для пептидних зв'язків Ліз-Глу та Арг-Глу.[c.35]
Були визначені повна послідовність сегмента 7 (М) РНК двох штамів - A/PR/8/34 (H1N1) [2, 122] та A/Udom/72 (H3N2) 157], а також часткові послідовності ряду штамів [ 35]. Слідом за першим кодоном АУГ у плюс-ланцюзі кодується білок 252 залишку, гідрофобний і багатий на аргінін. Структури триптичних пептидів з очищеного білка М штаму PR8 [35] добре відповідали очікуваним із послідовності амінокислот, передбаченої послідовністю гена.[c.153]
L-ізолейцин замінений на L-фенілаланін, а ь-лейцин або на L-лізин (у вазопресині свині), або на ь-аргінін (у вазо-пресині бика). Первинна структура інсуліну бика, що містить 51 амінокислотний залишок, показана нижче. Кінець пептидного ланцюга, що містить кінцеву аміногрупу, зображений символом Н-(наприклад, H-Gly- у схемі означає H2N H2 O-), а кінець, що містить карбонову кислоту, позначений ВІН (-Ala-ОН означає -NH H(СНз)СО2Н ).[c.299]
Є п'ять основних типів молекул гістонів. Чотири з них - нуклеосомні гістони Н2А, Н2В, НЗ та Н4 - порівняно невеликі білки з Мг = 10 000-15 ТОВ. Вони дуже багаті на позитивно заряджені амінокислоти — лізин і аргінін і схожі за структурою. Основна маса позитивно заряджених амінокислот зосереджена в кінцевих областях і в. меншою мірою в С-кінцевих областях, тоді як центральна частина багата на гідрофобні залишки. Заряджені кінці молекули знаходяться в неупорядкованій конформації, тоді як середина організована в основному в а-спіралі і має глобулярну конформацію (рис. 121).[c.235]
ВАЗОПРЕССИН (антидіуретич. гормон, адіуретин), пеп-тидпи гор юї.Первинна структура у більшості ссавців, у т. ч. у людини (т.з. аргінін-В.)1 - HjN -[c.91]
Оскільки парціальні заряди на полярних атомах бічних груп (лізину, аргініну, глутамінової та аспарагінової кислот) зазвичай у кілька разів вище, ніж для атомів основного ланцюга [101, то електростатичні контакти між ними повинні давати значний внесок у стабілізацію білкової конформації. Дослідження атом-атомних взаємодій в -спіральних білках з відомою просторовою структурою дозволяє зробити висновок про значну кількість (9) електростатичних контактів усередині структури білка. Вклад одного гідрофобного контакту дає виграш енергії л/o.s ккал/моль, а одного електростатичного до 4 ккал/моль. У зв'язку з цим проведений адаліз підтверджує необхідність урахування цього взаємодії при розрахунку енергії певних конформацій білка.[c.141]
З вищерозглянутого аналізу третинної структури білкової молекули можна вивести наступне визначення третинної структури це структура білка, обумовлена взаємодією цистеїнових амінокислотних залишків, або це клубок, фіксований дисульфідними містками. Хоча в загальному випадку не виключено, що окремі елементи (тобто петлі) клубка можуть бути утворені взаємодією та інших амінокислот водневими зв'язками за участю ОН-груп серину та треоніну, іонними зв'язками амонійно-карбоксилатного типу ОСО-) залишків лізину (аргініну) та аспарагінової (глутамінової) кислоти. Але такі петлі будуть нестійкими і легко руйнуватися при дії рас-т орителя, зміні pH середовища і т.д.[c.99]
Це, напевно, найневизначеніша структура. Єдине, що можна сказати про неї — те, що це комплекс із кількох поліпептидних ланцюжків, пов'язаних між собою самими.різними зв'язками як слабкими водневими та іонними, так і міцними ковалентними, включаючи дисульфідні, складноефірні та амідні. Типовим випадком четвертинної структурної організації білка є молекула гемоглобіну, що складається з чотирьох поліпептидних ланцюжків, пов'язаних між собою водневими, гідрофобними та іонними зв'язками. Особливу роль виконують іонні зв'язки між аспарагіновою кислотою з одного боку, лізином і аргініном з іншого боку - вони утворюються тільки в дезок-сигемоглобіні і розриваються при оксигенації атома заліза. У свою чергу, геми пов'язані з білковими[c.99]
Фермент складається з 4 субодиниць з мол. масами прибл. 70, 30, 14 і 12 тис. і містить як окисл.-відновить. груп флавінаденіндинуклеотид (ковалентно пов'язаний з найважчою субодиницею) та 3 Fe-S-кластера (асоційованих із субодиницею з мовляв, м. 30 тис.). Одна з малих субодиниць С. вищих організмів та фумаратредук-тази мікроорганізмів містить гем. Активний центр, що зв'язує сукцинат, локалізований на найважчій субодиниці, а центр, що зв'язує убихинон,-в суб'єд-нш(е з мовляв, м, 12 тис, В специфіч, зв'язуванні сукцинату беруть участь залишки аргініну, гістидину і цистеїну. каталітична активність при pH 7,5-8 Встановлені первинні структури субодиниць з мол.м 70 і 30 тис.
Навіть до того, як стала відома структура кристалічної лактатдегідрогенази, відсутність рН-залежності зв'язування коферменту в інтервалі pH від 5 до 10 поряд з інактивацією ферменту бутандіоном, що спостерігалася, дозволило припустити, що пірофосфатна група NAD+ зв'язується з гуанід [7]. Рентгеноструктурні дослідження свідчать, що цю функцію здійснює Arg-101 (рис. 8-12). Дещо несподіванимвиявилося те, що аміногрупа аденіну не утворює водневого зв'язку з білком. Аденін швидше за все укладений у гідрофобній щілині, яке аміногрупа контактує з розчинником.[c.245]
Основні хімічні зміни, які відбуваються при цьому, полягають у частковому руйнуванні кількох амінокислот, таких як цистеїн, треонін, серії, ізолейцин, лізин, з попутним зниженням біологічної цінності. Можлива поява незвичайних амінокислот в результаті перетворення деяких амінокислотних залишків (ізолейцин і аргінін, що дають відповідно аллоізолейцин і орнітин), або як наслідок конденсації між залишків одного і того ж білкового ланцюга або двох ланцюгів за допомогою міжмолекулярних або внутрішньомолекулярних ковалентних зв'язків можлива токсичність якого нині обговорюється [6]. У будь-якому випадку ці реакції утворення сітківки ще більше знижують перетравність азотистої фракції.[c.589]
С-кінцеві частини пептиду. Істотне значення у стабілізації цонформації секретину, на думку М. Боданськи та співавт. [235], повинні бути взаємодії між негативно зарядженими залишками Glu g Asp і позитивно зарядженими залишками чотирьох аргінінів (Arg , Arg , Arg , Arg ) послідовності молекули, оскільки заміщення Glu і Asp відповідно на нейтральні залишки Gln і Д8п призводило до помітної зміни вихідного з'єдн-яяя. Застосування ЯМР-спектроскопії [236] призвело до припущення про наявність структури секретину, кращого для кислого середовища, стабілізованого взаємодіями залишків на ділянках послідовності[c.373]
В іншому структури всіх з'єднань можуть змінюватися в широких межах. Крім карбоксильної групи та а-аміногрупи,деякі амінокислоти містять другу карбоксильну групу (наприклад, аспарагінова або глутамінова кислота) або потенційну карбоксильну групу у вигляді карбоксамідної (наприклад, аспарагін) такі кислоти називають кислими амінокислотами. Деякі амінокислоти містять другу основну групу, в ролі якої може бути аміногрупа (наприклад, лізин), гуанідо-група (аргінін) або імідазольна група (гістидин), такі кислоти називають основними амінокислотами. Деякі амінокислоти містять бензольну або гетероциклічну систему, фенольні або спиртові гідроксильні групи, атоми сірки або галогенів. Кожній із цих циклічних систем чи функціональних груп притаманні свої характерні реакції.[c.1040]
У цій формі вони зв'язуються з аніонною групою сульфованої смоли. Елюція амінокислоти досягається або підвищенням pH і, таким чином, зміщенням рівноваги (2) вліво, або збільшенням іонної сили, що призводить до конкурентного зв'язування зі смолою амінокислот та катіонів елюату. Аспарагінова, глутамінова та цистеїнова кислоти [остання утворюється в результаті окислення цист(е)інових залишків (див. разд. 23.3.3)] елююються найлегше, бо це двоосновні кислоти. Лізин і аргінін, навпаки, елююються насилу через те, що кожен з них несе в бічній групі протоновану групу. М.жду цими крайніми випадками розташовуються інші амінокислоти у міру того, як збільшується гідрофобна взаємодія їх бічних груп з ароматичною структурою іонообмінної смоли. Не дивно, що ароматичні амінокислоти мають найбільше гідрофобне зв'язування і виходять лише перед лізином і аргініном. З іншого боку, присутність нейтральної полярної групи, такої як гідроксильна або амідна, зменшує силу гідрофобної взаємодії, томусерин, треонін, аспа-рагін і глутамін елююються раніше лейцину, ізолейцину і валіну.[c.261]
Прикладом пирролизидиновых алкалоїдів може бути се-неционин (44). Встановлено, що основний елемент його структури, ретронецин (43), утворюється з орнітину (1) (а також його попередника аргініну [49]) (схема 12) у цьому сходяться результати, отримані різними групами дослідників. Однак у роботах однієї групи показано, що утворення алкалоїдів з орнітину йде через несиметричне проміжне з'єднання [50], у роботах іншої - через симетричне, щонайменше для одного циклу [51] (пор. наведене вище обговорення біосинтезу нікотину пояснення може бути аналогічним) . Для з'ясування та уточнення біосинтезу ретронецину, очевидно, потрібні подальші дослідження.[c.550]
Ферментативні методи гідролізу засновані на вибірковості дії іротеолітичних ферментів, що викликають розпад білків, що розщеплюють пептидні зв'язки, утворені певними амінокислотами. Зокрема, пепсин прискорює гідроліз зв'язків, утворених залишками фенілаланіну, тирозину та глутамінової кислоти, трипсин-аргініну та лізину, хпмотрипсин-триптофану, тирозину та фенілаланіну. Ряд інших ферментів, наприклад папаїн, субтилізин, проназа та інші бактеріальні протеїнази також використовується для неповного гідролізу білків. В результаті поліпептидний ланцюг розщеплюється на дрібні пептиди, що містять іноді всього кілька амінокислот, які відокремлюють один від одного поєднаними електрофоретичними та хроматографічними методами, отримуючи своєрідні пептидні карти. Далі визначають чергування амінокислот у кожному індивідуальному пептиді. Завершується робота відтворенням первинної структури повного поліпептидного ланцюга на підставі визначення послідовностіамінокислот в окремих пептидах[c.56]
Дивитися сторінки де згадується термінАргінін структура :[c.217] [c.136] [c.429] [c.445] [c.189] [c.250] [c. 467] [c.553] [c.113] [c.524] [c.113] [c.265] [c.127] [c.275] [c.451] [c.191] [c. 217] [c.213] [c.283] [c.300] [c.514] [c.569] [c.517] Загальна органічна хімія Т.10 (1986) - [c.226 ]