Хімічний каталог Органічна хімія стор 65
+ соа + rch = o * зн2о
Ця дуже чутлива реакція використовується для виявлення а-амінокислот на хроматограмах та в спектрофотометричному аналізі при кількісному визначенні а-амінокислот.
|Питання та вправи
1. Наведіть будову структурних та просторових ізомерів аланіну.
2. Охарактеризуйте кислотно-основні властивості а-амінокислот.
3 Напишіть схеми реакцій утворення двох типів солей а-амінокислот.
4. Напишіть схему реакції етерифікації валіну етанолом у присутності хлороводню. Яка роль хлороводню у цій реакції?
5. Визначте молярну концентрацію фенілаланіну у водному розчині, якщо при взаємодії 100 мл цього розчину з надлишком нітриту натрію в кислому середовищі виділилося 56 мл газу при нормальних умовах.
6. Незважаючи на велику леткість ефірів амінокислот порівняно з самими кислотами, ці ефіри не можуть бути піддані перегонці при атмосферному тиску, оскільки вони при цьому зазнають хімічних перетворень. Наприклад, з метилового ефіру валіну при нагріванні утворюється речовина складу CUHSN202. Яка будова має цей продукт?
7. L-Глутамінова кислота при нагріванні перетворюється не на дике-топіперазин, що утворюється зазвичай при нагріванні а-амінокислот, а в іншу циклічну сполуку, яка називається піроглутаміновою кислотою. Напишіть його структуру. Чи існують стереоізомери піроглутамінової кислоти?
16.2. ПЕПТИДИ І БІЛКИ 16.2.1. ПЕРВИННА СТРУКТУРА
• Пептиди — сполуки, побудовані з кількох залишків а-амінокислот, пов'язаних амідним (пептидним) зв'язком.
Білки відрізняються від пептидів більшою довжиною ланцюга, і межа між ними дуже умовна: сполуки, що включають 50-100 залишків а-амінокислот, іноді відносять до поліпептидів,а іноді – до білків.
При всьому різноманітті пептидів і білків принцип побудови їх молекул однаковий - зв'язок між а-амінокислотами здійснюється за рахунок карбоксильної групи однієї амінокислоти та аміногрупи іншої амінокислоти, яка своєю чергою своєю карбоксильною групою зв'язується з аміногрупою наступної кислоти і т. д. Зв'язок між залишками , А саме між групою С=0 однієї кислоти і групою NH іншої кислоти, є амідним зв'язком; у хімії пептидів та білків вона називається пептидним зв'язком. Угруповання -СО-NH - називається пептидною групою.
Формально пептидний або білковий ланцюг є продуктом поліконденсації амінокислот (рис. 16.1). Один з кінців ланцюга, де знаходиться залишок амінокислоти з вільною аміногрупою, називається N-кінцем (а сама амінокислота - N-кінцевий), а інший кінець ланцюга із залишком амінокислоти, що має вільну карбоксильну групу, називається С-кінцем (а кислота - С- кінцевий). Таким чином, пептидний ланцюг побудований з повторюваних ділянок -СН-СО-NH-, що складають скелет молекули, і окремих бічних груп - радикалів R, R' і R" в наведеній загальній формулі трипептиду (рис. 16.1).
Описана схема побудови пептидного ланцюга (див. рис. 16.1) звичайно ж не є шляхом її хімічного синтезу (і навіть біосинтезу). Цьому є низка причин: по-перше, аміди утворюються не з самих карбонових кислот,
Мал. 16.1. Принцип побудови пептиду нз а-амінокислот.
а нз їх похідних (див. 8.1.4.4); по-друге, навіть якби відбувалося безпосереднє утворення амідного зв'язку з кислоти і аміносодержащего компонента, то з двох амінокислот (умовно А і В) необов'язково виходив би тільки дипептид А-В, але і дипептиди А-А, В-В і В-А, а також різні дикетопіперазини (див. 11.1.3).Отже для утворення пептидного зв'язку необхідно попередньо зробити нереакційно-здатним аміногрупу в одній з амінокислот і карбоксильну групу - в іншій. Стратегію пептидного синтезу розробив та здійснив Е. Фішер ще на початку XX ст. Послідовним нарощуванням ланцюга з амінокислот він синтезував (1907) першу білковоподібну речовину, що складається з 18 залишків амінокислот. Такі речовини називалися тоді пептонами, тому Еге. Фішер запропонував для сполук, побудованих із залишків амінокислот, назву пептиди, а амідного зв'язку між залишками — пептидна зв'язок.
Пептидний ланцюг завжди записують, починаючи з N-кінця. У назві пептиду за основу приймають С-кінцеву кислоту, а інші амінокислоти вказують як замісники (з суфіксом -іл), перераховуючи їх послідовно з N-кінця, наприклад, аланілгліцилсерин.
Аланія I Гліцил I Серін
I I H2N-CH-CO-,NH-СН-CO-fNH-CH-COOH
Завдання 16.6. Наведіть будову глицилсерилгистидина, що представляє трипептидний ділянку інсуліну. Вкажіть у ньому пептид, ні зв'язки, N- і С-кінці.
Кожен пептид і білок мають строго певний склад і послідовність амінокислотних залишків у ланцюгу. Це визначає унікальну біологічну специфічність пептидів і білків.
• Первинна структура пептидів та білків – це послідовність амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі.
Пептидні (амідні) зв'язки здатні піддаватися гідролізу як у кислому, так і в лужному середовищі (див. 8.1.4.2). При цьому в залежності від умов гідролізу можуть розщеплюватися або всі пептидні зв'язки - це повний гідроліз до а-амінокислот, що становлять ланцюг, або тільки частина цих зв'язків - це неповний, частковий гідроліз до більш коротких фрагментів пептидних. На практицікраще кислотний гідроліз, так як в лужному середовищі багато а-амінокислоти в досить жест