Міозін – це
Міозин- фібрилярний білок, один з головних компонентів скорочувальних волокон м'язів - міофібрил. Складає 40-60% загальної кількості м'язових білків. При з'єднанні міозину з іншим білком міофібрил (актин) утворюється актоміозин - основний структурний елемент скоротливої системи м'язів. Інша важлива властивість міозину - здатність розщеплювати аденозинтрифосфорну кислоту (АТФ) (В. А. Енгельгардт та М. Н. Любімова, 1939). Завдяки АТФ-азної активності міозину, хімічна енергія макроергічних зв'язків АТФ перетворюється на механічну енергію м'язового скорочення. Молекулярна маса міозину близько 500 000. При дії протеолітичних ферментів міозин розпадається на фрагменти – важкий мероміозин та легкий мероміозин (молекулярна маса близько 350 000 та близько 150 000). За допомогою міченого важкого мероміозіону при цитологічних дослідженнях виявляється місцезнаходження актинових мікрофіламентів у клітині.
Зміст
Міозини - сімейство білків, що є моторами цитоскелета системи мікрофіламентів. Міозини складаються з важких ланцюгів (H) та легких (L) у різній кількості залежно від типу міозину. H-ланцюг має 2 ділянки - "головку" і "хвостик". Головка важкого ланцюга міозину має сайт зв'язування з актином та сайт зв'язування АТФ. За кількістю "головок" міозини діляться на "традиційні" (convention myosin) - 2 головки, і нетрадиційні (unconvention myosin) - одна "головка". Традиційні міозини можуть зв'язуватися між собою у протофібрили, а нетрадиційні не можуть.
На електронних мікрофотографіях молекули міозину мають вигляд паличок (1600х25) з двома глобулярними утвореннями на одному з кінців. Вважають, що 2 поліпептидні ланцюги, що утворюють міозину, скручені в спіраль. Білки, аналогічні міозину, виявлені в джгутиках, віях іінших рухових структурах у багатьох найпростіших і бактерій, сперматозоїдів тварин та деяких рослин.
Види міозину
М'язовий міозин
М'язовий міозин (т. зв. міозин II) - традиційного типу. Виявляється в поперечно-смугастій мускулатурі хребетних і безхребетних тварин, у гладких клітинах безхребетних. М'язовий міозин завжди складається з двох H-ланцюгів, по 200 кДа кожна, що утворюють дві «головки» молекули і скручений з двох хвостиків важкого ланцюга хвіст. Дві легкі L-ланцюги по 18 кДа асоційовані з важкими ланцюгами в районі переходу від головки до хвоста. Зв'язуючись з мікрофіламентами головками поперемінно, міозини хіба що «крочать» у ньому рахунок гідролізу макроергічного зв'язку молекули АТФ. При цьому до хвоста молекули може бути приєднана сусідня мікрофібрил, і тоді відбувається м'язове скорочення.
Нем'язовий міозин
Нем'язові міозини зустрічаються у різних клітинах, зокрема у гладко-м'язових клітинах хребетних. Нем'язові міозини можуть бути 2-х-голові та одно-голові, тобто традиційні та нетрадиційні. Нетрадиційні міозини знайдені у всіх клітинах. Вони можуть утворювати протофіламенти. Одноголовий міозин тягне вантаж від (-) кінця мікрофіламенту до (+)-кінця. Міозин I – у фоторецепторах, міозин VII – в органах слуху.