Молекулярно-генетичний рівень організації живої матерії
Молекулярний рівеньв організації живої матерії - найглибший. У XX ст. експериментальна біологія вийшла цей рівень. На ньому починаються та здійснюються найважливіші процеси життєдіяльності: дихання, обмін речовин та енергії, кодування та передача спадкової інформації та ін. На молекулярному рівні тепер досліджуються і проблеми походження життя, і еволюція, і механізми перетворення енергії. На цьому рівні відбуваються хімічні реакції, що забезпечують енергією клітинний рівень.
Знання закономірностей молекулярно-генетичного рівня живої матерії є необхідною передумовою розуміння всіх життєвих процесів. Молекулярний рівень представлений молекуламибілків, вуглеводів, ліпідів, нуклеїнових кислотістероїдів.Хоча до складу живого входять 24 хімічні елементи, основними є кисень (65%), вуглець (18%), водень (10%) та азот (3%). З цих чотирьох елементів переважно утворюються молекули, що формують складні органічні сполуки з різною будовою та функціями. Перед інших елементів доводиться 3—4 %, але вони також важливі життя. Так, хоча йоду в організмі всього 0,01%, при його нестачі порушується діяльність щитовидної залози, розвиваються хвороби, що обмежують зростання та розвиток організму. Крім того, до складу живого входять прості неорганічні сполуки - вода (у тілі людини займає 60%), солі, утворені катіонами калію, натрію, магнію та інших металів, а також аніонами вугільної, соляної, фосфорної та сірчаної кислот.
При дисоціації їх у воді з'являються відповідні катіони та аніони, що забезпечують багато важливих процесів. Біомолекули синтезуються з таких простих молекул, як вода,окис вуглецю та атмосферний азот. Унікальні властивості молекул вуглецю та води представлені в гол. 7 -8. У відсотковому відношенні до сирої маси вода займає 75 – 85 %, білки – 10 – 20 %, ліпіди – 1 – 5 %, вуглеводи – 0,2 –2 %, нуклеїнові кислоти – 1 – 2 %. Такий склад живого невипадковий — життя зародилося в океанах, і тому живі організми побудовані з елементів, що утворюють розчинні у воді сполуки.
У процесі метаболізму ці молекули через проміжні сполуки перетворюються на будівельні блоки — великі макромолекули. Більшість таких сполук у живих клітинах представлені нуклеїновими кислотами та білками, їх макромолекули — полімерами (сполуки мономерів у строго визначеному порядку). Мономери мають у одному з'єднанні однакові угруповання, які з'єднані хімічними зв'язками.
Нуклеотиди, цукру та амінокислоти - одні з найменших біомолекул. Білки значно більше і різноманітніше. За допомогою спеціальних приладів та методів їх вміють розрізняти, відокремлювати один від одного, концентрувати та вивчати окремо. Діаметр молекули гемоглобіну людини, наприклад, становить 65 нм. Усі макромолекули універсальні, оскільки побудовані за одним планом, і унікальні, оскільки неповторна їх структура. Наприклад, до складу білків входять амінокислоти, розташовані в певному порядку, що робить їх унікальними та забезпечує їх специфічні біологічні властивості. Білки - структурні елементи живих клітин, що регулюють процеси метаболізму і грають роль каталізаторів у багатьох
важливі процеси життєдіяльності. Вуглеводи та ліпіди є джерелами енергії, а стероїдні гормони регулюють деякі процеси обміну речовин.
Білки - основа життя тварин та рослинних клітин. Вони виконують різні функції. В обмініречовин беруть участь білки, які називаютьферментами,які можуть прискорювати реакції в сотні тисяч разів; відомо більше 1000 ферментів, і кожен із них діє суто вибірково — лише на певну реакцію, не торкаючись інших. Білки виконують будівельну функцію, коли входять до складу мембран та органоїдів клітини. Білки, що потрапляють з їжею в організм, розщеплюються в процесі травлення до амінокислот, у тому числі незамінних, а потім при попаданні в клітини знову будуються в структури. Рух організму забезпечують у м'язових волокнах білкиміозинтаактин,транспортну -гемоглобін(доставляє кисень). Багатогормони- теж білки (гормон підшлункової залози -інсулін- активізує захоплення молекул глюкози і за необхідності або запасає їх усередині клітини, або розщеплює їх). Гормони керують діяльністю ферментів. Є й резервні білки, призначені для харчування плода або для вироблення захисних білків – антитіл. Вони розпізнають чужорідний білок збудника захворювань, зв'язуються з ним та пригнічують його активність. Білки виконують захисну функцію, забезпечуючи зсідання крові, входять до складу імунної системи. Вони є і джерелами енергії: при розпаді 1 р білка виділяється 17,6 кДж. При нестачі жирів чи вуглеводів амінокислоти можуть окислитися з виділенням енергії. Величезне розмаїття живого визначається відмінностями у складі білків.
Білки – це найскладніші органічні сполуки, що складаються з мономерів – амінокислот. У клітинах і тканинах понад 170 амінокислот, але до складу білків входять лише 20 з них. З елементів крім вуглецю, кисню, водню та азоту в деяких білках міститься ще й сірка. Білки – великі молекули, нерегулярні полімери, в яких амінокислоти «нанизані, як намистинки, на нитку»(їх може бути до 1000). Всі макромолекули - ланцюги дрібніших одиниць, причому описати послідовність амінокислот, кожна з яких має свою назву і позначається однією з 20 літер алфавіту, тобто описати білок. Різні білки утворюються при з'єднанні амінокислот у різній послідовності, скласти яку з 1000 по 20 можна величезним числом способів. І кожен такий розподіл – певний білок. Рослини можуть синтезувати всі амінокислоти з більш простих речовин, а тварини лише частина. Амінокислоти, що залишилися, звані «незамінними», організм тварини повинен отримувати з їжею.
У кожної амінокислоти єкарбоксильна група(-СООН) іаміногрупа(-NH2), приєднані до одного атома вуглецю. До нього приєднана і одна з багатьох можливих білкових груп, якими відрізняються всі 20 амінокислот. Зазвичай це безбарвні кристалічні речовини, які розчиняються у воді, але не розчиняються в органічних розчинниках. У нейтральних водних розчинах вони поводяться як амфотерні сполуки (проявляють властивості і кислот, і основ) та існують у вигляді біполярних іонів. Тому амінокислоти перешкоджають у розчинах зміни кислотності: зі збільшенням рН вони — донори позитивних іонів водню, при зниженні — акцептори. Кожна амінокислота характеризується своїм значенням рН, за якої вона електрично нейтральна (вE-полі не переміщається ні до анода, ні до катода). Мономери прийнято позначати якоюсь літерою латинського алфавіту, тому полімер є довгим поєднанням літер.
Біополімерами є не тільки білки, а й полісахариди та нуклеїнові кислоти. Будова молекул (число та різноманітність різних ланок, їх порядок розташування) багато в чому визначає їх властивості. При цьому часто буває, щоякась група мономерів періодично повторюється, такий полімер називають регулярним. Але є й нерегулярні полімери.
Поліпептид - довгий ланцюг, що містить від 100 до 300 амінокислот, пов'язаних пептидним зв'язком. Молекули гемоглобіну, наприклад, складаються з чотирьох поліпептидних ланцюгів, що включають по 145 амінокислот кожна. Для правильного функціонування такі ланцюги повинні бути скручені та певним чином орієнтовані у просторі. Полімерний ланцюг у розчині змушує мимовільно скручуватися другий початок термодинаміки. Білки функціонують у водному розчині, їх скрученість протидіяла б їх точності та специфічності дії, тому вони весь час флуктують, і в них відбуваються повороти навколо різних зв'язків. Але ця внутрішня свобода обмежена і структура білків суворо впорядкована.
Можливі структури білкових ланцюгів вивчили за допомогою рентгеноструктурного аналізу. Полінг та Корн встановили, що є кілька стійких конфігурацій, і перш за все форма аспіралі. У водному розчині групи NH- і СО-пептидних зв'язків з'єднуються між собою, причому перша ланка ланцюга з'єднана водневим зв'язком з п'ятим, а друга - з шостим і т.д., тому аспіраль стійка у водному розчині. Між позитивно і негативно зарядженими бічними групами амінокислот встановлюєтьсяіонний зв'язок,між атомами, що несуть частково позитивні та частково негативні заряди, —водневий зв'язок,між атомами сірки та двома молекулами амінокислоти цистеїну —>ковалентний зв'язок.Неполярні боко-
ші ланцюги прагнуть об'єднатися один з одним і не розчинитися у воді, утворюючигідрофобне об'єднання.Таким чином, при розправленні цієїпевного ланцюга вона знову скрутиться єдиним, властивим лише їй чином. Якщо замінити хоча б один атом або одну амінокислоту в поліпептиді, вийде молекула з іншою структурою та іншими властивостями.
Утворення структури - це зменшення ентропії, тоді як поза білковою структурою ентропія повинна компенсувати це локальне зменшення і зрости. При утворенні водневого зв'язку енергія, що виділяється, розсіюється. Водневий зв'язок виникає між пептидними зв'язками ланцюга: -N-Н---О-С, і вона визначає вторинну структуру білка. Так, в молекулі гемоглобіну чотири ланцюга, кожен з яких обвивається навколо атома заліза. Точне повторення її форми у мільярдах молекул показує впорядкованість. Крім а-спіралі, були встановлені інші стійкі конфігурації (наприклад, р-форма білка), їх відносять до вторинної структури білка. Не вся спіраль закручується, деякі її частини не влазять, наприклад, пролін, і тоді структура переривається невпорядкованими ділянками.
При виконанні певних функцій спіраль згинається, згортається і утворює глобулу (третинну структуру) (рис. 11.1). При цьому основну роль відіграє кулонівська взаємодія між електричними зарядами частин ланцюга, а також встановлення водневого зв'язку між групами пептидними різних частин спіралі. Спіраль згинається, частина енергії виділяється в навколишній простір і малоймовірно, щоб ця енергія знову повернулася. Приклад тому — денатурація білка при варінні яйця, коли руйнуються всі структури, що виникли. При утворенні глобули важливу роль відіграє гідрофобна взаємодія елементів ланцюгів. Амінокислотні залишки містять масивні вуглеводневі частини, які поводяться подібно до крапельок олії у воді. Утворюються навколишні молекули «пастки», створюється структура, іЕнтропія локально зменшується. Природний напрямок процесів виявляється таким, що маслоподібні частини молекул виявляються прихованими від води в глибинах структур білка, а водоподібні звертаються до води, розчинника. Так виникає підстроювання специфічної форми молекули.
Вивчають глобули методами рентгеноструктурного аналізу. Ці роботи розпочав Дж. Бернал, який розробив класифікацію структур білків. Якщо чотири білкові нитки — глобули (кожна з характерною третинною структурою) об'єднуються разом, ентропія світу дещо зростає через енергію, що виділилася, і через те, що гідрофобні частини вкривають одна одну в глибині молекули. Вони злипаються, як крапельки олії, і молекул води не доводиться розставляти багато «пасток». За рахунок цього виникає і четверта структура. Так прагнення світу до безладдя, хаосу притискає білкові нитки один до одного.
Отже, останні три типи структур зумовлені зростанням ентропії у Всесвіті та локальним зменшенням ентропії. Можливо, цим же обумовлений і первинний порядок розташування амінокислот, але при створенні первинної структури важливим є і утворення ланцюга при копіюванні його в результаті складних хімічних реакцій. Вони регулюються спеціальними білками, ферментами, а весь процес загалом називаєтьсябіосинтезом білка.
Найпростіша тваринна клітина містить лише 5000 різних видів білків. Одні схожі на волокна і є матеріалом для клітинних стін, перегородок і мембран; інші настільки гнучкі, що скручуються в клубки, дуже активні і здатні переміщатися, їх складається майже весь студнеобразный простір клітин. Це — активні глобулярні білки, які можуть брати участь у хімічних реакціях, що забезпечують зростання.
Оптична активність живого було відкрито Л. Пастером. Усеамінокислоти, що входять до білків, виявилисяобертовими влівоплощину поляризації, тоді як молекули неорганічних речовин побудовані симетрично, а в нуклеїнових
кислотах - тількиправообертаючіцукру. Пастер пов'язав це з молекулярною хіральністю (від грец. cheir — рука), або асиметрією правого і лівого: оскільки живе виникло з неживого, то симетричне має втратити симетрію, що могло статися під впливом будь-яких космічних факторів. Але цю гіпотезу поки що не підтверджено. Виходить, передбіологічне середовище втратило первинну симетрію. Досліди останніх років показали, що тільки в хірально-чистих розчинах можуть виникнути біологічно значуще подовження ланцюжка полінуклеотидів та процес самореплікації. Живі системи організовані так, що РНК з правих Сахарів приєднують до себе тільки ліві амінокислоти. Усі живі системи підтримують хіральну чистоту.