Білки як форма існування життя - Банк рефератів, творів, доповідей, курсових і

Тема уроку: Білки

актуалізувати знання про білки з курсу біології;

вивчити фізичні та хімічні властивості, кольорові реакції білків;

учні повинні вміти характеризувати склад та будову білків,

функції білків у клітині, значення їх життя.

Обладнання та реактиви: концентрована HNO3, білок, розчини CuSO4, NaOH, спиртування, сірники, тримач, пробірки.

Білки, за твердженням Ф. Енгельса, одна із форм існування життя.

" Повсюди, де ми зустрічаємо життя, ми знаходимо, що вона пов'язана з будь-яким білковим тілом, і всюди, де ми зустрічаємо якесь білкове тіло, що не перебуває в процесі розкладання, ми без винятку зустрічаємо і явище життя". (К. Маркс, Ф. Енгельс. Зібрання творів. Т. 20). Білки – будівельний матеріал, що виконують рухову, каталітичну, транспортну, захисну, енергетичну функції.

Білки були виділені в окремий клас біологічних молекул у XVIII столітті в результаті робіт французького хіміка Антуана Фуркруа та інших вчених, у яких було зазначено властивість білків коагулювати (денатурувати) під впливом нагрівання або кислот. У той час були досліджені такі білки, як альбумін ("яєчний білок"), фібрин (білок із крові) та глютен із зерна пшениці.

У 80-х роках XIX століття український біохімік Данилевський А.Я., трохи пізніше - (1903 р.) німецький вчений Фішер Е. - висунули поліпептидну теорію будови білків: білки з'єднані в ланцюжок із залишків α - амінокислот за допомогою пептидних NH ―.

Нині відомо 22 амінокислоти, які створюють безліч білкових молекул. Причому кожна їх має свій, суворо певний, порядок чергування амінокислот. Виділяютьчотири структури білкової молекули. Первинна – чергування залишків α – амінокислот; вторинна – ланцюги, закручені у вигляді спіралі; третинна - конфігурація, яку приймає у просторі закручена спіраль (вона забезпечує біологічну активність білкової молекули); четвертинна - з'єднані один з одним макромолекули білків. При нагріванні, струшуванні руйнується третинна структура білка, він втрачає свою біологічну дію.

Білки - це складні високомолекулярні природні сполуки, побудовані із залишків α - амінокислот, з'єднаних пептидними (амідними) зв'язками ―СО ― NH ―.

Число амінокислотних залишків, що входять до молекул білків, по-різному: в інсуліні їх 51 (20 в одному і 31 - в іншому ланцюжку), в міоглобіні - 140. Молекулярні маси білків можуть коливатися від 10 000 до декількох мільйонів.

Mr (білка яйця) = 36000; Mr (білка м'язів) = 1500000. Склад гемоглобіну виражається формулою (C738H1166O208N203S2Fe) 4. Порахувати його молекулярну масу нескладно.

Білки є основним носієм життя. Відомості про склад і будову білків отримані щодо продуктів їх гідролізу. В даний час встановлено, що молекули більшості білків складаються з 22 різних - амінокислот.

До складу білків входять: С – 50 – 52%; Н – 6 – 8%; Про - 19 - 24%; N – 15 – 18%; S – 0,5 – 2,0%.

Сучасні дослідження дозволяють розрізняти у структурі білка первинну, вторинну, третинну та четвертинну структури. (Слайд 6).

Під первинною структурою білка розуміється точна послідовність розташування окремих амінокислотних залишків у макромолекулі (всі зв'язки ковалентні, міцні). С.228 підручника, рис.37.

Вторинна структура - форма поліпептидного ланцюга у просторі (найчастіше спіраль). Білковий ланцюгзакручена в спіраль (за рахунок множини водневих зв'язків).

Третинна структура - реальна тривимірна конфігурація, що виникає при закручуванні в спіраль поліпептидних ланцюгів білків, що відбувається під дією дисульфідних, водневих та інших зв'язків.

Різні методи зображення тривимірної структури білка.

Четвертична структура - поєднання один з одним макромолекул білків. Утворять комплекс. С.229, рис.40.

Рівні структури білків: 1 – первинна; 2 – вторинна; 3 – третинна; 4 – четвертинна.

Багато білки (глобулярні) розчиняються у воді, розчинах солей, кислот і майже всі розчиняються в лугах; не розчиняються в органічних розчинниках; нерозчинні білки (фібрилярні), з яких побудовані тканини живих організмів (шкіра, сухожилля, м'язи, нігті, волосся), а білки плазми розчиняються.

1) гідроліз (при нагріванні із розчинами кислот, лугів, при дії ферментів)

H2N ― CH2 ― C ―: N ― CH ― C ―: N ― CH ― C = O → H2N ― CH2 ― C = O +

H2O CH2 H2O CH2 OH OH

+ H2N - CH - C = O + H2N - CH - C = O

Гідроліз білків зводиться до гідролізу поліпептидних зв'язків. До цього зводиться і перетравлення білків:

Білок ↔ амінокислоти → кров у всі клітини та тканини організму.

2) денатурація - порушення природної структури білка (під дією нагрівання та хімічних реагентів)

Денатурація білка курячого яйця під впливом високої температури

__________ властивості кислот

Білок

__________ властивості підстав

4) кольорові реакції білків – якісні реакції

Лабораторний досвід. ! Правила роботи!

а) ксантопротеїнова реакція.

Налийте у пробірку трохи білка. Прилийте до нього 3-4 краплі концентрованої азотноїкислоти. Позначте зміни, що відбулися.

Білок + HNO3 конц. → жовте фарбування

б) біуретова реакція.

Налийте в пробірку трохи гідроксиду натрію, додайте до нього розчин сульфату міді (II) так, щоб луг залишався надлишком. До отриманого осаду долийте розчин білка. Зауважте, які відбулися зміни.

Білок + Cu(OH) 2↓ → розчин фіолетового кольору.

Як ще можна визначити білок? (При горінні - запах паленого пір'я).

Висновок: якісними на білки є реакції з концентрованою азотною кислотою (жовте фарбування), зі свіжоосадженим гідроксидом міді (II) (розчин фіолетового кольору) та горіння білків (запах паленого пір'я).

З органічних сполук, що входять до живої клітини, найважливішу роль відіграють білки. На частку припадає близько 50% маси клітини.

Білки є будівельним матеріалом для оболонки, органоїдів та мембран клітини. З них побудовано кровоносні судини, сухожилля, волосся.

Вони виконують каталітичну функцію. Всі клітинні каталізатори – білки (активні центри ферменту), структура активного центру ферменту та структура субстрату точно відповідають один одному.

Скорочувальні білки викликають будь-який рух.

Білки виконують транспортну роль – білок крові гемоглобін приєднує кисень і розносить по всіх тканинах.

Білки виконують захисну функцію – вироблення білкових тіл антитіл для знешкодження чужорідних речовин.

При розкладанні 1 г білка виділяється 17,6 кДж енергії. (Розкладаються білки до СО2, NH3, сечовини (NH2) 2CO та H2O).

Вміст білків у різних тканинах людини неоднаковий.

У м'язах – до 80%, у селезінці, крові, легенях – близько 72%, у шкірі – 63%, у печінці – 57%, у мозку – 15%, жирова тканина, кісткова та тканина зубівмістять від 14 до 28% білків.

Білки входять до складу багатьох лікарських засобів. Ведуться роботи зі штучного одержання білкових речовин (синтезовано інсулін, рибонуклеазу).

Молекулярна модель малої (ліворуч) та великої (праворуч) субодиниць бактеріальної рибосоми - молекулярної машини, що синтезує білки. Блакитним кольором показано білки у складі рибосоми, але основну структурну роль виконує рРНК.

Це важливо, оскільки експерти Всесвітньої організації охорони здоров'я вважають, що приблизно половина населення земної кулі перебуває у стані білкового голодування, а світова нестача харчового білка становить близько 15 млн. тонн на рік за норми споживання білка на добу дорослою людиною 115 грам.

Ми згадали те, що ви знали про білки з курсу біології, розглянули хімічні властивості білків, їх значення для життя. Пропоную вам перевірити ваші попередні знання, відповівши на запитання. Вам потрібно вставити пропущені слова чи фрази.

Головним носієм життя є ….

… – це складні високомолекулярні сполуки, побудовані з ….

Елементний склад білків: ….

Молекулярна маса білків змінюється від … до ….

Багато білків розчиняються в …, майже всі розчиняються в ….

Нерозчинні білки, з яких збудовані ….

У структурі білка розрізняють структури.

Функції білків в організмі.

Білки; залишків - амінокислот.

Десяти тисяч мільйонів.

воді, розчинах солей, кислот; лугах.

Тканини живих організмів: шкіра, сухожилля, м'язи, нігті, волосся.

Первинну, вторинну, третинну, четвертинну.

Будівельна, каталітична, рухова, транспортна, захисна, енергетична.

"5" - усі відповіді правильні; "3" - 3 невірнихвідповіді;

"4" - 1-2 невірні відповіді; "2" - 4 та більше невірних відповідей.

Число амінокислотних залишків, що входять до молекул білків, по-різному: інсулін - 51, міоглобін - 140. Mr (білка) = від 10 000 до декількох мільйонів.

Mr (білка яйця) = 36000; Mr (білка м'язів) = 1500000.

Гемоглобін (C738H1166O208N203S2Fe) 4.

Первинна – послідовність чергування амінокислотних залишків (всі зв'язки ковалентні, міцні).

Вторинна - форма поліпептидного ланцюга у просторі (найчастіше спіраль). Білковий ланцюг закручений у спіраль (за рахунок безлічі водневих зв'язків). Третинна – реальна тривимірна конфігурація, яку приймає у просторі закручена спіраль (за рахунок гідрофобних зв'язків), у деяких S – S – зв'язки (бісульфідні зв'язки).

Четвертична - з'єднані один з одним макромолекули білків.

1) гідроліз (при нагріванні із розчинами кислот, лугів, при дії ферментів)

H2N ― CH2 ― C ―: N ― CH ― C ―: N ― CH ― C = O → H2N ― CH2 ― C = O +