Білкова макромолекула - Велика Енциклопедія Нафти та Газа
Білкова макромолекула
Білкові макромолекули переважно містять цис-теїнові або цистинові залишки, які і є електрохімічно активними. [1]
Білкові макромолекули:; поле ультраакустичної волі відчувають важливі хімічні і фізико-хімічні перетворення. Характер цих перетворень визначається природою функціональних і особливо бічних груп, а також природою присутнього в реакційному середовищі газу. [2]
Білкові макромолекули побудовані, мабуть, з ланцюгів головних валентностей, що несуть у свою чергу бічні та реакційні ланцюги. При взаємодії один з одним бічні ланцюги утворюють клубки, завдяки чому значною мірою втрачається лінійний характер основного поліпептидного зв'язку. [3]
Білкова макромолекула є дуже складним комплексом. [4]
Білкові макромолекули, що містять багато вільних функціональних груп, що мають складну просторову структуру, дуже чутливі до впливу зовнішніх умов. Дія міцних мінеральних кислот і лугів, нагрівання, сильне струшування та різні інші дії викликають зміну стану цієї макромолекули, стан різних функціональних груп, і все це відбивається на властивостях білків. Вони видозмінюються або різною мірою денатуруються. [6]
Якщо білкові макромолекули , що у реакції освіти асоціатів, являють собою заряджені макроіони, у такій реакції завжди матиме місце асоціація зарядів одного макроіона з зарядами іншого. Якщо макроіони, що беруть участь в асоціації, мають заряди протилежного знака, асоціація полегшується, якщо вони заряджені однойменно, асоціація утруднена. [7]
Деякі білкові макромолекули можуть з'єднуватися.один з одним і утворювати відносно великі агрегати. Подібні полімерні утворення білків, де мономерами є макромолекули білка, називаються четвертинними структурами. Виявляється, що тільки за такої структури гемоглобін здатний приєднувати та транспортувати кисень в організмі. [9]
Майже всі білкові макромолекули навіть у водних розчинах обертаються повільно. Тому й у зв'язку з тим, що теорія форми спектра ЕПР в області повільних обертань радикалів отримала розвиток лише останніми роками, для дослідження білків у переважній більшості робіт використовувалися нітро-ксильні радикали-мітки, які частково обертаються щодо самої молекули білка. Відносне обертання радикала, з одного боку, призводить до швидкого результуючого обертання радикалів, що дозволяє характеризувати систему, що досліджується, за допомогою часів кореляції цього швидкого результуючого обертання. З іншого боку, обертання радикала щодо білка призводить до ускладнення моделі обертання та додаткових змінних, що визначають розташування радикала щодо білка та інтенсивність його відносного обертання. ЕПР подібної складної системи у ряді найпростіших випадків у принципі піддається коректному аналізу. [10]
Порівняльна структура білкової макромолекули , до складу якої входять Етичні або гетероциклічні а-амінокислоти. За рахунок метиленової Ьи розширюється можливість обертання плоских циклічних систем і jtf чином зменшуються труднощі в їх просторовому розміщенні. [11]
Тепер розглянемо константи білкової макромолекули, звані зазвичай гідродинамічні. Ці величини характеризують поведінку білкової макромолекули у потоці рідини. Зрозуміло, що вони залежить як від обсягу частки, і від форми. Перший згідродинамічних коефіцієнтів - це коефіцієнт поступального тертя /, що обчислюється з константи дифузії білка. [13]
Як йде синтез білкової макромолекули, відбувається лв він шляхом зростання ланцюга з кінця в кінець або шляхом одночасного складання багатьох заготовок. Скільки часу триває синтез однієї макромолекули білка. Скільки молекул синтезується одночасно на одній рибосомі. [14]