Будова інсуліну - Студопедія

Гормони підшлункової залози

Механізм дії та метаболічні ефекти інсуліну.

ЛЕКЦІЯ № 10

Клітинний (метаболічний) рівень регуляції вуглеводного обміну

Метаболічний рівень регуляції вуглеводного обміну здійснюється за участю метаболітів та підтримує гомеостаз вуглеводів усередині клітини. Надлишок субстратів стимулює їх використання, а продукти пригнічують свою освіту. Наприклад, надлишок глюкози стимулює глікогенез, ліпогенез та синтез амінокислот, дефіцит глюкози – глюконеогенез. Дефіцит АТФ стимулює катаболізм глюкози, а надлишок навпаки інгібує.

IV. Педфак. Вікові особливості ПФШ та ГНГ, значення.

ДЕРЖАВНА МЕДИЧНА АКАДЕМІЯ

кафедра біохімії

Зав. кав. проф., д.м.н.

Тема: Структура та обмін інсуліну, його рецепторів, транспорт глюкози.

Факультети: лікувально-профілактичний, медико-профілактичний, педіатричний. 2 курс.

Підшлункова залоза виконує в організмі дві найважливіші функції: екзокринну та ендокринну. Екзокринну функцію виконує ацинарна частина підшлункової залози, вона синтезує та секретує панкреатичний сік. Ендокринну функцію виконують клітини острівкового апарату підшлункової залози, які секретують пептидні гормони, що беруть участь у регуляції багатьох процесів в організмі. 1-2 млн. острівців Лангерганса становлять 1-2% маси підшлункової залози.

В острівцевій частині підшлункової залози виділяють 4 типи клітин, що секретують різні гормони: А-(або α-) клітини (25%) секретують глюкагон, В-(або β-) клітини (70%) - інсулін, D- (або δ- ) клітини (

У багатьох положеннях А і В ланцюга зустрічаються заміни, що не впливають на біологічнуактивність гормону. У положеннях дисульфідних зв'язків, залишків гідрофобних амінокислот у С-кінцевих ділянках В-ланцюга та С- та N-кінцевих залишків А-ланцюга заміни зустрічаються дуже рідко, т.к. ці ділянки забезпечують формування активного центру інсуліну.

Біосинтез інсуліну включає утворення двох неактивних попередників, препроінсуліну та проінсуліну, які в результаті послідовного протеолізу перетворюються на активний гормон.

1. На рибосомах ЕПР синтезується препроінсулін (L-В-С-А, 110 амінокислот), біосинтез його починається з утворення гідрофобного сигнального пептиду L (24 амінокислот), який направляє зростаючий ланцюг у просвіт ЕПР.

2. У просвіт ЕПР препроінсулін перетворюється на проінсулін при відщепленні ендопептидазою I сигнального пептиду. Цистеїни в проінсуліні окислюються з утворенням 3 дисульфідних містків, проінсулін стає «складним», має 5% активності від інсуліну.

3. Складний проінсулін (В-С-А, 86 амінокислот) надходить в апарат Гольджі, де під дією ендопептидази II розщеплюється з утворенням інсуліну (В-А, 51 амінокислот) і С-пептиду (31 амінокислота).

5. Зрілі гранули зливаються з плазматичною мембраною, а інсулін та С-пептид потрапляють у позаклітинну рідину і далі в кров. У крові олігомери інсуліну розпадаються. За добу у кров секретується 40-50 од. інсуліну це становить 20% від його загального запасу в підшлунковій залозі. Секреція інсуліну енергозалежний процес, що відбувається за участю мікротубулярно-ворсинчастої системи.

інсуліну

Схема біосинтезу інсуліну в β-клітинах острівців Лангерганса

ЕПР – ендоплазматичний ретикулум. 1 - утворення сигнального пептиду; 2 - синтез препроінсуліну; 3 - відщеплення сигнального пептиду; 4 — транспорт проінсулінуапарат Гольджі; 5 - перетворення проінсуліну в інсулін та С-пептид та включення інсуліну та С-пептиду в секреторні гранули; 6 - секреція інсуліну та С-пептиду.

Ген інсуліну знаходиться у 11 хромосомі. Виявлено 3 мутації цього гена, у носіїв низька активність інсуліну, відзначається гіперінсулінемія, немає інсулінорезистентності.

Чи не знайшли те, що шукали? Скористайтеся пошуком:

Вимкніть adBlock! і оновіть сторінку (F5)дуже потрібно