Класифікація та номенклатура амінокислот
Загальна характеристика (будова, класифікація, номенклатура, ізомерія).
Основною структурною одиницею білків є a-амінокислоти. У природі трапляється приблизно 300 амінокислот. У складі білків знайдено 20 різних a-амінокислот (одна з них - пролін, є неаміно-, аімінокислотою). Всі інші амінокислоти існують у вільному стані або у складі коротких пептидів або комплексів з іншими органічними речовинами.
a-Амінокислоти є похідними карбонових кислот, у яких один водневий атом, у a-вуглецевого атома заміщений на аміногрупу (–NН2), наприклад:
Розрізняються амінокислоти за будовою та властивостями радикалу R. Радикал може представляти залишки жирних кислот, ароматичні кільця, гетероцикли. Завдяки цьому кожна амінокислота має специфічні властивості, що визначають хімічні, фізичні властивості та фізіологічні функції білків в організмі.
Саме завдяки радикалам амінокислот, білки мають ряд унікальних функцій, не властивих іншим біополімером, і мають хімічну індивідуальність.
Значно рідше в живих організмах зустрічаються амінокислоти з b-або g-положенням аміногрупи, наприклад:
Класифікація та номенклатура амінокислот.
Існує кілька видів класифікацій амінокислот, що входять до складу білка.
А) В основу однієї з класифікацій покладено хімічну будову радикалів амінокислот. Розрізняють амінокислоти:
1. Аліфатичні – гліцин, аланін, валін, лейцин, ізолейцин:
2. Гідроксимісні – серин, треонін:
3. Сірковмісні – цистеїн, метіонін:
4. Ароматичні –фенілаланін, тирозин, триптофан:
6. та аміди-аспарагінової та глутамінової кислот – аспарагін, глутамін.
7. Основні – аргінін, гістидин, лізин.
 |
Б)Другий вид класифікації заснований на полярності R-груп амінокислот.
Розрізняютьполярні та неполярні амінокислоти. У неполярних у радикалі є неполярні зв'язки С–С, С–Н, таких амінокислот вісім:аланін, валін, лейцин, ізолейцин, метіонін, фенілаланін, триптофан, пролін.
Всі інші амінокислоти відносяться до полярних (у R-групі є полярні зв'язки С–О, С–N, –ОН, S–H). Чим більше в білку амінокислот з полярними групами, тим вища його реакційна здатність. Від реакційної здатності багато в чому залежить функція білка. Особливо великою кількістю полярних груп характеризуються ферменти. І навпаки, їх дуже мало в такому білку, як кератин (волосся, нігті).
В) Амінокислоти класифікують і на основі іонних властивостей R-груп (таблиця 1).
Кислі (при рН=7 R-група може нести негативний заряд) це аспарагінова, глутамінова кислоти, цистеїн та тирозин.
Основні (при рН=7 R-група може нести позитивний заряд) - це аргінін, лізин, гістидин.
Всі інші амінокислоти відносяться донейтральних (група R незаряджена).
Таблиця 1 - Класифікація амінокислот на основі полярності R-груп.
4. Позитивно заряджені R-групи
Г)За кількістю амінних та карбоксильних груп амінокислоти діляться:
–на моноамінамонокарбонові, що містять по одній карбоксильній та амінній групі;
- моноамінодикарбонові(дві карбоксильні та одна амінна група);
-діаміномонокарбонові(дві амінні та одна карбоксильна група).
Д) За здатністю синтезуватися в організмі людини та тварин усі амінокислоти діляться:
–замінні,
Незамінні амінокислоти не можуть синтезуватися в організмі людини та тварин, вони обов'язково повинні надходити разом з їжею. Абсолютно незамінних амінокислот вісім:валін, лейцин,ізолейцин,треонін,триптофан, метіонін,лізин, фенілаланін.
Частково незамінні – синтезуються в організмі, але в недостатній кількості, тому частково мають надходити з їжею. Такими амінокислотами єарганін, гістидин, тирозин.
Замінні амінокислоти синтезуються в організмі людини в достатній кількості інших сполук. Рослини можуть синтезувати всі амінокислоти.
Ізомерія
У молекулах всіх природних амінокислот (за винятком гліцину) у a-вуглецевого атома всі чотири валентні зв'язки зайняті різними замісниками, такий атом вуглецю є асиметричним, і отримав назву хірального атома. Внаслідок цього розчини амінокислот мають оптичну активність – обертають площину плоскополяризованого світла. Число можливихстереоізомерів рівно 2 n де n - число асиметричних атомів вуглецю. У гліцину n = 0, у треоніну n = 2. Решта 17 білкових амінокислот містять по одному асиметричному атому вуглецю, вони можуть існувати у вигляді двох оптичних ізомерів.
Як стандарт для визначенняLіD-конфігурацій амінокислот використовується конфігурація стереоізомерів гліцеринового альдегіду.
Розташування у проекційній формулі Фішера NH2-групи зліва відповідаютьL-конфігурації, а праворуч -D-конфігурації.
Слід зазначити, що літериLтаDозначають належність тієї чи іншої речовини за своєю стереохімічною конфігурацією доLабоDряду, незалежно від спрямованості обертання.
Крім 20 стандартних амінокислот, що зустрічаються майже у всіх білках, існують ще нестандартні амінокислоти, що є компонентами лише деяких типів білків – ці амінокислоти називають ще модифікованими (гідроксипролін і гідроксилізін).
Методи отримання
– Амінокислоти мають надзвичайно велике фізіологічне значення. З залишків амінокислот побудовані білки та поліпептиди.
При гідролізі білкових речовин тварин та рослинних організмів утворюються амінокислоти.
Синтетичні способи одержання амінокислот:
–Дія аміаку на галоїдзаміщені кислоти
- α-Амінокислоти отримуютьдією аміаку на оксиніт-рили
