Протеїногенні амінокислоти
А. Протеїногенні амінокислоти
Протеїногенними називаються 20 амінокислот, які кодуються генетичним кодом (див. с. 244) і включаються в білки в процесі трансляції. Будова бічних ланцюгів цих амінокислот наведено на с. 67.
Класифікація цих амінокислот заснована як на будові, так і на полярності бічних ланцюгів (див. с. 14).
У таблиці кожної з амінокислот наводяться такі характеристики:
- Класифікація (сім класів);
- Назва та прийняте скорочення (за трьома першими буквами) (наприклад, для гістидину - Нis);
- однолітерний символ, зручний при записі білкових послідовностей (для гістидину - Н);
— полярність бічного ланцюга (для гістидину +10,3): що вище ця величина, то більше полярна молекула амінокислоти.
На схемі зі збільшенням полярності забарвлення поля з назвою амінокислоти змінюється від жовтих тонів через зелені до синіх. Для іоногенних груп бічного ланцюга наведено рК a (цифри червоного кольору).
До аліфатичних амінокислот відносяться гліцин, аланін, валін, лейцин та ізолейцин. Ці амінокислоти не несуть у бічному ланцюгу гетероатомів (N, Про або S), циклічних угруповань і характеризуються чітко вираженою низькою полярністю.
Також малополярні сірковмісні амінокислоти — метіонін та цистеїн, причому цистеїн існує лише в недисоційованому стані. Завдяки утворенню дисульфідних містків, цістеїн виконує важливу функцію стабілізації просторової структури білків. Амінокислота цистин складається з двох залишків цистеїну, з'єднаних дисульфідним містком.
Ароматичні амінокислоти містять мезомерні (резонансно стабілізовані) цикли (див. 12). У цій групі лише фенілаланін виявляє низькуполярність. Тирозин і триптофан характеризуються помітною, а гістидин навіть високою полярністю. Імідазольне кільце гістидину помітно протонується при слабкокислих значеннях рН. Тому гістидин, що має ароматичні властивості лише в протонованій формі (див. с. 64), може бути віднесений до основних амінокислот. Тирозин і триптофан сильно поглинають в УФ-області спектру між 250 і 300 нм.
Нейтральні амінокислоти містять гідроксильні(серин, треонін)або карбоксамідні групи(аспарагін, глутамін). Хоча амідні групи неіоногенні, молекули аспарагіну та глутаміну високо полярні.
Карбоксильні групи бічних ланцюгів кислих амінокислот - аспарагінової та глутамінової - повністю іонізовані у всьому діапазоні фізіологічних значень рН. Аналогічним чином, бічні ланцюги основних амінокислот - лізину та аргініну - повністю протоновані в нейтральній ділянці рН. Сильно основною, а отже, дуже полярною амінокислотою, є аргінін, що містить гуанідинове угруповання.
Особливе становище займає пролін. Бічний ланцюг проліну складається з п'ятичленного циклу, що включає -вуглецевий атом і -аміногрупу. Тому пролін, строго кажучи, не аміно-, а иминокислотой . Атом азоту та кільце є слабкою основою і не протонується при фізіологічних значеннях рН. Завдяки циклічній структурі пролін викликає вигини поліпептидного ланцюга, що дуже істотно для структури колагену (див. сс. 76, 334).
Деякі з перерахованих амінокислот не можуть синтезуватись в організмі людини та повинні надходити разом з їжею. Ці незамінні амінокислоти (див. с. 348) відзначені зірочками червоного кольору.