ПРОТЕОЛІТИЧНІ ФЕРМЕНТИ
(Протеази), ферменти класу гідролаз, що каталізують гідроліз (протео-ліз) пептидних зв'язків. Місце розщеплення пептидного зв'язку в поліпептидному ланцюгу визначається позиційною та субстратною специфічністю ферменту та просторів. структурою субстрату, що гідролізується (білка або пептиду).
Розрізняють екзопептидази, що розщеплюють зв'язки поблизу С- або N-кінця ланцюга (соотв.карбоксипептидазиіамінопеп-тидази)і ендопептидази (протеїнази), гідролізуючі зв'язки, віддалені від кінцевих залишків (напр. ,трипсин).Лише обмежене число П. ф. має сувору субстратну специфічність. До них відносять, напр.,ренін,гідролізуючий зв'язок між залишками лейцину в положеннях 10 і 11 в ангіотензиногені (попередник ангіотензину пептиду, що бере участь в регуляції кров'яного тиску), або ентеропептидазу відщепляючу N-концепт (Попередник трипсину). Специфіка більшості П. ф. визначається в осн. структурою амінокислотного залишку, розташованого поряд з зв'язком, що розщеплюється. Ферменти трипсинового типу каталізують гідроліз зв'язків, утворених карбоксильною групою основних амінокислот (залишками лізину та аргініну). Для багатьох. ферментів (хімотрипсин, пепсин, субтилізинита ін) важлива наявність поблизу розщеплюваного зв'язку об'ємистих гідрофобних залишків (фенілаланіну, тирозину, триптофану і лейцину). П. ф. типу еластази (фермент підшлункової залози) гідролізують зв'язки, утворені амінокислотними залишками з невеликою бічною групою (напр., залишками аланіну та серину). Місце розщеплення залежить від розташування пептидного зв'язку у просторах. структурі субстрату-найлегше гідролізуються зв'язки на р-вигинах ланцюга, які розташовані на пов-сті молекули. Вуглеводні ланцюги в глікопротеїнах можуть перешкоджати доступу ферментудо зв'язку.
Багато П. ф. міцно асоційовані з клітинними мембранами і тому діють лише певні білки (т. зв. компартменталізація). До них відносять, напр., сигнальні протеази, що у транспорті білків в позаклітинний простір. Залежно від локалізації ферменту протеоліз відбувається при разл. рН. Так, П. ф. шлунка (напр., пепсин, гастриксин) функціонують при рН 1,5-2, лізосомні ферменти при рН 4-5, а П. ф. сироватки крові, тонкого кишечника та ін-при нейтральних або слаболужних значеннях рН. Нек-рі П. ф. використовують як кофактор іони металів-Са 2+ , Mg 2+ та ін.
Дефектні та чужорідні білки деградують у клітині за участю АТФ-залежної системи протеолізу. У еукаріотів (всі організми, окрім бактерій та синьо-зелених водоростей) ця система включає низькомол. білок убикитин, що утворює з білками-субстратами кон'югат, протеази, що розщеплюють цей кон'югат.
П. ф. відіграють важливу роль у багатьох. процеси, що відбуваються в організмі, напр. при заплідненні, біосинтезі білка, зсіданні крові та фібринолізі, імунній відповіді (активації системи комплементу), гормональної регуляції. У багатьох. цих випадках фермент розщеплює в субстраті лише одну або дек. зв'язків (обмежений протеоліз). Активність П. ф. регулюється на посттрансляцію. стадії шляхом активації їх неактивних попередників (зі-могенів), а також дією прир. інгібіторів ферментів (a 2 -макроглобуліну, a 1 антитрипсину, секреторного панк-реатич. інгібітора та ін.). Порушення механізмів регулювання активності П. ф.-причина мн. тяжких захворювань (м'язової дистрофії, аутоімунних захворювань, емфіземи легень, панкреатитів та ін.).
П. ф. застосовують у медицині, напр. для корекції порушень травлення, загоєння ран та опіків та ін.також використовують для отримання сумішей амінокислот, що застосовуються для парентерального харчування, у виробництві гормональних препаратів і деяких антибіотиків, в їжу. і шкіряної пром-сті, произ-ве миючих ср-в.