Сценарій уроку з використанням мультимедійної презентації на тему - Будова білків
Розділи: Біологія
Учбово-методичне забезпечення: А.А. Кам'янський, Є.А. Криксунов, В.В. Пасічник «Загальна біологія. 10-11 класи». Л.С. Короткова, С.С. Красновидова «Дидактичний матеріал із загальної біології»; Т.А. Козлова, С.М. Колосов «Дидактичні картки-завдання із загальної біології. 10-11 класи».
План уроку:
Мета: перевірка знань учнів на тему домашнього завдання;
Мета уроку:
- Повторення та закріплення основних питань, пов'язаних із молекулярним рівнем організації життя.
- Ознайомлення з основними елементами будови білків: амінокислотний склад білків; рівні організації білкових молекул; денатурація та ренатурація білкових молекул.
- Продовження розвитку матеріалістичного світогляду.
Устаткування: Мультимедійний проектор. Комп'ютер. Плакати «Ліпіди», «Рівні організації життя» (під час перевірки домашнього завдання),презентація.
1. Організаційний момент.
План роботи урок. Заплановані результати роботи.
2. Актуалізація опорних знань. Перевірка домашнього завдання.
Усні розгорнуті питання на тему домашнього завдання:
- класифікація ліпідів; будова жирів;
- функції ліпідів. Які клітини та тканини найбільш багаті на ліпіди?
Один із учнів виконує термінологічну роботу на дошці. Терміни, що використовуються при проведенні роботи: гідрофоби, гідрофіли, макроелементи, буферність, полісахариди, ліпопротеїди
Індивідуальне завдання для учня.
Які особливості будови молекул ліпідів пов'язані з основною їхньою функцією?
Завдання, яке виконується групою учнів (3-4 особи)
Припустимо, що у клітини з'явився поверхневий апарат, який повністю ізолює її вміст від зовнішнього середовища. Які переваги і які труднощі при цьому виникли б? Які наслідки для самої клітини призвела б ця подія?
Після усних відповідей учнів на розгорнуті питання на тему домашнього завдання перевіряється виконання термінологічної роботи (який виконував цю роботу зачитує дані їм визначення термінів, інші учні за необхідності коригують помилки; правильні визначення термінів демонструються з допомогою презентації); також перевіряється виконання індивідуального та групового завдань. Для перевірки завдання, виконаного групою учнів, вони висувають одного школяра, який знайомить клас із результатами роботи групи.
3. Вступні питання.
- Назвіть рівні організації життя.
- Чому білки вважаються полімерами?
4. Вивчення нового матеріалу.
Вивчення нового матеріалу супроводжується презентацією, створеною серед Power Point, і є лекцію вчителя.
Амінокислоти, їх будова та властивості
У клітинах та тканинах зустрічається згори170 різних амінокислот. У складі білків виявляються лише 26 їх; Звичайними компонентами білка вважатимуться лише 20 амінокислот.
На відміну від рослин тварини не можуть синтезувати всі амінокислоти, яких вони потребують; частина з них вони повинні отримувати у готовому вигляді, тобто з їжею. Ці останні прийнято називати незамінними амінокислотами.
За винятком проліну та гідроксипроліну, всі інші звичайні амінокислоти є α-амінокислотами, тобто містять аміногрупу (-NH2), приєднану до α-вуглецю (рахунок вуглецевих атомів ведеться від карбоксильної групи (-COOH). У більшості амінокислот є одна кислотна (карбоксильна) та одна основна (аміногрупа), ці амінокислоти називають нейтральними, існують і основні амінокислоти – з більш ніж однією аміногрупою, а також кислі амінокислоти – з більш ніж однією карбоксильною групою, решта молекули представлена R-групою амінокислот сильно варіює, і саме вона визначає унікальні властивості кожної окремої амінокислоти.
У нейтральних водних розчинах амінокислоти поводяться як амфотерні сполуки, тобто проявляються властивості і кислот, і основ. Амфотерна природа амінокислот істотна в біологічному відношенні, тому що вона означає, що амінокислоти здатні в розчинах діяти як буфери - перешкоджати змінам рН.
Завдяки взаємодії аміногрупи однієї амінокислоти з карбоксильною групою інший утворюється пептидна зв'язок. Реакція, що йде з виділенням води, називається реакцією конденсації, а ковалентний азот-вуглецевий зв'язок, що виникає, - пептидним зв'язком. З'єднання, що утворюється в результаті конденсації двох амінокислот, є дипептид. На одному кінці його молекули знаходитьсявільна аміногрупа, але в іншому – вільна карбоксильная група. Завдяки цьому дипептид може приєднувати інші амінокислоти. Якщо в такий спосіб з'єднується багато амінокислот, то утворюється поліпептид.
Білки - це складні органічні сполуки, що складаються з вуглецю, водню, кисню та азоту. У деяких білках міститься ще й сірка. Частина білків утворює комплекси з іншими молекулами, які містять фосфор, залізо, цинк та мідь. Молекули білків – ланцюги, побудовані з амінокислот, дуже великі; це макромолекули, молекулярна маса яких коливається від кількох тисяч до кількох мільйонів. У природних білках трапляються двадцять різних амінокислот. Потенційно різноманітність білків безмежно, оскільки кожному білку властива своя особлива амінокислотна послідовність, генетично контрольована, тобто закодована ДНК клітини, що виробляє даний білок. Білків у клітинах більше, ніж будь-яких інших органічних сполук: з їхньої частку припадає понад 50% загальної сухої маси клітин. Вони – важливий компонент їжі тварин і можуть перетворюватися на тваринному організмі як на жир, і у вуглеводи. Велика різноманітність білків дозволяє їм виконувати в живому організмі безліч різних функцій як структурних, так і метаболічних.
Прості пептиди, що складаються з двох, трьох або чотирьох амінокислотних залишків, називаються відповідно ді-, три-або тетрапептидами. Поліпептидами називають ланцюги, утворені великою кількістю амінокислотних залишків (до кількох тисяч). Білкова молекула може складатися з одного або кількох поліпептидних ланцюгів.
Кожному білку властива своя особлива геометрична форма або конформація.
Під первинною структурою білка розуміють число та послідовність амінокислот,з'єднаних один з одним пептидними зв'язками поліпептидного ланцюга. Перший білок, для якого вдалося з'ясувати амінокислотну послідовність – інсулін, амінокислотна послідовність білка визначає його біологічну функцію. У свою чергу, ця амінокислотна послідовність однозначно визначається нуклеотидною послідовністю ДНК. Заміна однієї-єдиної амінокислоти в молекулах даного білка може різко змінити його функцію, як це спостерігається, наприклад, при так званій серповидноклітинній анемії.
Для будь-якого білка характерна, крім первинної, ще й певна вторинна структура. Зазвичай білкова молекула нагадує розтягнуту пружину. Це так звана α-спіраль, що стабілізується безліччю водневих зв'язків, що виникають між СО- і NH-групами, що знаходяться поблизу один від одного. Атом водню NH-групи однієї амінокислоти утворює такий зв'язок з атомом кисню СО-групи іншої амінокислоти, що віддаляється від першої на чотири амінокислотні залишки.
У більшості білків поліпептидні ланцюги згорнуті особливим чином компактну глобулу. Спосіб згортання поліпептидних ланцюгів глобулярних білків називається третинною структурою. Третинна структура підтримується зв'язками трьох типів – іонними, водневими та дисульфідними, а також гідрофобними взаємодіями.
Багато білків з особливо складною будовою складаються з кількох поліпептидних ланцюгів, що утримуються в молекулі разом за рахунок гідрофобних взаємодій, а також за допомогою водневих та іонних зв'язків. Спосіб спільної упаковки та укладання цих поліпептидних ланцюгів називають четвертинною структурою білка. Четвертична структура є, наприклад, у гемоглобіну. Його молекула складається із чотирьох окремих поліпептидних ланцюгів.
Денатурація та ренатурація білків
ПідДенатурацією мають на увазі втрату тривимірної конформації, властивої цій білковій молекулі. Ця зміна може мати тимчасовий чи постійний характер. Викликати денатурацію білків можуть різноманітні чинники: нагрівання чи вплив будь-яких випромінювань; сильні кислоти, сильні луги чи концентровані розчини солей; важкі метали; органічні розчинники.
Іноді денатурований білок у відповідних умовах знову спонтанно набуває своєї структури. Цей процес називається ренатурацією. Ренатурація показує, що третинна структура білка повністю визначається його первинної структурою.
5. Закріплення вивченого матеріалу
- Як створюється нескінченна різноманітність білків?
- Що є мономерами білків?
6. Підсумки роботи. Оцінювання. Рефлексія.
Вчителем підбиваються основні підсумки роботи на уроці. Проводиться аналіз досягнень та невдач учнів. Думки учнів щодо ступеня засвоєння ними нового матеріалу; найбільш запам'ятовуються та цікаві моменти заняття.
Домашнє завдання : параграф 11; питання 1-9 с.46.