Хімічний склад - стор
Структура білкових молекул.
З органічних речовин клітини першому місці за кількістю і значенням стоять білки. До складу всіх білків входять атоми вуглецю, водню, кисню, азоту. Багато білків входять атоми сірки, атоми металів – заліза, цинку, міді.
Білкам притаманна велика молекулярна маса. Щоб підкреслити гігантський розмір таких молекул, їх називають макромолекулами.
Серед органічних сполук білки найскладніші і є полімерами. Молекула полімеру – довгий ланцюг, у якому багато разів повторюється та сама порівняно проста структура, звана мономером . Якщо позначити мономер буквою А, структуру полімеру можна зобразити так: А–А–А–А–А.
Крім білків у природі існує багато інших полімерів, наприклад, целюлоза, крохмаль, каучук. У хімічній промисловості створено багато штучних полімерів – поліетилен, лавсан, капрон та ін.
Мономерами білків є амінокислоти. Молекула амінокислоти складається із двох частин. Одна частина (чорними літерами) у всіх амінокислот однакова. Це угруповання │
Вона складається з аміногрупи (-NH 2 ) і карбоксильної групи (-СООН), що знаходиться поруч. Інша частина молекули у всіх амінокислот різна (вона надрукована червоними літерами). Ця частина називається радикалом.
Відомо 20 амінокислот. Білки всіх організмів побудовані з тих самих амінокислот.
Двадцять амінокислот, що входять до складу природних білків («чарівні» амінокислоти)
З'єднання амінокислот при утворенні білкової молекули здійснюється через загальне для всіх амінокислот угруповання. З карбоксильної групи однієї амінокислоти тааміногрупи сусідньої амінокислоти відщеплюється молекула води і за рахунок валентностей, що звільнилися, залишки амінокислот з'єднуються. Між амінокислотами виникає міцний ковалентний зв'язок NH-СО, званий пептидним зв'язком. З'єднання амінокислот, що утворилося, називається пептидом. Пептид із двох амінокислот називається дипептидом, із трьох амінокислот – трипептидом, із багатьох амінокислот – поліпептидом. Всі білки є поліпептидами, тобто ланцюгами з багатьох десятків і навіть сотень амінокислотних ланок.
3. Структура білкових молекул.
Послідовність амінокислотних залишків у молекулі білка – первинна структура.
Найчастіше поліпептидний ланцюг повністю або частково закручується у спіраль – вторинна структура білка. Амінокислотні радикали залишаються зовні спіралі. Між NH-групами, що знаходяться на одному витку, та СО-групами, що знаходяться на сусідньому витку, утворюються водневі зв'язки. Водневі зв'язки значно слабші за ковалентні, але, повторені багаторазово, вони дають міцне зчеплення. Поліпептидна спіраль, «прошита» численними водневими зв'язками, є досить міцною структурою.
Поліпептидна спіраль піддається подальшому укладання, спіраль згортається в клубок. Внаслідок цього виникає третинна структура, яку підтримують гідрофобні зв'язки, що виникають між радикалами гідрофобних амінокислот. Ці зв'язки слабші за водневі. У водному середовищі у клітині гідрофобні радикали відштовхуються від води та злипаються один з одним. Таким чином, водне середовище як би змушує білкову молекулу прийняти певну впорядковану структуру, і вона стає біологічно активною.
Третинна структура перестав бути вищою формою структурної організації білка. У живій клітці виявлено багато інших, щескладніших її форм, наприклад четвертинні.
4. Властивості білків.
Зі стійкого, твердого, як сталь, білка кератину складаються утворення, що використовуються тваринами для захисту та агресії, – роги, копита, панцирі, пазурі, пір'я, волосся. Білки з ниткоподібними молекулами входять до складу м'язів. Вони здатні коротшати і розтягуватися і забезпечують рухові реакції клітин. Білки з дрібними круглими молекулами легко розчинні, рухливі використовуються для транспорту речовин. Білки високоактивні, з структурою, що легко змінюється, виконують функції каталізаторів, а також використовуються для прийому і передачі сигналів в клітину із зовнішнього середовища.
Під впливом різних фізичних та хімічних факторів – високої температури, ряду хімічних речовин, опромінення, механічного впливу – слабкі зв'язки, що підтримують вторинну та третинну (але не первинну) структури білка, рвуться та молекула розгортається. Порушення природної структури білка називається денатурацією. Внаслідок денатурації властивості білка змінюються. Він втрачає розчинність, стає доступним дії травних ферментів, втрачає властиві йому функції. Явище денатурації білка знайоме всім, т.к. кожен спостерігав, як прозорий рідкий вміст яйця після нагрівання стає щільним та непрозорим.
Процес денатурації звернемо, тобто розгорнутий поліпептидний ланцюг здатний мимоволі закрутитися в спіраль, а спіраль - мимоволі вкластися в третинну структуру. Ренатурація – процес зворотний до процесу денатурації. Всі особливості будови білка визначаються його первинною структурою, тобто складом і порядком чергування амінокислот у поліпептидному ланцюзі.
Здатність білків до оборотної зміни структури у відповідь на дію фізичних тахімічних чинників є основою найважливішого властивості всіх живих систем – дратівливості.
5. Функції білків.
1. Будівельна функція. З білків складаються мембрани клітин та клітинних органоїдів. У вищих тварин переважно з білків складаються стінки кровоносних судин, сухожилля, хрящі тощо.
2. Каталітична функція. Клітинні каталізатори називаються ферментами. Каталітична активність ферментів винятково велика і за хімічною природою ферменти – білки.
3. Сигнальна функція білків. У поверхневу мембрану клітини вбудовані молекули білків, здатних змінювати свою третинну структуру у відповідь дію чинників довкілля. Так відбувається прийом сигналів із зовнішнього середовища та передача команд у клітину.
4. Двигуна функція. Рух – один із проявів життєвої активності. Всі види руху, до яких здатні клітини у вищих тварин - скорочення м'язів, мерехтіння вій у найпростіших, рух джгутиків, виконують спеціальні скорочувальні білки.
5.Транспортна функція. Вони здатні приєднувати різні речовини та переносити їх з одного місця клітини до іншого. Білок крові гемоглобін приєднує кисень і розносить його до всіх тканин та органів тіла.
6. Захисна функція. При введенні чужорідних білків або клітин в організм у ньому відбувається вироблення особливих білків, які пов'язують та знешкоджують чужорідні клітини та речовини.
7. Енергетична функція. Білки розпадаються у клітині до амінокислот.
8. Регуляторна функція забезпечується гормонами, що мають білкову структуру.
9. Рецепторна функція. На поверхні білка є рецептори, що сприймають сигнали із зовнішнього середовища, і передають їх у клітину.
1. Які особливості будови білка як полімеру?
2. Чимвідрізняються білки як полімери від таких природних полімерів, як крохмаль, целюлоза, каучук? Від штучних полімерів (поліетилену, лавсану та ін.)?
3. Що таке первинна структура білка?
4. Що є вторинна, третинна структури білка?
5. Що таке денатурація білка? Які структури білка порушуються при денатурації та які зберігаються? Чому?
6. Що являють собою ферменти? Яку роль вони грають у клітці?
7. Доведіть, що це особливості будови молекули білка визначаються його первинної структурою.
8. Охарактеризуйте функції білків.
XII. Нуклеїнові кислоти. АТФ.
Назва «нуклеїнові кислоти» походить від латинського слова «нуклеус», тобто. ядро: вони вперше були виявлені у клітинних ядрах. Вони відіграють центральну роль зберіганні і передачі спадкових властивостей клітини, тому часто називають речовинами спадковості. Будь-яка клітина виникає внаслідок поділу материнської клітини. При цьому дочірні клітини успадковують властивості материнської. Властивості клітини визначаються головним чином її білками. Нуклеїнові кислоти забезпечують у клітині синтез білків, точно таких, як у материнській клітині.
Існують два види нуклеїнових кислот – дезоксирибонуклеїнова кислота (ДНК) та рибонуклеїнова кислота (РНК).
Дезоксирибонуклеїнова кислота (ДНК). Виконує роль зберігача спадкової інформації у всіх клітин - тварин та рослинних. Молекула ДНК – дві спірально закручені одна довкола іншої нитки. Кожна нитка ДНК – полімер, мономерами якого є нуклеотиди. Нуклеотид – це хімічна сполука залишків трьох речовин: азотистої основи, вуглеводу (моносахариду – дезоксирибози) та фосфорної кислоти. ДНК всього органічногосвіту утворені з'єднанням чотирьох видів нуклеотидів – А (аденін), Г (гуанін), Ц (цитозин) та Т (тимін).
Нуклеотиди відрізняються лише з азотистих основ. З'єднання нуклеотидів у нитці ДНК відбувається через вуглевод одного нуклеотиду та фосфорну кислоту сусіднього. Вони з'єднуються міцним ковалентним зв'язком. Отже, кожна нитка ДНК є полінуклеотидом – довгим ланцюгом, в якому в строго визначеному порядку розташовані нуклеотиди.
Азотисті основи одного ланцюга «стикуються» з азотистими основами іншого. Підстави підходять один до одного настільки близько, що між ними виникають водневі зв'язки. Велика кількість водневих зв'язків забезпечує міцну сполуку ниток ДНК, що надає молекулі стійкість і в той же час зберігає її рухливість: під впливом ферменту дезоксирибонуклеази вона легко розкручується.
У розташуванні нуклеотидів, що стикуються, є важлива закономірність: проти А одного ланцюга завжди виявляється Т на іншому ланцюгу, а проти Г одного ланцюга – завжди Ц. Тільки при такому поєднанні нуклеотидів забезпечується, однакова по всій довжині подвійної спіралі відстань між ланцюгами і освіта між протилежними основами максимального числа водневих зв'язків (три водневі зв'язки між Г і Ц та два водневі зв'язки між А та Т). У кожному з цих поєднань обидва нуклеотиди як би доповнюють один одного. Г є комплементарним Ц, а Т комплементарний А. Якщо на якомусь ділянці одного ланцюга ДНК один за одним слідують нуклеотиди А-Г-Ц-Т-А-Ц-Ц, то на протилежному ділянці іншого ланцюга виявляться комплементарні їм Т-Ц -Г-А-Т-Г-Г. Таким чином, якщо відомий порядок проходження нуклеотидів в одному ланцюгу, то за принципом комплементарності відразу ж з'ясовується порядок нуклеотидів в іншому ланцюгу.
ДНК міститься в ядріклітини, а також у мітохондріях та хлоропластах. У ядрі ДНК входить до складу хромосом, де вона перебуває у поєднанні з білками.
Молекула ДНК здатна до самоподвоєння та визначає передачу спадкових властивостей від материнської клітини до дочірніх. Подвійна спіраль ДНК під впливом ферменту починає з одного кінця розкручуватися, і на кожному ланцюгу з вільних нуклеотидів, що знаходяться в навколишньому середовищі, збирається новий ланцюг. Складання нового ланцюга йде в точній відповідності до принципу комплементарності. Проти кожного А встає Т, проти Г - Ц і т. д. В результаті замість однієї молекули ДНК виникають дві молекули такого точно нуклеотидного складу, як і початкова. Один ланцюг у кожній новоствореній молекулі ДНК походить з початкової молекули, а інша синтезується знову.
Рибонуклеїнова кислота (РНК). Структури РНК – полінуклеотиди, але молекула РНК одноланцюжкова. Структура РНК створюється чергуванням чотирьох типів нуклеотидів, але у складі нуклеотидів РНК входить вуглевод рибоза, звідси і назва РНК – рибонуклеїнова кислота. У РНК замість азотистої основи тиміну входить урацил (У).
У клітині є кілька видів РНК. Усі вони беруть участь у синтезі білка. Перший вид - транспортні РНК (ТРНК). Це найменші за розмірами РНК. Вони пов'язують амінокислоти та транспортують їх до місця синтезу білка. Другий вид - інформаційні РНК (іРНК). Їхня функція полягає у перенесенні інформації про структуру білка від ДНК до місця синтезу білка. Третій вид - рибосомальні РНК (РРНК). Вони мають найбільші розміри молекули та входять до складу рибосом.
Аденозинтрифосфорна кислота – АТФ. У кожній клітині міститься аденозинтрифосфорна кислота (АТФ). За хімічною структурою АТФ належить до нуклеотидів. У ній містяться залишки азотистої основи (аденіну),вуглеводу (рибози) та фосфорної кислоти. Водночас АТФ суттєво відрізняється від звичайних нуклеотидів: замість одного залишку фосфорної кислоти у ній містяться три залишки.
У хімічних зв'язках між залишками фосфорної кислоти молекули АТФ запасено енергію, що звільняється при відщепленні фосфату. АТФ+Н 2 0→АТ Ф+Н 3 Р0 4 . Кінцевий фосфорний залишок дає фосфорну кислоту, а АТФ перетворюється на АДФ, тобто. аденозиндифосфорну кислоту. Зв'язки між молекулами фосфорної кислоти, багаті на енергію – макроергічні зв'язки .
АТФ відіграє центральну роль енергетичному обміні клітини. Вона є безпосереднім джерелом енергозабезпечення будь-якої клітинної функції. Рух, біосинтез, генерація електрики, світла тощо. - будь-які види клітинної активності здійснюються за рахунок енергії, що звільняється в результаті зазначеної вище реакції гідролізу АТФ. Таким чином, АТФ – єдине та універсальне джерело енергозабезпечення клітини.
1. Які види нуклеїнових кислот виявлені у клітині?
2. Яка біологічна роль ДНК?
3. Охарактеризуйте структуру ДНК.
4. У чому є сутність принципу комплементарності?
5. Як здійснюється подвоєння ДНК?
6. Які види РНК є у клітині?
7. Порівняйте структури ДНК та РНК.
8. Охарактеризуйте структуру АТФ.
9. Яке значення АТФ для життєдіяльності клітини?
10. За: чому в клітині безперервно відбувається синтез АТФ?
11. Де і яким чином відбувається синтез АТФ у клітині?