Ініціація трансляції - Студопедія

Трансляція здійснюється на рибосомах – своєрідних молекулярних машинах, що функціонують у цитоплазмі та орієнтованих на біосинтез усіх видів білкових макромолекул. Рибосоми утримують у функціональному стані багатокомпонентну білок-синтезуючу систему, а також забезпечують точність зчитування та реалізації генетичної інформації. Вони мають каталітичні властивості, утворюючи пептидний зв'язок, а також виконують функцію механічного перенесення пептидил-тРНК. Крім основних функцій – синтезу білка, – рибосоми регулюють власний біогенез та низку інших метаболічних процесів, наприклад, аміноацилювання тРНК. Рибосоми прокаріотів складаються з двох субчастинок, що відрізняються за розміром. Мала субчастка має коефіцієнт седиментації 30S (1 молекула рРНК та 21 тип білків), а велика – 50S і складається з двох молекул рРНК та 34 різних білків. У функціональному стані субчастки асоціюють, утворюючи повну 70S рибосому. У еукаріотів розміри частинок рибосом складають: мала - 40S (близько 33 різних білків), велика - 60S (порядку 50 білків), а повна рибосома - 80S (див. рис. 17, модуль 2).

Ініціація трансляції у прокаріотів. При утворенні повної рибосоми формуються два центри трансляції: донорний (пептидильний, Р-центр) і акцепторний (аміноацильний, А-центр) (рис. 24).

Ініціація починається з утворення малих ініціюючих комплексів, які потім асоціюють у великий комплекс, що ініціює. У цьому процесі беруть участь рибосоми, мРНК, аміноацил-тРНК, білкові фактори ініціації (IF1, IF2, IF3), а також макроерг ГТФ. У клітинах еукаріотів першою ініціюючою амінокислотою, сполученою з тРНК, є метіонін, а у прокаріотів - формілметіонін. тРНК, яка з'єднується з формілметіоніном, позначають тРНК f Ме t , а комплексз амінокислотою: fМеt - тРНК f Ме t. У мРНК виявлено спеціальні ініціюючі кодони.

У прокаріотів такими кодонами є АУГ, ГУГ і, значно рідше, УУГ. Ці кодони в процесі ініціації трансляції взаємодіють з тим самим антикодоном 3' - УАЦ.

Ініціація трансляції є імпульсом, сполученим молекулярною машиною, орієнтованою не біосинтез білка.

При цьому амінокислоти з'єднуються один з одним саме в тій послідовності, яка була запрограмована мРНК. У прокаріотів черговість подій освіти ініціюючих комплексів наступна:

- 30S рибосома з'єднується з IF3;

- до комплексу 30S-IF3 приєднується ініціюючий фактор IF1 і утворюється малий ініціюючий комплекс;

- одночасно при асоціації fМеt - тРНК f Ме t з ГТФ та з IF2 утворюється малий ініціюючий комплекс;

- 30S-IF1-IF3 зв'язується з 5′-кінцем мРНК і дізнається ініціювальний кодон. При цьому утворюється комплекс - 30S-IF1-IF3 - мРНК, а ініціюючий кодон знаходить сайт, який потім перетворюється на Р - центр повної рибосоми.

Для процесу трансляції дуже важливим є правильне положення ініціюючого кодону мРНК у цьому сайті, оскільки від цього залежить його потрапляння в пептидильний (Р) центр повної рибосоми. Виявилося, що у 5′- кінця мРНК є спеціальна послідовність нуклеотидів, комплементарна ділянці 16S, що входить у малу рибосомальну субчастинку. Взаємодія цих комплементарних ділянок тРНК та мРНК орієнтує положення кодону у пептидильному сайті.

студопедія

Мал. 24 Стадії утворення ініціюючого комплексу

- Два малих комплекси, що ініціюють, асоціюють у наступну структуру: - 30S-IF1-IF2-IF3 –мРНК- fМеt - тРНК f Ме t – ГТФ, утворюючи великий ініціювальний комплекс. Останнійвзаємодіє з 50S рибосомальною субчастицею, при цьому формується активна білок-синтезуюча система, що включає повну рибосому, мРНК і тРНК. Фактори ініціації відокремлюються від комплексу та надходять до цитоплазми у функціонально активному стані. Енергію, необхідну для процесів комплексоутворення, надає ГТФ; після гідролізу макроергічного зв'язку ГДФ відокремлюється від комплексу і надходить у цитоплазму. При асоціації малої та великої рибосомальних субчастинок відбувається утворенняпептидильного іаміноацильного центрів трансляції, причому в пептидильному Р-центрі знаходиться ініціювальний кодон мРНК, комплементарно з'єднаний з fМеt-тРНК fМеt. В аміноацильному А-центрі розташований тільки кодон м РНК.

Чи не знайшли те, що шукали? Скористайтеся пошуком:

Вимкніть adBlock! і оновіть сторінку (F5)дуже потрібно