Структура ортоміксовірусів
Віріон вірусу грипускладається з декількох двониткових рибонуклеопротеїдних фрагментів, укладених у ліпопротеїдну оболонку з виступаючими пепломерами двох видів: одні з них утворені гемагглютиніном, а інші - нейрамінідазою.
Методом електронного парамагнітного резонансу (ЕПР) була досліджена оболонка інтактних частинок і частинок, пепломери яких були видалені хімотрипсином (Ландсбергер та ін, 1971). Видалення пепломерів не впливало на спектри ЕПР, з чого можна зробити висновок, що вони не беруть участі у формуванні структури ліпідів. З відповідних розрахунків припускають, що ліпіди вириона утворюють єдиний бислой з холестерину і фосфоліпідів.
З внутрішньої сторони оболонка вистелена шаром білка (М) товщиною 6 нм, який розташований під прозорим для електронів ліпідним шаром товщиною 6 нм; шар білка добре видно на електронних мікрофотографіях гладких, що містять ліпіди «серцевини», що утворюються після видалення з віріонів пепломерів при обробці хімотрипсином або бромелаїном. Після обробки фіксованих глутаровим альдегідом «хімотрипсинових» серцевини неіонним детергентом NP40 ліпіди видаляються, тоді як шар білка М залишається.
Два глікопротеїдні пепломери— гемагглютиніновий і нейрамінідазний — утворюють на поверхні оболонки виступи. Кількість пепломерів у віріоні було обчислено з відстані між ними, виміряного за допомогою електронного мікроскопа, і діаметра оболонки. Сферичні віріони діаметром 120 нм, пепломери яких розташовані один від одного на відстані 7 нм, містять по 738 пепломерів (Тіффані та Блау, 1970).
Хімічне жвизначенняпоказує, що один віріон містить 620 молекул гемаглютиніну і 118 молекул нейрамінідази (Вебстер іЛевер, 1971). Точний збіг цих даних суто випадковий, оскільки співвідношення субодиниць гемаглютиніну і нейрамінідази у різних штамів вірусу грипу типу А сильно варіює (Вебстер та ін, 1968); крім того, відносно невеликі відмінності в розмірах віріона також істотно позначатимуться на числі пепломерів.На електронних мікрофотографіяхвидно, що пепломери покладені в ряди, що утворюють трикутники та шестикутники (Альмейда та Уотерсон, 1967).
Гемаглютинінові пепломериявляють собою відростки довжиною близько 14 нм і шириною 4 нм з гідрофобним і гідрофільним кінцями. Субодиниці нейрамінідази (принаймні азіатських штамів) - структури грибоподібної форми (рис. 3-6); вони складаються з «капелюшка» розміром 8,5Х5 нм і «ніжки» довжиною 10 нм, який закінчується потовщенням діаметром 4 нм.
Всередині ліпопротеїдної оболонкиморфологічно помітний лише один компонент - рибонуклеопротеїд (РНП). Судячи з деяких електронних мікрофотографіям частково зруйнованих віріонів, можна думати, що РНП покладено в безперервний клубок і займає весь простір усередині частки. Є, однак, серйозні дані на користь того, що, подібно до вірусної РНК, РНП як у віріоні, так і в заражених клітинах складається з декількох фрагментів.
РНП, виділені з вірусу грипу детергентами, поділяються на три класи, які різняться за розмірами та відповідають трьом класам РНК. Електронні мікрофотографії (Понс та ін., 1969; Шульце, 1972; Компанс та ін., 1972а) показують, що РНП складний вдвічі на кшталт шпильки і закручений сам на себе так, що утворюється дволанцюжкова структура з петлею на одному кінці (рис. 3- 6). Діаметр одноланцюгової ділянки становить приблизно 7 їм, дволанцюжкової - 15 нм.
РНКбільшостівірусів із трубчастим нуклеокапсидом захищена білковим чохлом. Однак РНК, що входить до складу ізольованих РНП вірусу грипу, чутлива до рибонуклеази та гідроксиламіну (Дьюсберг, 1969), що свідчить про її локалізацію на поверхні РНП. РНК легко вивільняється з РНП за допомогою аніонного полімеру полівінілсульфату, при цьому морфологічна структура РНП не змінюється (Понс та ін, 1969).