Властивість - білкова молекула - Велика Енциклопедія
Властивість – білкова молекула
Властивості білкових молекул визначаються частково загальними властивостями полімерів з довгими ланцюгами, частково присутністю полярних амідних груп, а також властивостями бічних ланцюгів. [2]
Як уже зазначалося, розуміння структури та властивостей білкових молекул неможливе без урахування їх водного оточення (див. гл. Розгляд ферментів у водному розчині як цілісної системи необхідний і для вивчення термодинаміки ферментативних процесів. Такий системний підхід характерний для методології сучасної фізики. Виокремлення білкових молекул з Теорія абсолютних швидкостей реакцій, що переносить на ферменти положення, справедливі для газових реакцій, придатна лише для грубих оцінок.
Отже, бічними ланцюгами визначаються великою мірою такі властивості білкової молекули, як заряд, полярність, фізичні властивості, хімічна активність, здатність до гідратації, розщеплення ферментами та інші властивості. [4]
Гідратація та сольватація білків призводить до зміни структури та властивостей білкової молекули, що має велике значення у різних процесах взаємодії білків з речовинами середовища. Сорбовані молекули неелектролітів вклинюються між витками поліпептидного ланцюга та розривають водневі зв'язки між ними. Гідратація білків впливає в'язкість їх розчинів. [6]
Гідратація та сольватація білків призводять до зміни структури та властивостей білкової молекули, що має велике значення у різних процесах взаємодії білків з речовинами середовища. Сорбовані молекули неелектролітів вклинюються між виткамиполіпептидного ланцюга та розривають водневі зв'язки між ними. Гідратація білків впливає в'язкість їх розчинів. [7]
Як відомо, все різноманіття життєвих форм має різноманіття складу та властивостей білкових молекул. Крім біологічної, білкам властива функціональна специфічність, що відбиває функцію кожного білка в організмі. [8]
Разом з іншими вченими радянські фізико-хіміки беруть участь у вирішенні низки найважливіших проблем сучасності: у вивченні властивостей білкових молекул, здійсненні керованих термоядерних реакцій, освоєнні атомної енергії, освоєнні космосу та надр Землі. [9]
Разом з іншими вченими радянські фізико-хіміки беруть участь у вирішенні низки найважливіших проблем сучасності: у вивченні властивостей білкових молекул, освоєнні атомної енергії, здійсненні керованих термоядерних реакцій, освоєнні космосу та надр землі. [10]
Хоча в ряді робіт робилися спроби кількісної оцінки ступеня гідрофобності та її зв'язку зі структурою та властивостями білкових молекул [103-115, 169, 184], питання про гідрофобну структуру білка далеке від вирішення. Особливий інтерес з цієї точки зору є дослідження при постійних рН і температурах солюбілізації гомологічних рядів аліфатичних або ароматичних вуглеводнів. [11]
Заснований на зниженні енергетич. Ці особливості обумовлені будовою та властивостями білкової молекули ферментів. У ній містяться унікальні за своєю структурою активні центри та регуляторні ділянки. Послідовні перетворення реагентів здійснюються у складі фермент-субстратного комплексу енергетично вигідним шляхом. Освіта первинного фермент-субстратного комплексу дає виграш енергії, достатній для прискорення процесу загалом. Уявлення про необхідність утворення такого комплексувипливали з вивчення залежності швидкості ферментативної реакції від концентрації ферменту і субстрату, яка описується в найпростіших випадках рівнянням Міхаеліса - Ментен. [12]
Існує багато методів та способів, за допомогою яких вчені вивчають білкову молекулу. Але тепер ми з вами вже більш-менш ясно уявляємо собі, що в основному вчені знають про будову та властивості білкової молекули. [13]
У карбоксигемоглобіну (вишнево-червоного) максимуми поглинання злегка зрушені в синю область порівняно з оксигемоглобіном. Спектри поглинання окси- та дезоксиміо-глобінів дуже подібні до спектрів для відповідних гемоглобінів. Точні положення максимумів поглинання гемоглобінів у різних видів тварин дуже характерні і залежать від властивостей білкової молекули. Ця ознака дуже корисна при з'ясуванні таксономічних кореляцій. Гем можна відокремити від зв'язаного з ним білка і утворити комплекс через дві координаційні зв'язки, що залишилися, з іншими азотовмісними молекулами, наприклад з піридином. Такі продукти, відомі як гемохромогени, мають надзвичайно характерні спектри поглинання та дуже корисні при ідентифікації гемінових простетичних груп. [15]