Ферментативний каталіз у біологічних системах
Концепція ферментативного каталізу. Група каталізаторів ферментів, специфічне зв'язування субстрату в активному центрі. Рівні будови білків, їх первинна, вторинна та третинна структура. Утворення глобули завдяки дії між доменами.
Надіслати свою гарну роботу до бази знань просто. Використовуйте форму нижче
Студенти, аспіранти, молоді вчені, які використовують базу знань у своєму навчанні та роботі, будуть вам дуже вдячні.
Розміщено наhttp://www.allbest.ru/
Карагандинський Державний Медичний Університет
Кафедра фармацевтичних дисциплін з курсом хімії
На тему: «Ферментативний каталіз у біологічних системах»
Виконала: Нугуманова А.
Група 1-070 ОМ
Перевірила: Сотченко Р.К.
Ферментативний каталіз використовується людьми тисячі років, задовго до появи поняття «каталіз». Отримання молочнокислих продуктів, сиру, приготування тіста, вина, барвників та інших продуктів включало застосування ферментативних процесів. Технологія цих процесів передавалася з покоління до покоління і була емпірично відпрацьована до досконалості. Вважають, що в еволюції життя та появі складних біологічних систем (включаючи людину) важливу роль відіграв ферментативний каталіз.
ФЕРМЕНТАТИВНИЙ КАТАЛІЗ (біокаталіз), прискорення біохімічних реакцій за участю білкових макромолекул, які називаються ферментами (ензимами). Ферментативний каталіз - різновид каталізу, хоча термін "ферментація" (бродіння) відомий з давніх-давен, коли ще не було поняття хім. каталізу. Отримання молочно-кислих продуктів, сиру, приготування тіста, вина, барвників та інших продуктів включало застосування ферментативних процесів. Технологія цих процесів редагувалася зпокоління в покоління і емпірично відпрацьовано до досконалості. Вважають, що в еволюції життя та появі складних біологічних систем (включаючи людину) важливу роль відіграв ферментативний каталіз.
Ферменти - біологічні каталізатори володіють унікальними властивостями: високою продуктивністю в розрахунку на один реакційний центр і селективністю, пов'язаною із специфічністю дії. Працюють ферменти в дуже м'яких умовах, при атмосферному тиску і температурі до 40о. У біологічних системах відсутні неводні розчинники та сильні кислоти та основи. Наприклад, фермент уреазу гідролізує тільки молекули сечовини, не звертаючи уваги на інші аміди, і робить це набагато ефективніше за звичайні кислотні каталізатори.
Реакція та субстрат
Константа швидкості другого порядку, моль-1*с-1
Гідроліз складних ефірів
Етиловий ефір N-бензоїл-L-тирозину
Гідроліз аденозин-трифосфату (АТФ)
Міжнародні правила номенклатури ферментів в залежності від виконуваних ними функцій виділяють шість основних класів з відповідними підкласами всередині кожного класу:
Каталізують окислювально-відновні перетворення функціональних груп
Переносять такі групи
залишки альдегідів та кетонів
алкільні (крім СН3) та арильні групи
Гідролізують з'єднання наступних класів
прості ефіри та тіоефіри
зв'язку C-N, крім п-тидного
Відщеплюють групи з освітою подвійного зв'язку і приєднують групи до подвійних зв'язків
Проводять реакції ізомеризації різного типу
рацемази та епімерази
6. Лігази (синтетази)
Одночасно з розщепленням АТФ утворюють зв'язки
Ферментом може бути глобулярний білок, в активному центрі якогозібрано функціональні групи, що входять до складу амінокислотних залишків цього білка. В інших випадках до складу активного центру входить міцно пов'язана з білковим ланцюгом простетична група (наприклад, ліпоєва кислота) або слабо пов'язаний кофермент (наприклад, АТФ). Фермент взагалі називають холоферментом, а те, що залишається після видалення коферменту, апоферментом.
Відповідно до вимог, що висуваються при підборі каталізаторів ферментів, їх поділяють на такі групи:
1. Ферменти без коферментів - прості гідролази, ліази та ізомерази. ферментативний каталіз будова білок
2.Ферменти, які не вимагають наявності коферменту (містять міцно пов'язану простетичну групу, наприклад, флавінову або піридоксальну) – трансамінази, пероксидази тощо.
3.Ферменти, які вимагають регенерації коферменту, зазвичай АТФ або НАД(Ф)Н наприклад, кінази, більшість оксидоредуктаз.
4. Ферменти, які у багатоферментних системах.
Ферменти першої групи використовуються поки ширше, часто й у промисловому масштабі (синтез L-амінокислот, 6-амінопеніцилінової кислоти, ізомеризація глюкози у фруктозу тощо). Інші групи ферментів вимагають створення особливих умов і досі знаходять застосування лише у лабораторних синтезах.
Що таке ферменти та за рахунок яких факторів вони працюють так ефективно? Пояснення полягає в тому, що фермент має здатність формувати так званий активний центр і створювати в ньому специфічне оточення, в якому перебіг каталізованої реакції відбувається незрівнянно швидше, ніж у розчині.
В активному центрі відбувається специфічне зв'язування субстрату.
Наприклад, зброджування глюкози в спирт дріжджами вимагає участі понад 12 ферментів, кожен з якихвиконує свою функцію. Це можливе лише завдяки високій специфічності. Розрізняють:
абсолютну специфічність - специфічність по відношенню до одного конкретного субстрату (уреаза - сечовина; галактокіназа переносить фосфат від АТФ тільки на Дгалактозу, але не на її стерео ізомери Дглюкозу та Дманнозу);
абсолютну групову специфічність – специфічність до певного класу субстратів (спирти, альдегіди, прості чи складні ефіри). Так, протеолітичний фермент пепсин специфічний щодо гідролізу пептидного зв'язку. Алкогольдегідразу окислює тільки спирти, а лактікодегідразу - тільки б -оксикислоти;
відносна групова специфічність - фермент діє переважно однією клас сполук, але може певною мірою діяти і представників інших класів, перетворюючи їх із меншими швидкостями, ніж представників основного класу. Трипсин здатний розщеплювати як пептидні, так і складноефірні зв'язки.
Оптична специфічність - загальна властивість більшості ферментів взаємодіяти з речовинами, що мають певну оптичну активність.
Основу ферментів складають білки, тому можна сказати, що ферменти – це білки, здатні каталізувати хімічні реакції. Відкриті ферменти були в 30-ті роки 19-го століття, і приблизно сто років пішло на те, щоб дійти наведеного визначення. Не всякий білок може бути ферментом. За зовнішньою формою білки бувають лінійні (фібрилярні) та глобулярні.
Тільки глобулярні білки можуть бути ферментами. Білки - поліпептиди, тобто. полімери, що складаються з амінокислотних залишків, з'єднаних пептидним зв'язком. Нижче показано реакцію утворення дипептиду. Всі природні білки побудовані приблизно з 20 різних амінокислотних NH 2 CH COOH + H 2 N CH COOH '3e NH 2 CH CO HN CHCOOH + H 2O R 1 R 2 R 1 R 2 залишків, що відрізняються будовою групи R . Каталітичні властивості можуть проявляти поліпептиди (білки), що мають молярну масу не менше ніж 5000.
Будова білків має три різні рівні.
Первинна структура визначається послідовністю амінокислотних залишків, що утворюють поліпептидний ланцюг.
Вторинну структуру білка визначають додаткові зв'язки, що виникають між групами, що належать до різних амінокислотних залишків, що знаходяться в різних частинах поліпептидного ланцюга. До таких зв'язків відносяться водневі, електростатичні, координаційні, гідрофобногідрофобні та ВандерВаальсові взаємодії. В результаті утворення додаткових зв'язків окремі ділянки поліпептидного ланцюга утворюють б -спіралі, петлі та -тяжі.
Третинна структура білка формується в результаті згортання окремих ділянок поліпептидного ланцюга відносно автономні глобулярні утворення, звані доменами. Остаточне формування третинної структури відбувається завдяки специфічним взаємодіям, які виникають між окремими доменами, кожен із яких згортається самостійно. Довгі поліпептидні ланцюги зазвичай формують кілька доменів, величина яких значно варіює, становлячи загалом 150 амінокислотних залишків. Взаємодія між доменами призводить до утворення глобули. Домени характеризуються тим, що кількість взаємодій між амінокислотними залишками у складі домену значно перевищує таке між сусідніми доменами. Завдяки цьому міждоменні області виявляються порівняно легко доступними для розчинника і містять порожнини об'ємом 20-30 кубічних ангстрем, що включають декілька молекул води. «Архітектурні принципи» побудови окремих доменів різні, що може бути пов'язане звиконанням різних функцій.
Активні центри мультидоменних (найчастіше - дводоменних) ферментів, зазвичай, розташовуються в міждоменній області. Таким чином, кожен з доменів робить свій внесок у зв'язування учасників реакції.
Важливим наслідком розташування активного центру на межі між доменами є забезпечення гнучкості, рухливості даної області молекули завдяки тому, що в ході конформаційних змін, що викликаються зв'язуванням субстратів, домени зазнають взаємного переміщення.
Між розміром молекули біологічного каталізатора (тобто довжиною поліпептидного ланцюга) і складністю виконуваної ним функції існує пряма залежність. Ускладнення функціональних властивостей досягається за рахунок формування активного центру на межі розділу між двома каталітичними доменами, так і за рахунок появи додаткових доменів, відповідальних за регуляцію активності. Такі ферменти, як лізоцим та глікогенфосфорилаза, різко різняться за розмірами, хоча обидва каталізують реакції розщеплення глікозидного зв'язку. Функціональний зміст «обтяження» молекули глікогенфосфорилази полягає у наданні їй додаткової здатності координувати роботу активного центру відповідно до сигналів, що надходять із зовнішнього середовища (зміна концентрацій метаболітів, нервові та гормональні сигнали).
Розміщено на Allbest.ru
Подібні документи
Прискорення хімічних реакцій за допомогою каталізаторів. Особливості ферментів (ензимів) як високоспецифічних білків, що виконують функції біологічних каталізаторів. Будова ферментів, їх специфічність та класифікація. Етапи ферментативного каталізу.
Розмноження РНК-фагу в бактеріальній клітині як простий гіперциклічний процес. Загальний механізмферментативного каталізу за Міхаелісом-Меітен. Односпрямованість циклічного відтворення інтермедіатів. Реалістичний модель гіперциклу.
Вивчення ферментів, їх властивостей та механізму біологічної дії. Проведення дослідження сучасних уявлень про механізм ферментативного трансамінування. Розробка загальної теорії піридоксалевого каталізу. Будова фермент-субстратного комплексу.
Визначення ферментів як специфічних білків, що присутні у всіх живих клітинах біологічних каталізаторів. Просторовість структурної молекули ферментів, процес біосинтезу оксидоредуктази, трансферази, гідролази, ліази, ізомерази та лігази.
Поняття білків як високомолекулярних природних сполук (біополімерів), що складаються із залишків амінокислот, які з'єднані пептидним зв'язком. Функції та значення білків в організмі людини, їх перетворення та структура: первинна, вторинна, третинна.
Характеристика целюлози та її похідних. Ферментативний гідроліз лігноцелюлозних матеріалів в ацетатному буфері та у водному середовищі. Залежність ефективності ферментативного гідролізу умов перемішування, від концентрації субстрату, від сировини.
Процеси перетворення речовин та енергії всередині рослинного організму як основні фізіологічні функції рослини. Хімічний склад клітини. Будова, класифікація та функції вуглеводів, ліпідів та амінокислот. Кінетика ферментативного каталізу.
Особливості атомів чотирьох елементів таблиці Менделєєва, що становлять основу всіх біологічних молекул: водню, вуглецю, азоту та кисню. Білкова глобула та амінокислоти. Утворення білкової глобули та утворення гідрофобного ядра глобули.
Хімічний склад, природа та структура білків. Механізм дії ферментів, види їх активуваннята інгібування. Сучасна класифікація та номенклатура ферментів та вітамінів. Механізм біологічного окислення, головний ланцюг дихальних ферментів.
Поняття ферментів як глобулярних білків, які складаються з одного або кількох поліпептидних ланцюгів. Особливості будови простих та складних ферментів. Субстратний, алостеричний та каталітичний центри у будові простих та складних ферментів.
Роботи в архівах красиво оформлені згідно з вимогами ВНЗ та містять малюнки, діаграми, формули і т.д. PPT, PPTX та PDF-файли представлені тільки в архівах. Рекомендуємо завантажити роботу.