Області застосування протеаз - Біологія
Реферат виконав: студент гр. 50-11 Кашапов Р.Р.
Казанський державний технологічний університет
Кафедра промислової біотехнології
Найважливішою властивістю білків є їхня каталітична активність. Речовини білкової природи, які здатні каталітично прискорювати хімічні реакції, називають ферментами.
Роль ферментів у життєдіяльності тварин, рослин та мікроорганізмів колосальна. Завдяки каталітичній функції різноманітні ферменти забезпечують швидке протікання в організмі або поза величезним числом хімічних реакцій. Нині у біологічних об'єктах виявлено кілька тисяч індивідуальних ферментів, а кілька сотень їх виділено і вивчено. Підраховано, що одна жива клітина може містити тисячі різних ферментів, кожен із яких прискорює ту чи іншу хімічну реакцію.
Будучи виділені з організму, ферменти не втрачають здатність здійснювати каталітичну функцію. На цьому засновано їх практичне застосування у хімічній, харчовій, легкій та фармацевтичній промисловості. p align="justify"> Особливе значення для хімічного виробництва має специфічність ферментів: адже до 80% витрат у виробництві багатьох хімічних речовин припадає на відділення домішок, що виникли в результаті побічних реакцій. Крім того, ферменти дозволяють здійснювати ряд процесів, виконання яких звичайними методами органічного синтезу залишається поки що невирішеною проблемою.
Протеази відносять до класу пептид-гідролаз - ферментів, що прискорюють реакції гідролізу білків, пептидів та інших сполук, що містять пептидні зв'язки. Далі докладно розглядаються основні сфери застосування протеаз у різних галузях промисловості.
1. Основні сфери застосування протеаз
Упоєднанні з амілазою протеїнази, що виділяються з грибів, що належать до роду Aspergillus, застосовують у хлібопекарській промисловості. Будучи додані у кількості 20-50 г на 1 т борошна, вони покращують якість та аромат хліба, прискорюють дозрівання тіста на 30%, скорочують витрату цукру на виробництво вищих сортів булочних виробів удвічі, збільшують пористість м'якушів та об'єм хліба на 20%.
У кулінарії застосування пептид-гідролаз (протелін та проназа) для обробки м'яса перед його приготуванням різко покращує якість м'ясних страв.
У м'ясній промисловості протеолітичні ферменти застосовують для прискорення дозрівання м'яса та підвищення виходу м'яса 1-го ґатунку з 15% до 40%.
У молочній промисловості використання протеаз прискорює дозрівання сирів удвічі та знижує їхню собівартість на 10%.
У шкіряному та хутряному виробництві для прискорення зняття волосся зі шкір та розм'якшення шкіряної сировини застосовують препарати протеїназ (протелін та протофрадин), які є позаклітинними протеазами стрептоміцетів. При цьому час, необхідний для здійснення необхідних процесів скорочується в кілька разів, сортність та якість вовни та шкір підвищується, а умови праці в цій галузі виробництва різко покращуються.
У текстильній промисловості процес розшліхтування тканин ферментними препаратами класу протеаз грибного походження прискорюється в 7-10 разів; ці ж препарати служать видалення серицина при розмотуванні коконів тутового шовкопряда у виробництві натурального шовку.
Застосування у побутовій хімії
Протеази рослинного походження, що витримують нагрівання до 90°С без помітної втрати активності, є компонентами пральних порошків та миючих засобів. Деякі протеази разом із глюкозооксидазою та каталазою додають у зубну пасту – вонизабезпечують їх антимікробну дію та захист зубів від карієсу.
2. Застосування протеаз у легкій промисловості.
У ферментативних процесах шкіряного та хутряного виробництва найчастіше використовуються ферменти, що належать до класу протеаз. Найбільш широко застосовуються такі ферменти.
Виділяється підшлунковою залозою у вигляді трипсиногену, активується автокаталітично при рН 7-9 або ентерокіназою, що виробляється слизовою оболонкою тонких кишок. Трипсин перестав бути ферментом первинної дії, тобто. або зовсім не розщеплює нативні білки, або діє на них слабко та повільно. Білки, денатуровані нагріванням, оброблені кислотами, солями, лугами та пепсином, легко піддаються дії трепсину.
Трипсин гідролізує зв'язки (пептидні, амідні, складноефірні), в яких карбоксильна група належить основним амінокислотам лізину та аргініну.
Трипсин грає основну роль при пом'якшенні голя панкреатином та його препаратами у шкіряному виробництві.
Фермент шлункового соку, що виділяється клітинами слизової оболонки шлунка у вигляді неактивного пепсиногену, активується автокаталітично у присутності соляної кислоти, перетворюючись на пепсин. Пепсин є ферментом первинного впливу, тобто. розщеплює майже всі нативні білки, гідролізуючи при тривалій дії близько 30% пептидних зв'язків, проте діє повільніше, ніж інші протеїнази. Пепсин гідролізує зв'язки амінокислот, що містять ароматичні кільця у боковому ланцюзі та вільні карбоксильні групи.
Пепсин не діє на кератин, протаміни та продукти гідролізу білків із низькою молекулярною масою. Розчини пепсину зазнають повільного автолізу. У процесах шкіряного та хутряного виробництва не використовується, проте застосовується дляобробки колагеновмісних відходів з метою їх подальшого розчинення.
Фермент, що знаходиться у вигляді катепсиногену у всіх тваринних тканинах. У найбільших кількостях міститься в печінці, селезінці та нирках. Разом з ним є природний активатор зоокіназу, який можна відокремити від катепсину. Катепсин діє на сполуки, що містять ароматичну амінокислоту, та розщеплює пептиди з N-кінця пептидного зв'язку. Зазвичай катепсин каталізує гідроліз білків при автолізі. У нейтральному середовищі він неактивний, оптимальний рН дії 4-5.
Після смерті тварини у тканинах, зокрема у шкіряному і хутряному сировині, накопичуються молочна та інші кислоти, тобто. утворюється кисле середовище. В результаті цього катепсин набуває здатності каталітичного впливу на гідроліз тканинних білків. Це потрібно враховувати при первинній обробці сировини, зокрема, потрібно своєчасно його консервувати.
Це специфічний фермент, що розщеплює нативний колаген на пептиди без утворення амінокислот. Інші білки не розщеплює.
Колагеназа діє на колаген сильніше, ніж на синтетичні пептиди, побудовані на кшталт колагену. Виділяється із культур різних бактерій.