Основні ферменти в сечі в нормі та при патології - Біохімічна та фізіологічна сутність
При аналізі ферментного спектру сечі визначають наявність та кількість (ммоль/ч•л тощо) таких ензимів та речовин їх розпаду як: аланінамінопептидаза (ААП), амілаза (діастаза), аспартатамінотрансфераза (АсАТ), бета-глюкуронідаза, гамма глутамілтранспептидаза (ГГТП), лактатдегідрогеназа (ЛДГ), лейцинамінопептидаза (ЛАП), лізоцим, холінестераза (ХЕ), лужна фосфатаза (ЩФ), N-ацетил-альфа-гексозамінідаза (НАГ.
Таблиця 2 Основні ферменти сечі, що аналізуються в лабораторних умовах
Лужна фосфатаза (ЛФ)
Аланінамінопептидаза (ААП) - це мембранний фермент, що міститься в порожнині кишечника, нирок та ін. органів, що бере участь у гідролізі білків. Використовується як маркер ниркових хвороб.
Важлива роль у нирках належить ізоформ ферменту аланінамінопептидази (ААП). Існує 5 ізоформ ААП, кожна з яких є характерною для певного органу. ААП1 зосереджена в основному в тканинах печінки, ААП2 – у підшлунковій залозі, ААП3 – у нирках, ААП4 та ААП5 – у різних відділах стінок кишечника.
Так, поява у сечі ізоферменту ААП3 вказує на пошкодження тканини нирки. При гострих запальних процесах у нирках, насамперед, підвищується проникність клубочкових мембран, що спричинює появу в сечі білка, зокрема зазначеного ферменту.
Нормальна активність ферменту в сечі: 0,97 – 0,12 ммоль/(ч•л), 100–190 од/л. Основні джерела ферменту: кишечник, нирки, печінка, підшлункова залоза.
Причини збільшення активності:
- захворювання верхніх сечовивідних шляхів: гідронефроз, мегауретер, міхурово-сечовідний рефлюкс, нефроптоз.
Амілаза є особливим ферментом, який приймаєучасть у розщепленні вуглеводів. Ця речовина виробляється у підшлунковій залозі та деяких інших органах, наприклад, у слинних залозах. За допомогою визначення рівня амілази у крові можна виявити різні хвороби органів травної системи. Збільшення ферменту можна як при аналізі сечі, і при аналізі крові. Якщо амілаза підвищена, це є тривожним симптомом. Такий симптом свідчить про захворювання шлунково-кишкового тракту та інших органів.
Амілаза відноситься до найважливіших ферментів травлення. Кров людини містить два види альфа-амілази: S-тип і Р-тип. Сеча містить близько 65% Р-типу, а кров – до 60% S-типу. Щоб уникнути плутанини Р-тип альфа-амілази в сечі називають діастазою. Рівень амілази в сечі вдесятеро перевищує активність амілази в крові.
Нормальна активність діастази: 20-160 год/(год·л).
Основні джерела: підшлункова залоза, слинні залози.
Причини збільшення активності: збільшення вмісту цього ферменту у сечі є достовірним показником ураження підшлункової залози.
Це найчастіше трапляється при:
- гострий панкреатит або загострення хронічного, тому аналіз сечі на діастазу відіграє найважливішу роль у діагностиці цих захворювань. При панкреатиті діастазу сечі збільшується у кілька разів і досягає показника 350-600 год/(год·л), що є найбільш характерним симптомом запалення тканини підшлункової залози;
- запалення слинних залоз (паротит), запалення жовчного міхура (холецистит), ниркової недостатності та цукровий діабет. Всі ці захворювання супроводжуються збільшенням рівня показника більш ніж у 10 разів. Збільшення цього ферменту спостерігається при тяжких травмах живота. Невелике збільшення діастази сечі супроводжує гострізапальні захворювання органів черевної порожнини – гастрит, коліт, перитоніт, апендицит.
Причини зменшення активності: зниження активності підшлункової залози призводить до зниження рівня діастази. Такий стан розвивається при гострому або хронічному запаленні печінки на стадії загострення, а також при ранніх гестозах вагітних.
Аспартатамінотрансфераза (АсАТ) – фермент, який бере участь в обміні амінокислот. Каталізує перенесення аміногрупи від аспарагінової кислоти на альфа-кетоглутарову кислоту з утворенням щавлевооцтової та глутамінової кислот. Переамінування відбувається за наявності коферменту – піридоксальфосфату – похідного вітаміну В6.
Фермент міститься у тканинах серця, печінки, скелетної мускулатури, нервової тканини та нирках, щонайменше – у підшлунковій залозі, селезінці та легенях. У міокарді активність АсАТ у 10000 разів вища, ніж у сироватці крові. В еритроцитах ензим міститься у кількості в 10 разів більшій, ніж у сироватці крові.
Активність ферменту в жінок нижче, ніж чоловіків. При інфаркті міокарда активність АсАТ у сироватці може підвищуватись у 2-20 разів, причому підвищену активність можна виявити ще до появи типових ознак інфаркту на ЕКГ. Існує залежність між розмірами осередку некрозу у серцевому м'язі та рівнем ферменту у сироватці крові.
Важливою є також прогностична цінність визначення активності АсАТ: якщо на 3-й день захворювання активність цього ферменту не знижується, то прогноз негативний. Зростання активності може свідчити як про розширення осередку інфаркту, так і залучення до процесу інших органів і тканин, наприклад, печінки. У сечі наявність ферменту свідчить про хвороби печінки, серця, скелетних м'язів, нирок та ін.
Нормальна активність: 0,1-0,45ммоль/(год·л), 8-40 од/мл.
Основні джерела: серцевий м'яз, печінка, скелетна мускулатура, головний мозок, нирки.