Структура м’язового волокна та його скорочення
М'язове скорочення у живій системі це механохімічний процес. Сучасна наука вважає його найдосконалішою формою біологічної рухливості. Скорочення м'язового волокна біологічні об'єкти «розробили» як спосіб переміщення у просторі (що значно розширило їх життєві можливості).
М'язовому скороченню передує фаза напруги, яка є результатом роботи, що здійснюється шляхом перетворення хімічної енергії в механічну напряму і з хорошим ККД (30-50 %). Накопичення потенційної енергії у фазі напруги наводить м'яз у стан можливого, але ще не реалізованого скорочення.
У тварин і людини є (а людина вважає, що вже й непогано вивчені)два основні типи м'язів: поперечносмугасті і гладкі. , що відрізняються від скелетних м'язів та за складом). Гладкім'язи підтримують тканини внутрішніх органів і шкіру та утворюють мускулатуру стінок кровоносних судин, а також кишечника.
У біохімії спорту вивчаютьскелетні м'язи, які «конкретно відповідають» за спортивний результат.
М'яз (як макроосвіта, що належить макро об'єкту) складається з окремих м'язових волокон (5 мікроутворень). У м'язі їх тисячі, відповідно, м'язове зусилля – величина інтегральна, що підсумовує скорочення багатьох окремих волокон. Розрізняють м'язові волокна трьох типів:білі швидко скорочуються,проміжні ічервоні повільно скорочуються. Типи волокон розрізняються механізмом їхнього енергетичного забезпечення та керуються різними мотонейронами. Типи м'язів відрізняються співвідношенням типів волокон.
Окреме м'язове волокно - ниткоподібне безклітинне утворення -симпласт. На клітину симпласт "не схожий": має сильно витягнуту форму в довжину від 0,1 до 2-3 см, в кравецькому м'язі до 12 см, і товщину - від 0,01 до 0,2 мм. Симпласт оточений оболонкою -сарколеммою, до поверхні якої підходять закінчення кількох рухових нервів. Сарколемма – це двошарова ліпопротеїдна мембрана (товщиною 10 нм), укріплена мережею колагенових волокон. При розслабленні після скорочення вони повертають симпласт у вихідну форму (рис. 4).
Мал. 4. Окреме м'язове волокно.
На зовнішній поверхні сарколемми-мембрани завжди підтримується електричний мембранний потенціал, навіть у стані спокою він дорівнює 90-100 мВ. Наявність потенціалу є необхідною умовою управління м'язовим волокном (як акумулятор для авто). Потенціал створюється за рахунок активного (означає з витратами енергії – АТФ) перенесення речовин через мембрану та її вибіркову проникність (за принципом – «кого хочу – того і впущу, чи випущу»). Тому всередині симпласту деякі іони та молекули накопичуються у більшій концентрації, ніж зовні.
Сарколемма добре проникна для іонів К+ – вони накопичуються всередині, а назовні виводяться іони Nа+. Відповідно, концентрація іонів Nа + у міжклітинній рідині більша, ніж концентрація іонів К + усередині симпласту. Зміщення pH в кислу сторону (при утворенні молочної кислоти, наприклад) збільшує проникність сарколеми для високомолекулярних речовин (жирних кислот, білків, полісахаридів), які через неї не проходять. Легко проходять (дифундують) через мембрану низькомолекулярні речовини (глюкоза, молочна та піровиноградна кислоти, кетонові тіла, амінокислоти, короткі пептиди).
Внутрішній вміст симпласту – саркоплазма – це колоїдна білкова структура (за консистенцією нагадує желе). У зваженому стані в ній знаходяться включення глікогену, жирові краплі, в неї вбудовані різні субклітинні частки: ядра, мітохондрії, міофібрили, рибосоми та інші.
Скорочувальний «механізм» усередині симпласту –міофібрили. Це тонкі (Ø 1 – 2 мкм) м'язові нитки, довгі – майже рівні довжині м'язового волокна. Встановлено, що в симпластах нетренованих м'язів міофібрили розташовуються не впорядковано, вздовж симпласту, але з розкидом і відхиленнями, а в тренованих - міофібірил орієнтовані по поздовжній осі і ще згруповані в пучки як в канатах. (При прядінні штучних і синтетичних волокон макромолекули полімеру спочатку розташовуються не строго вздовж волокна та їх, як спортсменів, «вперто тренують» – орієнтують правильно – по осі волокон, шляхом багаторазового перемотування: дивись довжелезні цехи на ЗІВі та «Хімволокно»).
У світловий мікроскоп можна спостерігати, що міофібрили справді «поперечно смугасті». Вони чергуються світлі і темні ділянки – диски. Темні дискиА (анізотропні) білка містять більше, ніж світлі дискиI (ізотропні). Світлі диски перетнуті мембранамиZ (телофрагмами) і ділянка міофібрили між двомаZ -мембранами називаєтьсясаркомером. Міофібрилла складається з 1000 - 1200 саркомірів (рис. 5).
Скорочення м'язового волокна загалом складається із скорочень одиничнихсаркомеров. Скорочуючись кожен окремо,саркомеривсе разом створюють інтегральне зусилля і виконують механічну роботу зі скорочення м'яза.
Довжина саркомера змінюється від 1,8 мкм у спокої до 1,5 мкм при помірному та до 1 мкм при повному скороченні.Диски саркомерів, темних і світлих, містять протофібрили (міофіламенти) – білкові ниткоподібні структури. Вони зустрічаються двох типів: товсті (Ø – 11 – 14 нм, довжиною – 1500 нм) та тонкі (Ø – 4 – 6 нм, довжиною – 1000 нм).
Мал. 5. Ділянка міофібрили.
Світлі диски (I ) складаються тільки з тонких протофібрил, а темні диски (А)– з протофібрил двох видів: тонких, скріплених між собою мембраною, і товстих, зосереджених в окремій зоні (H ).
При скороченні саркомера довжина темного диска (А)не змінюється, а довжина світлого диска (I ) зменшується оскільки тонкі протофібрили (світлих дисків) всуваються в проміжки між товстими (темних дисків). На поверхні протофібрил розташовані спеціальні вирости – спайки (товщиною близько 3 нм). У «робочому положенні» вони утворюють зачеплення (поперечними містками) між товстими та тонкими нитками протофібрил (рис. 6). При скороченніZ -мембрани упираються в кінці товстих протофібрил, а тонкі протофібрили можуть навіть накручуватися навколо товстих. При надскороченні кінці тонких ниток у центрі саркомера загортаються, а кінці товстих протофібрил – змінюються.
Мал. 6. Формування спайки між актином та міозином.
Енергозабезпечення м'язових волокон здійснюється за допомогоюсаркоплазматичної мережі (вона ж -саркоплазматичний ретикулум ) - системи поздовжніх і поперечних трубочок, мембран, бульбашок, відсіків.
У саркоплазматичній мережі організовано та керовано протікають різні біохімічні процеси, мережа охоплює всі разом і кожну міофібрилу окремо. Ретикулум включає рибосоми, вони здійснюють синтез білків, і мітохондрії – «клітинніенергетичні станції» (за визначенням шкільного підручника). Фактичномітохондрії вбудовані між міофібрилами, що створює оптимальні умови для енергетичного забезпечення процесу скорочення м'яза.Встановлено, що в тренованих м'язах число мітохондрій більше, ніж у тих же нетренованих.
Хімічний склад м'язів.
Вода з залишає70 - 80% ваги м'яза.
Білки. На долю білків доводиться від 17 до 21% ваги м'яза: приблизно 40% всіх м'язових білків зосереджені в міофібрилах, 30% – у саркоплазмі, 14% – у мітохондріях, 15% – у сарколемі, інші в ядрах та інших клітинних органелл.
Безазотисті сполуки. У м'язах містяться вуглеводи, глікоген та продукти його обміну, а також жири, холестерин, кетонові тіла, мінеральні солі. Залежно від харчового раціону та рівня тренованості кількість глікогену варіює від 0,2 до 3 %, при цьому тренування збільшують масу вільного глікогену. Запасні жири у м'язах накопичуються під час тренувань на витривалість. Пов'язаний з білками жир становить приблизно 1%, а мембранах м'язового волокна може бути до 0,2 % холестерину.
Мінеральні речовини. Мінеральні речовини м'язової тканини становлять приблизно 1 – 1,5 % від ваги м'язу, це переважно солі калію, натрію, кальцію, магнію. Мінеральні іони, такі як К+, Nа+, Мg2+, Са2+, Сl-, НР04
відіграють найважливішу роль біохімічних процесах при скороченні м'язів (їх включають до складу «спортивних» добавок і мінеральної води).
Біохімія м'язових білків.
Основний скорочувальний білок м'язів - міозин відноситься до фібрилярних білків (Молекулярна маса близько 470000). Важлива особливість міозину – здатність утворювати комплекси із молекулами АТФі АДФ (що дозволяє «відбирати» енергію в АТФ), і з білком – актином (що дозволяє утримувати скорочення).
Молекула міозину має негативний заряд і специфічно взаємодіє з іонами Са++ та Мg++. Міозин у присутності іонів Са++ прискорює гідроліз АТФ, і таким чином проявляє ферментативнуаденозинтрифосфатну активність:
міозин-АТФ +H2O→ міозин + АДФ + H3PO4+ робота (енергія 40 кДж/моль)
Білок міозин утворений двома однаковими, довгими поліпептидними α-ланцюгами, закрученими як подвійна спіраль, рис.7. Під впливом протеолітичних ферментів молекула міозину розпадається на частини. Одна з її частин здатна зв'язуватися через спайки з актином, утворюючи актоміозин. Ця частина відповідає за аденозинтрифосфатазну активність, яка залежить від рН середовища, оптимум – рН 6,0 - 9,5, а також концентрації КСl. Комплекс - актоміозин розпадається в присутності АТФ, але без вільної АТФ він стабільний. Друга частина молекули міозину також складається з двох перекручених спіралей, за рахунок електростатичного заряду вони зв'язують молекули міозину в протофібрили.
Мал. 7. Структура актоміозину.
Другий найважливіший скорочувальний білок - Актин (рис. 7). Він може існувати у трьох формах: мономерної (глобулярної), димерної (глобулярної) та полімерної (фібрилярної). Мономірний глобулярний актин, коли його поліпептидні ланцюги щільно укладені в компактну сферичну структуру, пов'язаний з АТФ. Розщеплюючи АТФ, мономери актину – А, утворюють димери, що включають АДФ: A – АДФ – A. Полімерний фібрилярний актин – подвійна спіраль, що складається з димерів, рис. 7.
Актин глобулярний переходить у фібрилярний у присутності іонів К+, Мg++ та в живих м'язах переважає фібрилярний актин.
У міофібрил міститься значна кількість білкатропоміозину, який складається з двох - α-спіральних поліпептидних ланцюгів. У м'язах він утворює комплекс з актином і блокує його активні центри, оскільки актин здатний зв'язуватися з іонами Са++ вони і знімають цю блокаду.
На молекулярному рівні товсті та тонкі протофібрили саркомера взаємодіють електростатично, оскільки мають особливі ділянки – вирости та виступи, де формується заряд. На ділянці А-диску товсті протофібрили побудовані з пучка поздовжньо орієнтованих молекул міозину, тонкі протофібрили розташовуються радіально навколо товстих, утворюючи структуру, схожу на багатожильний кабель. У центральній М-смузі товстих протофібрил міозинові молекули з'єднані своїми «хвостами», які виступають «голови» – вирости спрямовані у різні боки й розташовані по правильним спіральним лініям. Фактично навпроти них у спіралях фібрилярного актину на певній відстані один від одного вбудовані мономірні глобули актину, що теж виступають. У кожному виступі є активний центр, за рахунок якого можливе утворення спайок з міозином. Z-мембрани саркомерів (як постаменти, що чергуються) скріплюють між собою тонкі протофібрили.