Біологія та медицина
Бактеріородопсин
Бактеріородопсин - білок екстремальних галофілів, ковалентно пов'язаний з каротиноїдом, що має здатність до світлозалежного перенесення протонів через мембрану, що призводить в кінцевому підсумку до синтезу АТФ (рис. 104, Б).
Бактеріородопсин містить як хромофорну групу ретиналь. Бактеріородопсин - найпростіший із відомих генераторів дельта мю Н+
Мембрана Halobacterium halobium - бактерії солоних вод, що належить до Archebacteria, може бути поділена на три фракції: жовту, червону та пурпурову. Пурпурна фракція утворює кристали, які можна досліджувати електронним мікроскопом. Крім ліпідів, вона містить білок вагою 26 кДа. Оскільки фракція утворює плоскі кристали, структуру білка можна досліджувати атомних деталях. Через світлочутливість та семидоменну "змієподібну" структуру ці білки називають бактеріородопсином. Він працює як фотоактивований протонний насос, що перетинає бислой у вигляді семи альфа-спіралей. В даний час він вивчений краще за всіх родопсинів. Як і всі інші родопсини, він складається з семи щільно упакованих a-спіралей, що пронизують мембрану. Як і інші родопсини, цей білок неміцно пов'язаний з ретиналем хромофором. У галобактерій, таких як H. halobium, АТФ утворюється окислювальним фосфорилуванням. При високих напруженнях кисню відбувається перемикання на фотосинтез. Протони, необхідні для цього процесу, переносяться через мембрану бактеріородопсином, який діє як протонний насос, керований світлом. Можна показати, що на кожен поглинений фотон зсередини назовні через мембрану переносяться два протони. Механізм насоса став предметом численних досліджень. Відомо, що ретиналь пов'язаний шиффовою основою (як і в зорових пігментахтварин) з лізином 216 (К216) опсину і контактує з шістьма з семи трансмембранних спіралей. Ретиналь має транс-конформацію і розташовується в тунелі між спіралями, блокуючи таким чином потік протонів. У механізмі протонового насоса відбувається перетворення транс-конформації в 13-цис-конформацію; ретиналь згинається в опсиновому тунелі і переносить протон з цитоплазаматичної сторони на позаклітинну. На відміну від родопсинів сітківки хребетних, ретиналь не від'єднується від апсинового апопротеїну. Амінокислотна послідовність бактеріородопсину сильно відрізняється від опсинів тварин, що дозволяє допустити їхнє незалежне еволюційне походження. Це підтверджується тим, що ретиналь бактерії утворює 13-цис-конфігурацію, а не 11-цис-конфігурацію, як у опсинах тварин. Тим не менш, сама по собі конформація бактеріородопсину показує, що він належить до всюдисущого надродини семидоменних білків, які залучені до величезної кількості процесів у царстві тварин.