Будова білків
Будова та функції білків. Ферменти
Білки — високомолекулярні органічні сполуки, що складаються із залишків α-амінокислот.
До складу білків входять вуглець, водень, азот, кисень, сірка. Частина білків утворює комплекси з іншими молекулами, що містять фосфор, залізо, цинк і мідь.
Білки мають велику молекулярну масу: яєчний альбумін — 36 000, гемоглобін — 152 000, міозин — 500 000. Важливо зауважити, що для порівняння: молекулярна маса спирту — 46, оцтової кислоти — 60, бензолу — 7.
Амінокислотний склад білків
Білки - неперіодичні полімери, мономерами яких є -амінокислоти. Зазвичай як мономери білків називають 20 видів α-амінокислот, хоча в клітинах і тканинах їх виявлено понад 170.
Враховуючи залежність від того, чи амінокислоти можуть синтезуватися в організмі людини та інших тварин, розрізняють: замінні амінокислоти — можуть синтезуватися; незамінні амінокислоти – не можуть синтезуватися. Незамінні амінокислоти повинні надходити в організм разом із їжею. Рослини синтезують всі види амінокислот.
Враховуючи залежність отамінокислотного складу, білки бувають повноцінними - містять весь набір амінокислот; неповноцінними — якихось амінокислот у їхньому складі відсутні. Якщо білки складаються тільки з амінокислот, їх називають простими. Якщо білки містять крім амінокислот ще й неамінокислотний компонент (простетичну групу), їх називають складними. Простетична група має бути представлена металами (металопротеїни), вуглеводами (глікопротеїни), ліпідами (ліпопротеїни), нуклеїновими кислотами (нуклеопротеїни).
Усі амінокислоти містять: 1) карбоксильну групу (-СООН), 2) аміногрупу (-NH2), 3) радикал або R-групу(Інша частина молекули). Будова радикала у різних видів амінокислот різна. Враховуючи залежність кількості аміногруп і карбоксильних груп, що входять до складу амінокислот, розрізняють: нейтральні амінокислоти, що мають одну карбоксильну групу і одну аміногрупу; основні амінокислоти, що мають більше однієї аміногрупи; кислі амінокислоти, що мають більше однієї карбоксильної групи.
Амінокислоти є амфотерними з'єднаннями, тому що в розчині вони можуть виступати як у ролі кислот, так і основ. У водних розчинах амінокислоти існують у різних іонних формах.
Пептиди - органічні речовини, що складаються з залишків амінокислот, з'єднаних пептидним зв'язком.
Утворення пептидів відбувається внаслідок реакції конденсації амінокислот. При взаємодії аміногрупи однієї амінокислоти з карбоксильною групою іншою між ними виникає ковалентний азот-вуглецевий зв'язок, який і називають пептидним. Враховуючи залежність кількості амінокислотних залишків, що входять до складу пептиду, розрізняють дипептиди, трипептиди, тетрапептиди і т.д. Утворення пептидного зв'язку може повторюватися багаторазово. Це призводить до утворення поліпептидів. На одному кінці пептиду знаходиться вільна аміногрупа (його називають N-кінцем), а на іншому - вільна карбоксильна група (його називають С-кінцем).
Просторова організація білкових молекул
Виконання білками певних специфічних функцій залежить від просторової конфігурації їх молекул, крім того, клітині енергетично невигідно тримати білки в розгорнутій формі, у вигляді ланцюжка, у зв'язку з цим поліпептидні ланцюги піддаються укладання, набуваючи певної тривимірної структури, або конформації. Виділяють 4 рівнів просторової організації білків.
Первинна структура білка - послідовність розташування амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі, що становить молекулу білка. Зв'язок між амінокислотами - пептидна.
Якщо молекула білка складається всього з 10 амінокислотних залишків, то число теоретично можливих варіантів білкових молекул, що відрізняються порядком чергування амінокислот, — 1020. Маючи 20 амінокислот, можна скласти з них ще більшу кількість різноманітних комбінацій. В людини виявлено близько десяти тисяч різних білків, які відрізняються як один від одного, так і від білків інших організмів.
Саме первинна структура білкової молекули визначає властивості молекул білка та її просторову конфігурацію. Заміна всього лише однієї амінокислоти на іншу в поліпептидному ланцюжку призводить до зміни властивостей та функцій білка. Наприклад, заміна в β-субодиниці гемоглобіну шостої глутамінової амінокислоти на валін призводить до того, що молекула гемоглобіну в цілому не може виконувати свою основну функцію - транспорт кисню; у таких випадках у людини розвивається захворювання – серповидноклітинна анемія.
Вторинна структура - упорядковане згортання поліпептидного ланцюга в спіраль (має вигляд розтягнутої пружини). Витки спіралі зміцнюються водневими зв'язками, що виникають між карбоксильними групами та аміногрупами. Практично всі СО- та NН-групи беруть участь в утворенні водневих зв'язків. Вони слабкіше пептидних, але, повторюючись багаторазово, надають цієї зміни стійкість і жорсткість. На рівні вторинної структури існують білки: фіброїн (шовк, павутиння), кератин (волосся, нігті), колаген (сухожилля).
Третинна структура — укладання поліпептидних ланцюгів у глобули, що виникає внаслідок виникнення хімічних зв'язків(водневих, іонних, дисульфідних) та встановлення гідрофобних взаємодій між радикалами амінокислотних залишків. Основну роль освіті третинної структури грають гидрофильно-гидрофобные взаємодії. У водних розчинах гідрофобні радикали прагнуть сховатися від води, групуючись усередині глобули, тоді як гідрофільні радикали в результаті гідратації (взаємодії з диполями води) прагнуть опинитися на поверхні молекули. У деяких білків третинна структура стабілізується дисульфідними ковалентними зв'язками, що виникають між атомами сірки двох залишків цистеїну. На рівні третинної структури є ферменти, антитіла, деякі гормони.
Четвертична структура й у складних білків, молекули яких утворені двома і більше глобулами. Субодиниці утримуються в молекулі завдяки іонним, гідрофобним та електростатичним взаємодіям. Іноді при утворенні четвертинної структури між субодиницями виникають дисульфідні зв'язки. Найбільш вивченим білком, що має четвертинну структуру, є гемоглобін. Він утворений двома α-субодиницями (141 амінокислотний залишок) і двома β-субодиницями (146 амінокислотних залишків). З кожною субодиницею пов'язана молекула гема, що містить залізо.
Якщо з будь-яких причин просторова конформація білків відхиляється від нормальної, білок не може виконувати свої функції. Наприклад, причиною «коров'ячого сказу» (губкоподібної енцефалопатії) є аномальна конформація пріонів - поверхневих білків нервових клітин.
Амінокислотний склад, структура білкової молекули визначають його властивості. Білки поєднують у собі основні та кислотні властивості, що визначаються радикалами амінокислот: чим більше кислих амінокислот у білку, тим яскравіше виражені йогокислотні властивості. Здатність віддавати та приєднувати Н+ визначають буферні властивості білків; один із найпотужніших буферів - гемоглобін в еритроцитах, що підтримує рН крові на постійному рівні. Є розчинні білки (фібриноген), є нерозчинні, що виконують механічні функції (фіброїн, кератин, колаген). Є активні білки в хімічному відношенні (ферменти), є хімічно неактивні, стійкі до впливу різних умов зовнішнього середовища і вкрай нестійкі.
Зовнішні фактори (нагрівання, ультрафіолетове випромінювання, важкі метали та їх солі, зміни рН, радіація, зневоднення)
можуть спричиняти порушення структурної організації молекули білка. Процес втрати тривимірної конформації, властивої цій молекулі білка, називають денатурацією. Причиною денатурації є розрив зв'язків, що стабілізують певну структуру білка. Спочатку рвуться найслабші зв'язки, а при посиленні умов і сильніші. З цієї причини спочатку втрачається четвертинна, потім третинна та вторинна структури. Зміна просторової конфігурації призводить до зміни властивостей білка і, як наслідок, унеможливлює виконання білком властивих йому біологічних функцій. Якщо денатурація не супроводжується руйнуванням первинної структури, вона повинна бути оборотною, у разі відбувається самовідновлення властивої білку конформації. Такої денатурації піддаються, наприклад, рецепторні мембрани білки. Процес відновлення структури білка після денатурації називається ренатурацією. Якщо відновлення просторової конфігурації білка неможливе, то денатурація прийнято називати незворотною.