ПЕПТИДИ, БІЛКИ - Студопедія
Пояснювальна записка
Курс біологічної хімії є теоретичною основою будь-якої харчової технології. Методична розробка призначена на допомогу студентам заочної форми навчання для підготовки до екзамену та виконання контрольної роботи, а також студентам очного відділення для контролю самостійної роботи.
На сучасному етапі розвитку біологічної хімії досягнуто значних успіхів у сфері розуміння молекулярних механізмів генетичних процесів, вивчення синтезу, структури та функцій білків та нуклеїнових кислот – головних молекул всього живого. p align="justify"> У методичній розробці розглядаються біологічно важливі сполуки - пептиди, білки, нуклеїнові кислоти, їх будова, властивості, основні процеси за їх участю та їх механізми.
Розробка включає теоретичний матеріал та методичні рекомендації щодо вирішення вправ та завдань з наступних розділів програми дисципліни «Біологічна хімія»:
1. Пептиди (будова, номенклатура, ізомерія), білки.
2. Міжнародна класифікація ферментів.
3. Нуклеїнові кислоти (хімічний склад, будова).
4. Генетичні процеси за участю нуклеїнових кислот та їх закономірності (реплікація ДНК, транскрипція ДНК, трансляція спадкової інформації (біосинтез білка)).
5. Ідентифікація біологічно важливих сполук.
ПЕПТИДИ, БІЛКИ
Пептиди керують життєвими функціями будь-якого організму. Роль пептидів у процесах життєдіяльності вкрай різноманітна. Багато з них служать гормонами (окситоцин, вазопресин, гастрин, глюкагон, інсулін та ін), деякі представлені найсильнішими отрутами (отрути змій, жаб, равликів, павуків, комах, вищих грибів, мікроорганізмів), потужними антибіотиками (пептиди мікробів), -факторами (сприяють синтезу та вивільненню гормонів), регуляторами клітинного поділу, переносниками молекул та іонів через біологічні мембрани, регуляторами психічної діяльності (спроможні викликати радість і страх, гнів та задоволення, можуть послаблювати чи посилювати біль, покращувати чи погіршувати пам'ять), регуляторами фізіологічного стану (можуть впливати на почуття голоду, роботу серця, судин та ін.).
Нині налічується понад 50 класів пептидів. Пептиди утворюються в різних тканинах людини. Інтерес до них пояснимо, оскільки їх надлишок чи недолік лежить в основі багатьох захворювань. У здорової людини баланс пептидів підтримується з високою точністю.
Значна кількість природних пептидів синтезовано; крім того, отримані сотні аналогів, деякі з яких мають сильнішу біологічну дію, ніж їх природні попередники. І ті, й інші знаходять широке практичне застосування в медичній практиці, широко використовуються в харчових технологіях як смакові добавки – замінники цукру (наприклад, аспартам).
Структурними елементами пептидів та білків є залишки α-амінокислот. Пептидами називають сполуки, побудовані з невеликої кількості молекул α-амінокислот, а системи, що складаються з безлічі з'єднаних між собою пептидних ланок, називають поліпептидами. Умовно прийнято, що пептиди містять від двох до 50 амінокислотних залишків, поліпептиди – трохи більше 100; якщо їх кількість перевищує 100, це білки. Залишки α-амінокислот у всіх перерахованих сполуках пов'язані між собою ковалентними пептидними зв'язками (-CO-NH-).
До складу білків входить 20 протеїногенних α-амінокислот (табл. 1). Протеїногенними називають α-амінокислоти, які постійно зустрічаються в природнихбілках, що кодуються генетичним кодом і включаються білки в процесі їх біосинтезу – трансляції.
Протеїногенні α-амінокислоти
| Аліфатичні | Сірковмісні | |||||
| гліцин (глі) | аланін (ала) | валін* (вал) | лейцин* (лей) | ізолейцин* (мулі) | цистеїн (цис) | метіонін* (мет) |
| │ H | │ CH3 | │ H3C – CH │ CH3 | │ CH2 │ H3C – CH │ CH3 | │ CH – CH3 │ CH2 │ CH3 | │ CH2 │ SH | │ (CH2)2 │ S │ CH3 |
| Ароматичні | Імінокислоти | Нейтральні | ||||
| феніналанін* (фен) | тирозин (тир) | триптофан* (три) | пролін (про) | серин (сір) | треонін* (тре) | |
| │ CH2 │ | │ CH2 │ │ OH | │ CH2 │ │ H | COOH │ CH / \ HN CH2 \ / H2C - CH2 | │ CH2 │ OH | │ CH – OH │ CH3 | |
| * незамінні кислоти | ||||||
| Нейтральні | Кислі | Основні | ||||
| аспарагін (асн) | глутамін (глн) | аспарагі-нова к-та (асп) | глутамінова к-та (глу) | гістидин (гіс) | лізин* (ліз) | аргінін (арг) |
| │ CH2 │ CONH2 | │ CH2 │ CH2 │ CONH2 | │ CH2 │ COO - | │ (CH2)2 │ COO - | │ CH2 │ N ║ ║ N │ H | │ (CH2)4 │ NH3 + | │ (CH2)3 │ NH │ C / \\ H3N NH2 + + |
Всі протеїногенні амінокислоти характеризуються загальною структурною особливістю - наявністю карбоксильної групи (-COOH) і аміногрупи (-NH2), які пов'язані з одним і тим же атомом вуглецю, що знаходиться в α-положенні по відношенню до карбоксильної групи:
α
Розрізняються ж амінокислоти лише бічними ланцюгами (R-групами), які мають різні амінокислоти.неоднакові структурою.
Утворення пептидів можна умовно показати з прикладу міжмолекулярного взаємодії двох будь-яких амінокислот друг з одним. При цьому із двох молекул амінокислот утворюється дипептид, із трьох – трипептид і т.д. (Для того, щоб зрозуміти закономірність зв'язування залишків амінокислот у пептидах і білках, необхідно записати загальний структурний блок амінокислот, а бічні ланцюги, пов'язані з α-вуглецевим атомом, прибрати вниз).
Міжмолекулярна взаємодія α-амінокислот здійснюється за типом реакції поліконденсації (утворення пептидних зв'язків (– CONH –) супроводжується виділенням низькомолекулярної речовини – води):
α α α α
H2N-CH2-COOH
H2N-CH2-CO-NH-CH-CO-NH-CH2 - COOH і т.д.
Виняток: в утворенні пептидного зв'язку у проліну (імінокислота) бере участь α-іміногрупа, у цьому випадку пептидний зв'язок буде – CO – N –:
α α
H2N-CH-COOH + HN-CH-COOH H2N-CH-CO-N-CH-COOH
Таким чином, характерною особливістю будови поліпептидного ланцюга є наявність монотонно повторюваних -NH-CH-CO-фрагмен-
тов, які утворюю скелет, або кістяк молекули. Поліпептидна ланцюг є структурною основою білків.
Насправді синтез пептидів та поліпептидів з амінокислот – дуже складний процес (у клітинах вони синтезуються у процесі трансляції на рибосомах).
Протеїногенні амінокислоти здатні включатися в пептиди, поліпептиди і білки в процесі їх біосинтезу в різних комбінаціях і послідовностях (відповідно до генетичної інформації), в результаті утворюються пептиди, поліпептиди та білки, що володіють абсолютно різними властивостями та біологічною активністю. Підраховано, що з 20 амінокислот можна отримати 2,4 10 18 різнихкомбінацій, тобто. ізомерів, але це дуже короткий поліпептид! Скільки може існувати амінокислотних послідовностей?
Дипептид, що складається з двох різних амінокислот – А і В, залежно від порядку їх розташування може мати дві ізомерні форми: АВ і ВА. Трипептид, що складається з трьох різних амінокислот - А, В і С, може існувати в шести варіантах, що відрізняються за послідовністю: АВС, АСВ, ВАС, ВСА, САВ, і СВА. Число можливих ізомерів за послідовностями амінокислот за умови відсутності повторів можна розрахувати за формулою «ен факторіалу»: n! = n (n-1) (n-2) і т.д., де n - Число амінокислот. Наприклад, трипептид із трьох різних амінокислот може мати 3! = 3 (3-1) (3-2) = 6 різних ізомерів. Для поліпептиду з 10 різних амінокислот, жодна з яких не повторюється в ньому двічі, кількість ізомерів становитиме 10! = 10 · 9 · 8 · 7 · 6 · 5 · 4 · 3 · 2 · 1, що дає в результаті цифру рівну 3628800.
Скільки різних дипептидів може існувати за умови, що будь-яка з двох амінокислот (А та В) може займати будь-яке з двох можливих положень, причому кожну амінокислоту можна використовувати більше одного разу?
Дипептид може мати такі ізомерні форми: АВ, ВА, АА, ВР. Звідси випливає, що число можливих ізомерів у разі можна розрахувати за формулою: А n : де n – число можливих повторів, А – загальна кількість амінокислот, тобто. у наведеному прикладі число можливих ізомерів дипептиду буде: 22 = 4.
Отже, 20 протеїногенних амінокислот за умови їх повторів дають достатню кількість різноманітних білків, що забезпечує існування на нашій планеті не лише відомих нині біологічних видів (понад 10 млн.), а й передбачає можливість виникнення у ході біологічної еволюції.нових видів організмів
Чи не знайшли те, що шукали? Скористайтеся пошуком: