ОБМІН БІЛКІВ І АМІНОКИСЛОТ
Білки є джерелом N2 для організму, що надходить з білками азот виводиться як кінцевих продуктів азотистого обміну, який характеризується поняттям азотистий баланс.
Азотистий баланс - різниця між вступниками в організм N2 і виведеним з організму.
Розрізняють три види:
Ø Азотна рівновага
Ø Позитивний азотистий баланс
Ø Негативний азотистий баланс
При позитивному азотистому балансі надходження N2 переважає виділення. Розрізняють «+» азотистий баланс (вагітність). Для дітей 1 року життя – +30%, у 4 роки – +25%, у підлітковому (14 років) +14%. Помилковий «+» азотистий баланс, у якому відбувається затримка в організмі кінцевих продуктів азотистого обміну. Це спостерігається при захворюванні нирок.
«-» азотистий баланс- переважає виділення над надходженням. Це при тяжких захворюваннях, туберкульозі, ревматизмі, онкологічних захворюваннях.
Азотиста рівновага- надходження N2 = його виділення. Характерно здорових дорослих людей.
Азотистий обмін характеризуєтьсякоефіцієнтом зношування- та кількість білка, що втрачається з організму в умовах повного білкового голодування. Для дорослого – 53 мг/1 кг, 24 г/добу. У новонароджених коефіцієнт зношування вищий і становить 120мг/кг. Азотиста рівновага забезпечується білковим харчуванням. Цей білковий раціон повинен мати певну кількість і початковими характеристиками.
Для дорослих існує 2 норми:
Білковий мінімум – та кількість білка, що забезпечує азотисту рівновагу за умови, що всі енергетичні витрати забезпечуються вуглеводами та жирами. 40-45 г/добу.
Білковий оптимум – якщо довго використовувати білковий мінімум, то поступово приобмежений доступ страждають на імунні процеси, процеси кровотворення, репродуктивну систему, тому оптимально для дорослих є більш висока норма – оптимум (воно забезпечує виконання всіх його функцій без шкоди для здоров'я). 100 - 120 г/добу.
Для дітей:В даний час норма споживання переглядається у бік їх зниження. Для новонародженого ≈ 2 г/кг, до кінця 1 року до 1 г/добу (при природному вигодовуванні). 1,5 – 2 г/сут (при штучному вигодовуванні).
Усі білки поділяються на повноцінні та неповноцінні. Повноцінні білки повинні відповідати таким вимогам:
Ø Містити набір всіх незамінних амінокислот (валін, лейцин, ізолейцин, тропін, метіонін, лізин, аргенін, гістидин, триптофан, фенілаланін).
Ø Співвідношення між амінокислотами має бути близьким до співвідношення у тканинних білках
Ø Добре перетравлюватися в ШКТ
Повноцінні жири – тварини. Для новонароджених усі білки мають бути повноцінними (білки грудного молока). У віці 3-4 роки ≈ 70-75% мають бути повноцінними. Для дорослих ≈ 50%.
Ø Протеолітичні ферменти виділяються в неактивному стані (захисний механізм від перетравлення тканинних білків)
Ø Їх активування відбувається у просвіті ШКТ шляхом часткового протеолізу
Ø Протеази ШКТ можуть стосуватися або ендопептидів або екзопептидаз (кінцеві амінокислоти відриваються) вони відрізняються субстратною специфічністю.
Перетравлення білків відбувається у шлунку та в тонкому кишечнику. Основний фермент, що розщеплює білок, є пепсин. Він виділяється у неактивному стані у вигляді проферменту -пепсиногену. Під дією HCl йде частковий протеоліз і перетворення його на активну формупепсин.
Це оголює активний центр, змінює структуру білка.Пепсин відноситься до ендопептидаз (розриває всередині пептидні зв'язки) тирозин – фенліаланін діє після цих амінокислот.
Ø Специфічний активатор пепсиногену
Ø Забезпечує оптимум рН для пепсину (рН = 1-2)
Ø Викликає часткову денатурацію білка
Ø Бактерицидний бар'єр
Слизова шлунка має цілу низку захисних механізмів:
a) вироблення слизу (основний компонент ТАГ)
b) виділення пепсину в неактивному стані
c) виділення бікарбонатів
У дітей процеси перетравлення менш активні, ніж у дорослих так як менш активний пепсин, більш лужне середовище в шлунку у маленьких дітей у шлунку крім пепсину єхемозин(фермент, що створює молоко),гастриксин( рН 4-5),протеазигрудного молока,катепсини. У шлунку відбувається часткове переварювання білків до пептидів. Подальше перетравлення в тонкому кишечнику під дією ферментів підшлункової залози та власні ферменти.
Ферменти підшлункової залози:
трипсин – виділяється підшлунковою залозою в неактивному стані у вигляді трипсиногену, активується ферментом ентеропептидазою (кіназою) слизової кишечнику, що виробляється. Активація шляхом часткового протеолізу (6 амінокислот)→звільняється активний центр. В активному центрі в зоні зв'язування переважають кислі кислоти (глю, асп), тому трипсин розщеплює пептидний зв'язок утворений лізином та аргініном. Він активує інші ферменти і себе.
Хемотрипсин - виробляється в неактивному стані - хемотрипсиноген, активується трипсином шляхом часткового протеолізу, відноситься до ендопептидаз, містять в активному центрі гідрофобної амінокислоти, розщеплює зв'язки ароматичних кислот (фен, тир)
Еластаза – активуєпроеластазу, трипсином (частковий протеоліз), в активному центрі еластази переважає ГЛІ, діє на пептидні зв'язки.
Карбоксилази – відносяться до ендопептидазів, що відщеплює кінцеві амінокислоти, тип А-відщеплюють С-кінець амінокислоти, ароматичні (фен, тир) тип В – відщеплення С-кінцевої від лізину та аргініну.
Ферменти підшлункової залози:
Амінопептидази– ейкопептидази, що відщеплюють N-кінець амінокислоти серед амінопептидаз активною є лейкоамінопептидаза (ЛАГ). Дипептидази розщеплює дипептидази. У тонкому кишечнику відбувається повне гідролітичне розщеплення харчових білків до амінокислот. Утворені амінокислоти піддаються всмоктування. У дітей знижено активність ферментів слизової кишечника та підшлункової залози.
Na-залежний активний процес, потрібна АТФ; перенесення окремих амінокислот здійснюється спеціальними переносниками. Серед транспортних систем найважливішою є система, яка передбачає участь:
Ø трипептидазу глютадіону (глю-глі-цис) та глю має вільні СООН групи
Амінакислота пов'язана з глютаміновою кислотою і утворює комплекс → піддається всмоктування, глю-повертається. Це активно для ЦНС, сір, треоніну.
Діти можуть всмоктуватися як амінокислоти, а й пептиди і низкомолекулярными білками. Ця здатність має 2 наслідки:
Ø можуть надходити Jg, антитіла з грудного молока
Ø викликають алергічну реакцію
ГНІЄННЯ БІЛКІВ У ТОНКОМ КИШЕЧНИКУ
Процесу гниття піддаються білки, що не повністю розщеплюються, і окремі амінокислоти. Воно під впливом ферментів гнильної мікрофлори. При гнитті утворюється велика кількість газоподібного та негазоподібного нерідко токсичних речовин. До продуктів гниття відноситься: CO2, CH4, NH3, H2S,меркаптани, альдегіди, кетони, карболові кислоти, діаміни.
Діаміни утворюються з амінокислот (лізин, орнітин). При їх декарбоксилюванні утворюється:
Можуть виводиться з кишечника або знешкоджуватись у печінці, можуть знешкоджувати токсичні циклічні продукти.
ЗНЕШКОДЖЕННЯ В ДРУКУ ПРОДУКТІВ ГНІЄННЯ БІЛКІВ
- синтез сечовини з NН3
- мікросомальне окиснення токсичних речовин- беруть участь мооксидази, в результаті гідроксилювання йде зниження токсичності, підвищується водорозчинність, підвищується реакційна здатність.
- утворення парних нетоксичних сполук– утворюються шляхом приєднання до знешкодження продуктами Н2SO4 у процесах знешкодження бере участь в активній формі ФАДС (фосфо-аденозил-фосо-сульфат), яка знешкоджує індоксил:
Калієва сіль цієї кислоти виводиться через нирки. Його кількість у сечі свідчить про антитоксичну функцію нирок та посилення гнильних процесів.
Гіалуронова кислота-активна форма це УДФ-глюкозова кислота (урацил-рибоза-ф-ф-глюкуронова кислота)
Гліцин– бензойна кислота + гліцерин→гіалуронова кислота, що використовується для оцінки антитоксичної функції печінки.
Проба Квіна – вводять бензойну кислоту. Антипіринова проба – аптипіринова речовина, що у печінці піддається мікросомальне окислення.
Гнильні процеси у дітей відсутні. У дорослих посилення гнильних процесів при зниженні активності протеолітичних ферментів шлунка та кишечника при зниженні моторики ШКТ, дизбактеріозах.
ДИНАМІЧНЕ ВІДПОЧИНОК БІЛКІВ В ОРГАНІЗМІ.
Білки тканин організмупостійно оновлюються, тобто піддається розпаду та поступово заміщаються знову синтезованими. У таких тканинах як кров, слизова оболонка кишечника, печінка приблизно за 10 днів, Білки обмінюються на ½ - період напівобміну. В інших тканинах – шкіра, м'язи, період напівобміну. Розпад тканинних білків (катаболізм) здійснюють спеціальні тканинні протеолітичні ферментикатепсини. Виділяють кілька видів, які позначають: А, В, Д, Н, N. Катепсини локалізовані як у лізосомах, так і в цитозолі. Лізосомальні називаються кислими катепсинами, так як оптимум рН = 4,5-5,5. Катепсини можуть бути як ендопептидазами, так і екзопептидазами. В активному центрі катепсинів можуть бути цистеїн, аспарагінова кислота, серин. Наприклад катепсин Д за ефектом аналогічний катепсину шлункового соку, катепсин Н – печінки, катепсин N – має калогенолітичну активність.
Ø бере участь в оновленні тканинних білків
Ø руйнує дефективний денатуриновий білок. Зазвичай ці білки спочатку з'єднуються в особливий білокубиквинтині після цього починається руйнування дефективних білків катепсинами
Ø реконструктивна функція – катепсини переводять неактивні форми білки на активні.
Ø При голодуванні, крововтраті, інтоксикації катепсини забезпечують мобілізацію білків із умовних депо білків (плазма крові, м'язи, печінка).
У тканині завжди є певний запас амінокислот. Він підтримується на постійному рівні завдяки збалансованості шляхів освіти та використання амінокислот.
Шляхи утворення тканинних амінокислот
- Амінокислоти, що всмокталися з кишечника в результаті перетравлення харчових білків (1/3 фонду)
- Амінокислоти, що утворилися під час розпаду білків
- Синтез у тканинах заміннихкислот
- Синтез тканинних білків із пепетидів
- утворення небілкових N-вмісних речовин (пуринові основи, креатинін, біогенні аміни)
- з енергетичною метою
- на синтез вуглеводів (глюконеогенез)
- утворення деяких метаболітів ліпідного обміну
Катаболізм умовно поділяють на: загальні реакції (відбуваються щодо радикалу, аміногруп, СООН-груп), специфічні реакції.